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- PDB-7ten: Crystal structure of the Listeria monocytogenes GS-Met-Sox-P- ADP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ten
タイトルCrystal structure of the Listeria monocytogenes GS-Met-Sox-P- ADP complex to 3.5 Angstrom
要素Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ
キーワードLIGASE/INHIBITOR / glutamate ammonium ligase / GlnR / GS / glutamine synthetase (グルタミンシンテターゼ) / Met-Sox / transition state (遷移状態) / LIGASE (リガーゼ) / LIGASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily ...Glutamine synthetase type I / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE / グルタミンシンテターゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (リステリア・モノサイトゲネス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Schumacher, M.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM130290 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria.
著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher /
要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation.
履歴
登録2022年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
J: Glutamine synthetase
M: Glutamine synthetase
O: Glutamine synthetase
Q: Glutamine synthetase
S: Glutamine synthetase
U: Glutamine synthetase
W: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)618,74536
ポリマ－610,49612
非ポリマー8,24924
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area76680 Å2
ΔGint-409 kcal/mol
Surface area182170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.608, 137.613, 138.023
Angle α, β, γ (deg.)60.750, 87.160, 68.400
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase / グルタミンシンテターゼ


分子量: 50874.691 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (リステリア・モノサイトゲネス)
遺伝子: glnA, BW273_06565, CW834_10155, E3W32_09805, E5H26_02065, FL871_07615, GF092_00575, GIG92_01785, GIH49_01255, HF764_002412
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A5D5GA79, グルタミンシンテターゼ
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-P3S / L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE


分子量: 260.205 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H13N2O6PS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 15% PEG 4000, 40 mM potassium phosphate dibasic pH 7.5, 20% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.01 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→63.88 Å / Num. obs: 62204 / % possible obs: 74.7 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.995 / Rpim(I) all: 0.13 / Rsym value: 0.184 / Net I/σ(I): 4.8
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 6451 / CC1/2: 0.323 / Rpim(I) all: 0.966 / Rsym value: 1.15

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7TDP

7tdp


解像度: 3.5→63.88 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 30.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2726 1988 3.2 %
Rwork0.2013 60215 -
obs0.2035 62203 74.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 283.39 Å2 / Biso mean: 113.2813 Å2 / Biso min: 42.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→63.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42079 0 504 0 42583
Biso mean--108.61 --
残基数----5304
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00543620
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.95259144
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1175981
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0526368
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077692
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5-3.590.35261550.31214469462477
3.59-3.680.3761530.31354392454576
3.68-3.790.34421430.30634347449075
3.79-3.920.33891270.28754292441974
3.92-4.060.30671480.27594313446175
4.06-4.220.33511500.24814378452876
4.22-4.410.3231400.21744347448775
4.41-4.640.27961540.19524259441374
4.64-4.930.24471350.18144226436173
4.93-5.310.23121400.17534300444074
5.31-5.850.29041360.19294271440774
5.85-6.690.271320.19274247437973
6.69-8.430.24571400.18044257439774
8.43-63.880.19571350.11744117425271
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.124 Å / Origin y: -44.8282 Å / Origin z: 0.4931 Å
111213212223313233
T0.4726 Å2-0.0208 Å2-0.0129 Å2-0.4834 Å20.0189 Å2--0.5158 Å2
L0.7068 °2-0.1305 °20.0633 °2-0.7085 °20.1592 °2--0.6703 °2
S0.103 Å °0.027 Å °-0.1017 Å °-0.1116 Å °-0.0209 Å °-0.0959 Å °0.0886 Å °-0.0568 Å °-0.0739 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 444
2X-RAY DIFFRACTION1allF501 - 601
3X-RAY DIFFRACTION1allE3 - 444
4X-RAY DIFFRACTION1allK501 - 601
5X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 444
6X-RAY DIFFRACTION1allC501 - 601
7X-RAY DIFFRACTION1allD3 - 444
8X-RAY DIFFRACTION1allG501 - 601
9X-RAY DIFFRACTION1allH3 - 444
10X-RAY DIFFRACTION1allI501 - 601
11X-RAY DIFFRACTION1allJ3 - 444
12X-RAY DIFFRACTION1allL501 - 601
13X-RAY DIFFRACTION1allM3 - 444
14X-RAY DIFFRACTION1allN501 - 601
15X-RAY DIFFRACTION1allO3 - 444
16X-RAY DIFFRACTION1allP501 - 601
17X-RAY DIFFRACTION1allQ3 - 444
18X-RAY DIFFRACTION1allR501 - 601
19X-RAY DIFFRACTION1allS3 - 444
20X-RAY DIFFRACTION1allT501 - 601
21X-RAY DIFFRACTION1allU3 - 444
22X-RAY DIFFRACTION1allV501 - 601
23X-RAY DIFFRACTION1allW3 - 444
24X-RAY DIFFRACTION1allX501 - 601

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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