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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7tdv | ||||||
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タイトル | Crystal structure of S. aureus glutamine synthetase in Met-Sox-P/ADP transition state complex | ||||||
要素 | Glutamine synthetaseグルタミンシンテターゼ | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / Glutamine synthetase (グルタミンシンテターゼ) / glutamate-ammonium ligase / GlnR / S. aureus / femC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 グルタミンシンテターゼ / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.92 Å | ||||||
データ登録者 | Schumacher, M.A. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Molecular dissection of the glutamine synthetase-GlnR nitrogen regulatory circuitry in Gram-positive bacteria. 著者: Brady A Travis / Jared V Peck / Raul Salinas / Brandon Dopkins / Nicholas Lent / Viet D Nguyen / Mario J Borgnia / Richard G Brennan / Maria A Schumacher / 要旨: How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine ...How bacteria sense and respond to nitrogen levels are central questions in microbial physiology. In Gram-positive bacteria, nitrogen homeostasis is controlled by an operon encoding glutamine synthetase (GS), a dodecameric machine that assimilates ammonium into glutamine, and the GlnR repressor. GlnR detects nitrogen excess indirectly by binding glutamine-feedback-inhibited-GS (FBI-GS), which activates its transcription-repression function. The molecular mechanisms behind this regulatory circuitry, however, are unknown. Here we describe biochemical and structural analyses of GS and FBI-GS-GlnR complexes from pathogenic and non-pathogenic Gram-positive bacteria. The structures show FBI-GS binds the GlnR C-terminal domain within its active-site cavity, juxtaposing two GlnR monomers to form a DNA-binding-competent GlnR dimer. The FBI-GS-GlnR interaction stabilizes the inactive GS conformation. Strikingly, this interaction also favors a remarkable dodecamer to tetradecamer transition in some GS, breaking the paradigm that all bacterial GS are dodecamers. These data thus unveil unique structural mechanisms of transcription and enzymatic regulation. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7tdv.cif.gz | 1.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7tdv.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 7tdv.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/td/7tdv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/td/7tdv | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 7tdpC 7teaC 7tecC 7tenC 7tf6C 7tf7C 7tf9C 7tfaC 7tfbC 7tfcC 7tfdC 7tfeC 4lniS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 6分子 ACDEBH
#1: タンパク質 | 分子量: 51224.895 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌) 遺伝子: glnA, BSG37_06900, FAF32_003410, G6X35_05920, G6X37_15495, G6Y24_07770, SAMEA103891454_00902 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E3VXC2, グルタミンシンテターゼ |
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-非ポリマー , 5種, 340分子
#2: 化合物 | ChemComp-ADP / #3: 化合物 | ChemComp-P3S / #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.73 % |
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結晶化 | 温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 28% Peg 400, 0.2 M calcium chloride, 0.1 M HEPES 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.09 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月13日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.09 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.92→48.89 Å / Num. obs: 79309 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 28 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.049 / Rsym value: 0.165 / Net I/σ(I): 19.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.92→3.02 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 7783 / CC1/2: 0.744 / Rpim(I) all: 0.517 / Rsym value: 1.78 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4LNI 解像度: 2.92→48.89 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.58 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 190.94 Å2 / Biso mean: 69.5289 Å2 / Biso min: 30 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.92→48.89 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13 / % reflection obs: 100 %
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -59.8408 Å / Origin y: 69.0059 Å / Origin z: 16.0161 Å
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精密化 TLSグループ |
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