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- PDB-6zrn: Crystal structure of the RLIP76 Ral binding domain mutant (E427S/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zrn
タイトルCrystal structure of the RLIP76 Ral binding domain mutant (E427S/L429M/Q433L/K440R) in complex with RalB-GMPPNP
要素
  • RalA-binding protein 1
  • Ras-related protein Ral-B
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / RalB / RLIP76 / Ral binding domain / coiled-coil (コイルドコイル) / small GTPase (低分子量GTPアーゼ) / G protein (Gタンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of exocyst localization / doxorubicin transport / regulation of exocyst assembly / ABC-type glutathione-S-conjugate transporter / ABC-type glutathione S-conjugate transporter activity / positive regulation of autophagosome assembly / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / ABC-type xenobiotic transporter / ABC-type xenobiotic transporter activity / regulation of Cdc42 protein signal transduction ...regulation of exocyst localization / doxorubicin transport / regulation of exocyst assembly / ABC-type glutathione-S-conjugate transporter / ABC-type glutathione S-conjugate transporter activity / positive regulation of autophagosome assembly / xenobiotic detoxification by transmembrane export across the plasma membrane / ABC-type xenobiotic transporter / ABC-type xenobiotic transporter activity / regulation of Cdc42 protein signal transduction / regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of mitochondrial fission / regulation of GTPase activity / cellular response to exogenous dsRNA / xenobiotic transmembrane transporter activity / CDC42 GTPase cycle / transmembrane transporter activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / p38MAPK events / RAC1 GTPase cycle / cellular response to starvation / GTPase activator activity / 低分子量GTPアーゼ / G protein activity / negative regulation of protein binding / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / transmembrane transport / receptor internalization / positive regulation of GTPase activity / small GTPase binding / 紡錘体 / エンドサイトーシス / GDP binding / 走化性 / positive regulation of protein binding / midbody / ATPase binding / Ras protein signal transduction / nuclear body / positive regulation of protein phosphorylation / 細胞周期 / 細胞分裂 / GTPase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / シグナル伝達 / ミトコンドリア / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
RalA-binding protein 1 / : / RLIP76, Ral binding domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. ...RalA-binding protein 1 / : / RLIP76, Ral binding domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related protein Ral-B / RalA-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.482 Å
データ登録者Hurd, C. / Brear, P. / Revell, J. / Ross, S. / Mott, H. / Owen, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Affinity maturation of the RLIP76 Ral binding domain to inform the design of stapled peptides targeting the Ral GTPases.
著者: Hurd, C.A. / Brear, P. / Revell, J. / Ross, S. / Mott, H.R. / Owen, D.
履歴
登録2020年7月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年7月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras-related protein Ral-B
B: Ras-related protein Ral-B
C: RalA-binding protein 1
D: RalA-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,98810
ポリマ－55,7114
非ポリマー1,2776
水4,396244
1
A: Ras-related protein Ral-B
D: RalA-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4945
ポリマ－27,8562
非ポリマー6393
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ras-related protein Ral-B
C: RalA-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4945
ポリマ－27,8562
非ポリマー6393
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.196, 77.517, 65.767
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.070, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ras-related protein Ral-B


分子量: 20998.691 Da / 分子数: 2 / 変異: Q72L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RALB / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P11234
#2: タンパク質 RalA-binding protein 1 / RalBP1 / 76 kDa Ral-interacting protein / Dinitrophenyl S-glutathione ATPase / DNP-SG ATPase / Ral- ...RalBP1 / 76 kDa Ral-interacting protein / Dinitrophenyl S-glutathione ATPase / DNP-SG ATPase / Ral-interacting protein 1


分子量: 6856.937 Da / 分子数: 2 / 変異: C411S, E427S, L429M, Q433L, K440R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RALBP1, RLIP1, RLIP76 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15311

-
非ポリマー , 4種, 250分子

#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bicine 9.0 pH, 30% w/v PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→65.77 Å / Num. obs: 78582 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.255 / Rpim(I) all: 0.069 / Rrim(I) all: 0.264 / Net I/σ(I): 8 / Num. measured all: 1159648 / Scaling rejects: 4407
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.48-1.5615.46.167176059114420.4461.6046.3761.3100
4.69-65.7713.40.1363433825630.9930.0370.14120.599.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2KWI

2kwi


解像度: 1.482→50.15 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2385 3868 4.93 %
Rwork0.2086 74603 -
obs0.2101 78471 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.41 Å2 / Biso mean: 30.8218 Å2 / Biso min: 12.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.482→50.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3672 0 78 244 3994
Biso mean--21.76 36.56 -
残基数----454
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.482-1.49990.41211550.3734259498
1.4999-1.51890.32621350.3442691100
1.5189-1.53880.32281230.32372634100
1.5388-1.55990.36581380.30752670100
1.5599-1.58220.3501980.30662686100
1.5822-1.60580.30081350.29132618100
1.6058-1.63090.28811290.28592696100
1.6309-1.65770.29421290.27532624100
1.6577-1.68630.32281850.28392688100
1.6863-1.71690.33051270.2962621100
1.7169-1.74990.32731390.30052675100
1.7499-1.78570.35271430.29532611100
1.7857-1.82450.32781230.29992694100
1.8245-1.86690.281550.26552627100
1.8669-1.91360.2561350.24272669100
1.9136-1.96540.28911230.23792703100
1.9654-2.02320.23351360.21882659100
2.0232-2.08850.25561600.22122622100
2.0885-2.16320.21151480.2082683100
2.1632-2.24980.22431180.18592689100
2.2498-2.35220.22141390.18162660100
2.3522-2.47620.25421430.19982657100
2.4762-2.63130.22851600.19362642100
2.6313-2.83440.26851380.19572674100
2.8344-3.11960.2471500.19372703100
3.1196-3.5710.20231250.17912662100
3.571-4.49860.19261530.15682699100
4.4986-50.150.18331260.18522752100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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