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- PDB-7s2z: Crystal structure of the E100A mutant TIR domain from the grapevi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s2z
タイトルCrystal structure of the E100A mutant TIR domain from the grapevine disease resistance protein RUN1 bound to NAD
要素Disease resistance protein RUN1
キーワードSIGNALING PROTEIN / HYDROLASE (加水分解酵素) / NAD+ Hydrolase / Signalling Protein / TIR domain / NAD+ nucleosidase activity (NAD+ヌクレオシダーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD catabolic process / NADP+ nucleosidase activity / NAD+ nucleosidase activity / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / positive regulation of programmed cell death / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / defense response to fungus / ADP binding / シグナル伝達 ...NAD catabolic process / NADP+ nucleosidase activity / NAD+ nucleosidase activity / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / positive regulation of programmed cell death / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / defense response to fungus / ADP binding / シグナル伝達 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
C-JID domain / C-JID domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance ...C-JID domain / C-JID domain / Disease resistance protein, plants / Apoptotic protease-activating factors, helical domain / NB-ARC / NB-ARC domain / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / TIR domain / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Disease resistance protein RUN1
類似検索 - 構成要素
生物種Vitis rotundifolia (マスカディンブドウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Burdett, H. / Kobe, B.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP160102244 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)DP190102526 オーストラリア
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: Self-association configures the NAD + -binding site of plant NLR TIR domains
著者: Burdett, H. / Hu, X. / Rank, M.X. / Maruta, N. / Kobe, B.
履歴
登録2021年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disease resistance protein RUN1
B: Disease resistance protein RUN1
C: Disease resistance protein RUN1
D: Disease resistance protein RUN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,00426
ポリマ－82,6214
非ポリマー4,38322
水2,162120
1
A: Disease resistance protein RUN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7997
ポリマ－20,6551
非ポリマー1,1446
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Disease resistance protein RUN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7997
ポリマ－20,6551
非ポリマー1,1446
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Disease resistance protein RUN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7036
ポリマ－20,6551
非ポリマー1,0485
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Disease resistance protein RUN1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7036
ポリマ－20,6551
非ポリマー1,0485
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.743, 116.644, 122.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)

-
要素

#1: タンパク質
Disease resistance protein RUN1 / / NAD(+) hydrolase RUN1 / NADP(+) hydrolase RUN1 / Resistance to Uncinula necator protein / MrRUN1


分子量: 20655.346 Da / 分子数: 4 / 変異: E100A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Vitis rotundifolia (マスカディンブドウ)
遺伝子: RUN1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: V9M398, ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.75 / 詳細: 2 M ammonium sulfate 0.1 M TrisBase pH 8.75

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→47.08 Å / Num. obs: 48034 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 36.54 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 13.1
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.753 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique obs: 4263 / CC1/2: 0.902 / Rrim(I) all: 0.81 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6o0w

6o0w


解像度: 2.35→47.08 Å / SU ML: 0.2797 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.2117
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2547 2350 4.91 %
Rwork0.2177 45468 -
obs0.2196 47818 99.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→47.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5602 0 266 120 5988
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00335998
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56348116
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0389833
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00361105
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0932304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.35-2.40.35531380.26752539X-RAY DIFFRACTION97.1
2.4-2.450.3261160.27662648X-RAY DIFFRACTION99.71
2.45-2.510.30161220.2612665X-RAY DIFFRACTION99.54
2.51-2.570.31431460.26412662X-RAY DIFFRACTION99.79
2.57-2.640.3161270.26282644X-RAY DIFFRACTION99.93
2.64-2.720.29051390.24372663X-RAY DIFFRACTION99.79
2.72-2.810.29771340.24812646X-RAY DIFFRACTION99.57
2.81-2.910.28571560.24422637X-RAY DIFFRACTION99.64
2.91-3.020.29991350.25872660X-RAY DIFFRACTION99.64
3.02-3.160.35051370.24492671X-RAY DIFFRACTION99.82
3.16-3.330.25211400.23072690X-RAY DIFFRACTION99.82
3.33-3.540.31350.21732684X-RAY DIFFRACTION99.93
3.54-3.810.22061370.19452703X-RAY DIFFRACTION99.82
3.81-4.190.22441460.17952677X-RAY DIFFRACTION99.65
4.19-4.80.16081410.16172721X-RAY DIFFRACTION99.93
4.8-6.040.20551470.20752745X-RAY DIFFRACTION99.55
6.04-47.080.25181540.2172813X-RAY DIFFRACTION97.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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