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Yorodumi- PDB-7ojx: E2 UBE2K covalently linked to donor Ub, acceptor di-Ub, and RING ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ojx | |||||||||
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Title | E2 UBE2K covalently linked to donor Ub, acceptor di-Ub, and RING E3 primed for K48-linked Ub chain synthesis | |||||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / UBIQUITIN / RING E3 / E2 | |||||||||
Function / homology | Function and homology information free ubiquitin chain polymerization / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / filopodium tip / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / ubiquitin-ubiquitin ligase activity ...free ubiquitin chain polymerization / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / filopodium tip / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / fat pad development / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / ubiquitin conjugating enzyme activity / sperm flagellum / cellular response to interferon-beta / protein K48-linked ubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / VLDLR internalisation and degradation / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / neuron projection morphogenesis / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of mitochondrial membrane potential / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / positive regulation of protein ubiquitination / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / TCF dependent signaling in response to WNT / Evasion by RSV of host interferon responses / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | |||||||||
Authors | Majorek, K.A. / Nakasone, M.A. / Huang, D.T. | |||||||||
Funding support | European Union, United Kingdom, 2items
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Citation | Journal: Nat.Chem.Biol. / Year: 2022 Title: Structure of UBE2K-Ub/E3/polyUb reveals mechanisms of K48-linked Ub chain extension. Authors: Nakasone, M.A. / Majorek, K.A. / Gabrielsen, M. / Sibbet, G.J. / Smith, B.O. / Huang, D.T. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7ojx.cif.gz | 212.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7ojx.ent.gz | 169 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7ojx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oj/7ojx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oj/7ojx | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 9135.328 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RNF38 / Plasmid: pRSF-DUET1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: Q9H0F5, RING-type E3 ubiquitin transferase |
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#2: Protein | Mass: 22600.762 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C92K, K97R, D124C, C170S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBE2K, HIP2, LIG / Plasmid: pRSF-DUET1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) References: UniProt: P61086, E2 ubiquitin-conjugating enzyme |
-Polyubiquitin- ... , 3 types, 3 molecules CDE
#3: Protein | Mass: 8778.012 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBB / Plasmid: pRSF-DUET1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P0CG47 |
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#4: Protein | Mass: 8550.794 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: K48C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBB / Plasmid: pRSF-DUET1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P0CG47 |
#5: Protein | Mass: 8576.831 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBB / Plasmid: pRSF-DUET1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P0CG47 |
-Non-polymers , 3 types, 53 molecules
#6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-ME7 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.1 Å3/Da / Density % sol: 60.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: Crystals were grown in: 0.2 M sodium citrate, 0.1 M Bis Tris propane 7.5 and 20 % (w/v) PEG 3350. The crystallization drops were set as a 1:1 mixture of the protein complex solution and the precipitant solution. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04-1 / Wavelength: 0.9119 Å | |||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Feb 9, 2020 | |||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: M / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9119 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→74.34 Å / Num. obs: 28670 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 62.67 Å2 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 19.1 / Num. measured all: 246998 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1YLA, 1UBQ, 4V3L Resolution: 2.4→74.34 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 26 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 237.02 Å2 / Biso mean: 94.6641 Å2 / Biso min: 42.81 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→74.34 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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