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- PDB-8c7m: Interleukin 12 receptor subunit beta-1 Fn domains in complex with... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8c7m | |||||||||
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Title | Interleukin 12 receptor subunit beta-1 Fn domains in complex with antagonistic FAb fragment. | |||||||||
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Function / homology | ![]() interleukin-23-mediated signaling pathway / positive regulation of T-helper 1 type immune response / positive regulation of memory T cell differentiation / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Bloch, Y. / Savvides, S.N. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structures of complete extracellular receptor assemblies mediated by IL-12 and IL-23. Authors: Yehudi Bloch / Jan Felix / Romain Merceron / Mathias Provost / Royan Alipour Symakani / Robin De Backer / Elisabeth Lambert / Ahmad R Mehdipour / Savvas N Savvides / ![]() ![]() ![]() ![]() Abstract: Cell-surface receptor complexes mediated by pro-inflammatory interleukin (IL)-12 and IL-23, both validated therapeutic targets, are incompletely understood due to the lack of structural insights into ...Cell-surface receptor complexes mediated by pro-inflammatory interleukin (IL)-12 and IL-23, both validated therapeutic targets, are incompletely understood due to the lack of structural insights into their complete extracellular assemblies. Furthermore, there is a paucity of structural details describing the IL-12-receptor interaction interfaces, in contrast to IL-23-receptor complexes. Here we report structures of fully assembled mouse IL-12/human IL-23-receptor complexes comprising the complete extracellular segments of the cognate receptors determined by electron cryo-microscopy. The structures reveal key commonalities but also surprisingly diverse features. Most notably, whereas IL-12 and IL-23 both utilize a conspicuously presented aromatic residue on their α-subunit as a hotspot to interact with the N-terminal Ig domain of their high-affinity receptors, only IL-12 juxtaposes receptor domains proximal to the cell membrane. Collectively, our findings will help to complete our understanding of cytokine-mediated assemblies of tall cytokine receptors and will enable a cytokine-specific interrogation of IL-12/IL-23 signaling in physiology and disease. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 563.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 468.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8cr5C ![]() 8cr6C ![]() 8cr8C ![]() 8odxC ![]() 8odzC ![]() 8oe0C ![]() 8oe4C ![]() 8pb1C ![]() 8ppmC C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 2 types, 4 molecules CHDL
#2: Antibody | Mass: 24786.586 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: [225-231] encode cloning scar and 6His tag Source: (gene. exp.) ![]() Plasmid: pHLsec / Cell line (production host): HEK293S / Production host: ![]() ![]() #3: Antibody | Mass: 23239.732 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Plasmid: pHLsec / Cell line (production host): HEK293S MGAT1-/- / Production host: ![]() ![]() |
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-Protein / Sugars , 2 types, 7 molecules AB![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | ![]() Mass: 34256.363 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: [310-314] encode a protease site / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Sugar | ChemComp-NAG / ![]() |
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-Non-polymers , 2 types, 26 molecules ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ![]() #6: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.44 Å3/Da / Density % sol: 64.26 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: Morpheus2 condition A3: 90 mM LiNaKSO4, 100 mM Citrate BisTRIS propane pH 5.4, 8.57% PEG 8000, 17.14% 1,5 Pentanediol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 16, 2021 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.56→140.18 Å / Num. obs: 73952 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 76.27 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 19.16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.56→70.09 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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