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- PDB-1iag: FIRST STRUCTURE OF A SNAKE VENOM METALLOPROTEINASE: A PROTOTYPE F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1iag
タイトルFIRST STRUCTURE OF A SNAKE VENOM METALLOPROTEINASE: A PROTOTYPE FOR MATRIX METALLOPROTEINASES(SLASH)COLLAGENASES
要素ADAMALYSIN IIアダマリシン
キーワードMETALLOPROTEASE (金属プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


アダマリシン / metalloendopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Reprolysin domain, adamalysin-type / Reprolysin (M12B) family zinc metalloprotease / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Snake venom metalloproteinase adamalysin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Crotalus adamanteus (ヒガシダイヤガラガラヘビ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gomis-Rueth, F.-X. / Bode, W.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1993
タイトル: First structure of a snake venom metalloproteinase: a prototype for matrix metalloproteinases/collagenases.
著者: Gomis-Ruth, F.X. / Kress, L.F. / Bode, W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Refined 2.0 Angstroms X-Ray Crystal Structure of the Snake Venom Zinc-Endopeptidase Adamalysin II. Primary and Tertiary Structure Determination, Refinement, Molecular Structure and ...タイトル: Refined 2.0 Angstroms X-Ray Crystal Structure of the Snake Venom Zinc-Endopeptidase Adamalysin II. Primary and Tertiary Structure Determination, Refinement, Molecular Structure and Comparison with Astacin, Collagenase and Thermolysin
著者: Gomis-Rueth, F.X. / Kress, L.F. / Kellermann, J. / Mayr, I. / Lee, X. / Huber, R. / Bode, W.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994
タイトル: The X-Ray Crystal Structure of the Catalytic Domain of Human Neutrophil Collagenase Inhibited by a Substrate Analogue Reveals the Essentials for Catalysis and Specificity
著者: Bode, W. / Reinemer, P. / Huber, R. / Kleine, T. / Schnierer, S. / Tschesche, H.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1994
タイトル: Structural Implications for the Role of the N Terminus in the 'Superactivation' of Collagenases. A Crystallographic Study
著者: Reinemer, P. / Grams, F. / Huber, R. / Kleine, T. / Schnierer, S. / Piper, M. / Tschesche, H. / Bode, W.
#4: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1993
タイトル: Astacins, Serralysins, Snake Venom and Matrix Metalloproteinases Exhibit Identical Zinc-Binding Environments (Hexxhxxgxxh and met-Turn) and Topologies and Should be Grouped Into a ...タイトル: Astacins, Serralysins, Snake Venom and Matrix Metalloproteinases Exhibit Identical Zinc-Binding Environments (Hexxhxxgxxh and met-Turn) and Topologies and Should be Grouped Into a Common Family, the 'Metzincins'
著者: Bode, W. / Gomis-Rueth, F.-X. / Stoecker, W.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Structure of Astacin and Implications for Activation of Astacins and Zinc-Ligation of Collagenases
著者: Bode, W. / Gomis-Rueth, F.X. / Huber, R. / Zwilling, R. / Stoecker, W.
履歴
登録1994年5月9日-
改定 1.01994年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADAMALYSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4134
ポリマ－23,2121
非ポリマー2023
水3,117173
1
A: ADAMALYSIN II
ヘテロ分子

A: ADAMALYSIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8268
ポリマ－46,4232
非ポリマー4036
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_556x,x-y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)73.600, 73.600, 96.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

#1: タンパク質 ADAMALYSIN II / アダマリシン


分子量: 23211.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Crotalus adamanteus (ヒガシダイヤガラガラヘビ)
参照: UniProt: P34179, アダマリシン
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.11 %
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
濃度: 1.8 M / 一般名: ammonium sulfate

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 17021 / % possible obs: 83 % / Num. measured all: 24244 / Rmerge(I) obs: 0.0544
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.03 Å / 最低解像度: 2.09 Å / % possible obs: 42 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / Rfactor Rwork: 0.172 / Rfactor obs: 0.172
詳細: 158 OF THE 203 RESIDUES HAVE BEEN CHECKED BY PEPTIDE SEQUENCING. THE REMAINING 45 AMINO ACID RESIDUES HAVE BEEN IDENTIFIED ONLY FROM THEIR DENSITY (FOR DISCUSSION, SEE GOMIS-RUETH ET AL. ...詳細: 158 OF THE 203 RESIDUES HAVE BEEN CHECKED BY PEPTIDE SEQUENCING. THE REMAINING 45 AMINO ACID RESIDUES HAVE BEEN IDENTIFIED ONLY FROM THEIR DENSITY (FOR DISCUSSION, SEE GOMIS-RUETH ET AL. (1994) J.MOL.BIOL, 239, 513-544, AND FIGURES 1 AND 2.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1620 0 7 173 1800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 16776 / Rfactor obs: 0.172
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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