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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6x08 | ||||||
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タイトル | Nup85-Seh1 from S. cerevisiae bound by VHH-SAN2 | ||||||
要素 |
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キーワード | STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Nucleoporin (ヌクレオポリン) / nanobody (ナノボディ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Seh1-associated complex / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / structural constituent of nuclear pore / vacuolar membrane / nucleocytoplasmic transport / ribosomal large subunit export from nucleus / mRNA transport / mRNA export from nucleus ...Seh1-associated complex / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / structural constituent of nuclear pore / vacuolar membrane / nucleocytoplasmic transport / ribosomal large subunit export from nucleus / mRNA transport / mRNA export from nucleus / 核膜孔 / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / protein import into nucleus / protein transport / 核膜 / 核膜 / positive regulation of DNA-templated transcription 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) Vicugna pacos (アルパカ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.19 Å | ||||||
データ登録者 | Nordeen, S.A. / Schwartz, T.U. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: A nanobody suite for yeast scaffold nucleoporins provides details of the nuclear pore complex structure. 著者: Nordeen, S.A. / Andersen, K.R. / Knockenhauer, K.E. / Ingram, J.R. / Ploegh, H.L. / Schwartz, T.U. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6x08.cif.gz | 401.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6x08.ent.gz | 295.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6x08.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/6x08 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/6x08 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39469.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SEH1, YGL100W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53011 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 64622.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NUP85, RAT9, YJR042W, J1624 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46673 |
#3: 抗体 | 分子量: 13517.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vicugna pacos (アルパカ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.74 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 1M ammonium sulfate, di-sodium succinate pH 5.5, and the addition of 4% 1-propanol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9791 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9791 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 4.19→117 Å / Num. obs: 17026 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 37.9 % / Biso Wilson estimate: 176.25 Å2 / CC1/2: 0.982 / Rpim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 19.1 |
反射 シェル | 解像度: 4.19→4.35 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / Num. unique obs: 1665 / CC1/2: 0.642 / Rpim(I) all: 0.665 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3EWE 解像度: 4.19→117 Å / SU ML: 0.6691 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.806 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 207.31 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 4.19→117 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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