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Yorodumi- PDB-6xdk: Crystal structure of Phosphoserine aminotransferase (SerC) from S... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6xdk | ||||||
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Title | Crystal structure of Phosphoserine aminotransferase (SerC) from Stenotrophomonas maltophilia K279a | ||||||
Components | Phosphoserine aminotransferasePhosphoserine transaminase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / SSGCID / Stenotrophomonas maltophilia / Phosphoserine aminotransferase / serC / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease | ||||||
Function / homology | Function and homology information phosphoserine transaminase / O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxine biosynthetic process / L-serine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Stenotrophomonas maltophilia (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | ||||||
Citation | Journal: to be published Title: Crystal structure of Phosphoserine aminotransferase (SerC) from Stenotrophomonas maltophilia K279a Authors: Abendroth, J. / Horanyi, P.S. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6xdk.cif.gz | 738.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6xdk.ent.gz | 500.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6xdk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xd/6xdk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xd/6xdk | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4xk1S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 40110.289 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Stenotrophomonas maltophilia (strain K279a) (bacteria) Strain: K279a / Gene: serC, Smlt3098 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: B2FKF0, phosphoserine transaminase |
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-Non-polymers , 5 types, 1949 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.5 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: Molecular Dimensions Morpheus screen condition A2: 10% (w/V) 8000, 20% (V/V) ethylene glycol: 30mM of each magnesium chloride, calcium chloride: 100mM MES / imidazole pH 6.5: StmaA.00980.a. ...Details: Molecular Dimensions Morpheus screen condition A2: 10% (w/V) 8000, 20% (V/V) ethylene glycol: 30mM of each magnesium chloride, calcium chloride: 100mM MES / imidazole pH 6.5: StmaA.00980.a.B1.PW38764 at 25.7mg/ml: tray: 314406a2: cryo: reservoir + 5% 50mM PLP in DMSO: puck mcj9-7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / Wavelength: 1.5418 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: May 6, 2020 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Rigaku Varimax HF / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→50 Å / Num. obs: 183658 / % possible obs: 97.4 % / Redundancy: 8.238 % / Biso Wilson estimate: 23.637 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rrim(I) all: 0.058 / Χ2: 0.927 / Net I/σ(I): 21.99 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4xk1 in two domains per MoRDa Resolution: 1.6→48.85 Å / SU ML: 0.1465 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / Phase error: 18.6861 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.19 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→48.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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