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- PDB-6zfw: X-ray structure of the soluble N-terminal domain of T. cruzi PEX-14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zfw
タイトルX-ray structure of the soluble N-terminal domain of T. cruzi PEX-14
要素Peroxin-14
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Chagas disease (シャーガス病) / Trypanosoma Cruzi (クルーズトリパノソーマ) / Glycosomal import / Peroxisomes (ペルオキシソーム)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, docking / peroxisomal membrane
類似検索 - 分子機能
Peroxisome membrane anchor protein Pex14p, N-terminal / Peroxisomal membrane protein 14 / Pex14 N-terminal domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / 2-メルカプトエタノール / Peroxisomal membrane protein PEX14 / Peroxin-14
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (クルーズトリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Softley, C.A. / Ostertag, M.O. / Sattler, M. / Popowicz, G.P.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675555 ドイツ
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2020
タイトル: Deep learning model predicts water interaction sites on the surface of proteins using limited-resolution data.
著者: Zaucha, J. / Softley, C.A. / Sattler, M. / Frishman, D. / Popowicz, G.M.
履歴
登録2020年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peroxin-14
B: Peroxin-14
C: Peroxin-14
D: Peroxin-14
E: Peroxin-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,03213
ポリマ－39,3705
非ポリマー6628
水5,855325
1
A: Peroxin-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0443
ポリマ－7,8741
非ポリマー1702
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peroxin-14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8741
ポリマ－7,8741
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Peroxin-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1364
ポリマ－7,8741
非ポリマー2623
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Peroxin-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,9522
ポリマ－7,8741
非ポリマー781
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Peroxin-14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0253
ポリマ－7,8741
非ポリマー1512
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.688, 117.382, 51.301
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.235, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETTRPTRP(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA-1 - 13 - 5
12SERSERALAALA(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA13 - 1417 - 18
13PHEPHEPHEPHE(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA1721
14ASPASPASPASP(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA2024
15THRTHRALAALA(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA26 - 2830 - 32
16ILEILELEULEU(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA32 - 4036 - 44
17GLUGLUGLUGLU(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA43 - 4447 - 48
18GLUGLUPHEPHE(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA47 - 4951 - 53
19ALAALAGLUGLU(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA52 - 6056 - 64
110LYSLYSLYSLYS(chain 'A' and (resid -1 through 2 or resid 4...AA6367
211METMETTRPTRP(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB-1 - 13 - 5
212SERSERALAALA(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB13 - 1417 - 18
213PHEPHEPHEPHE(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB1721
214ASPASPASPASP(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB2024
215THRTHRALAALA(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB26 - 2830 - 32
216ILEILELEULEU(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB32 - 4036 - 44
217GLUGLUGLUGLU(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB43 - 4447 - 48
218GLUGLUPHEPHE(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB47 - 4951 - 53
219ALAALAGLUGLU(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB52 - 6056 - 64
220LYSLYSLYSLYS(chain 'B' and (resid -1 through 2 or resid 4...BB6367
321METMETTRPTRP(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC-1 - 13 - 5
322SERSERALAALA(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC13 - 1417 - 18
323PHEPHEPHEPHE(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC1721
324ASPASPASPASP(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC2024
325THRTHRALAALA(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC26 - 2830 - 32
326ILEILELEULEU(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC32 - 4036 - 44
327GLUGLUGLUGLU(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC43 - 4447 - 48
328GLUGLUPHEPHE(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC47 - 4951 - 53
329ALAALAGLUGLU(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC52 - 6056 - 64
330LYSLYSLYSLYS(chain 'C' and (resid -1 through 2 or resid 4...CC6367
431METMETTRPTRP(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD-1 - 13 - 5
432SERSERALAALA(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD13 - 1417 - 18
433PHEPHEPHEPHE(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD1721
434ASPASPASPASP(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD2024
435THRTHRALAALA(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD26 - 2830 - 32
436ILEILELEULEU(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD32 - 4036 - 44
437GLUGLUGLUGLU(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD43 - 4447 - 48
438GLUGLUPHEPHE(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD47 - 4951 - 53
439ALAALAGLUGLU(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD52 - 6056 - 64
440LYSLYSLYSLYS(chain 'D' and (resid -1 through 2 or resid 4...DD6367
541METMETTRPTRP(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE-1 - 13 - 5
542SERSERALAALA(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE13 - 1417 - 18
543PHEPHEPHEPHE(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE1721
544ASPASPASPASP(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE2024
545THRTHRALAALA(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE26 - 2830 - 32
546ILEILELEULEU(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE32 - 4036 - 44
547GLUGLUGLUGLU(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE43 - 4447 - 48
548GLUGLUPHEPHE(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE47 - 4951 - 53
549ALAALAGLUGLU(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE52 - 6056 - 64
550LYSLYSLYSLYS(chain 'E' and (resid -1 through 2 or resid 4...EE6367

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要素

#1: タンパク質
Peroxin-14 /


分子量: 7874.096 Da / 分子数: 5
変異: W at terminus for purification purposes, GAMA from tag
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (クルーズトリパノソーマ)
遺伝子: C3747_80g13 / プラスミド: pETM11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2V2WKZ5, UniProt: Q4D1H5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル / 2-メルカプトエタノール


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Na acetate, 0.1 M Tris.HCl pH 8.5, 30%(w/v) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.82656 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.82656 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→48.44 Å / Num. obs: 101657 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 1.73 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.58→1.64 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / Num. unique obs: 10617 / CC1/2: 0.612 / Rrim(I) all: 0.688 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5L87

5l87


解像度: 1.58→48.44 Å / SU ML: 0.1891 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.7883
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2065 2656 4.97 %
Rwork0.1712 50785 -
obs0.173 53441 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 29.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.58→48.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2719 0 40 325 3084
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01192986
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20234027
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0704450
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077515
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.9507429
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.58-1.610.31851410.28562695X-RAY DIFFRACTION98.54
1.61-1.640.31881420.26432656X-RAY DIFFRACTION98.45
1.64-1.670.28151330.25182686X-RAY DIFFRACTION98.5
1.67-1.710.28191440.23252686X-RAY DIFFRACTION98.26
1.71-1.750.27181240.23522601X-RAY DIFFRACTION97.22
1.75-1.790.29021080.23032624X-RAY DIFFRACTION94.47
1.79-1.840.24031360.21622673X-RAY DIFFRACTION99.05
1.84-1.90.2471490.20792699X-RAY DIFFRACTION99.03
1.9-1.960.25551450.19192667X-RAY DIFFRACTION99.01
1.96-2.030.2271390.19012674X-RAY DIFFRACTION98.88
2.03-2.110.20241330.17822712X-RAY DIFFRACTION98.44
2.11-2.20.20561370.17682648X-RAY DIFFRACTION97.58
2.2-2.320.23091550.17052662X-RAY DIFFRACTION98.91
2.32-2.470.22221470.17582708X-RAY DIFFRACTION98.93
2.47-2.660.20391430.17612670X-RAY DIFFRACTION98.67
2.66-2.920.18851280.16432690X-RAY DIFFRACTION97.61
2.92-3.350.19871390.15982679X-RAY DIFFRACTION98.63
3.35-4.210.1861470.13872666X-RAY DIFFRACTION97.4
4.22-48.440.16921660.152689X-RAY DIFFRACTION98.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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