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- PDB-6vas: Assembly of VIQKI I454(beta-L-homoisoleucine)with human parainflu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vas
タイトルAssembly of VIQKI I454(beta-L-homoisoleucine)with human parainfluenza virus type 3 (HPIV3) fusion glycoprotein N-terminal heptad repeat domain
要素(Fusion glycoprotein F0) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Fusion glycoprotein / six-helix bundle / foldamer (フォルダマー)
機能・相同性Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell plasma membrane / virion membrane / 生体膜 / Fusion glycoprotein F0
機能・相同性情報
生物種Human parainfluenza 3 virus (パラインフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Outlaw, V.K. / Gellman, S.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1F32GM122263 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01AI114736 米国
引用ジャーナル: Acs Infect Dis. / 年: 2020
タイトル: Effects of Single alpha-to-beta Residue Replacements on Recognition of an Extended Segment in a Viral Fusion Protein.
著者: Outlaw, V.K. / Kreitler, D.F. / Stelitano, D. / Porotto, M. / Moscona, A. / Gellman, S.H.
履歴
登録2019年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7314
ポリマ－19,7314
非ポリマー00
水77543
1
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0

A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0

A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5966
ポリマ－29,5966
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area12150 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area10010 Å2
手法PISA
2
C: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0

C: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0

C: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5966
ポリマ－29,5966
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7770 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area6700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.630, 50.630, 76.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Space group name HallP32"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x-y,-y,-z
#5: -x,-x+y,-z
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F0


分子量: 5656.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human parainfluenza 3 virus (strain Wash/47885/57) (インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: P06828
#2: タンパク質・ペプチド Fusion glycoprotein F0


分子量: 4208.922 Da / 分子数: 2
Mutation: I454(beta-3-homoisoleucine), E459V, A463I, D466Q, Q479K, K480I
由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human parainfluenza 3 virus (strain Wash/47885/57) (インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: P06828
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 13.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulfate, 100 mM imidazole/MES monohydrate (pH 6.5), 12.5% PEG1000, 12.5% PEG3350, 12.5% 2-methyl-2,4-pentanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→28.73 Å / Num. obs: 18936 / % possible obs: 99.65 % / 冗長度: 21.1 % / Biso Wilson estimate: 22.87 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.0238 / Rrim(I) all: 0.108 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 15.96
反射 シェル解像度: 1.49→1.543 Å / 冗長度: 21.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.63 / Num. unique obs: 1814 / CC1/2: 0.682 / Rpim(I) all: 0.4476 / Rrim(I) all: 2.094 / Rsym value: 2.045 / % possible all: 98.53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6NRO

6nro


解像度: 1.49→28.73 Å / SU ML: 0.1972 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.5046
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2621 1886 9.96 %
Rwork0.2448 --
obs0.2464 18929 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 41.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→28.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数942 0 0 43 985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0028943
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.45481262
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031154
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0014159
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7498366
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.49-1.530.34991360.33911242X-RAY DIFFRACTION98.01
1.53-1.580.32581430.3151300X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.630.28991450.31511294X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.680.31971420.28731298X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.750.32021450.29991298X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.830.27351440.30331285X-RAY DIFFRACTION100
1.83-1.930.26831420.26511298X-RAY DIFFRACTION100
1.93-2.050.30131430.25961314X-RAY DIFFRACTION99.93
2.05-2.210.23651410.24581317X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.430.25911480.21891321X-RAY DIFFRACTION100
2.43-2.780.22411530.21551326X-RAY DIFFRACTION99.93
2.78-3.50.22981440.21251349X-RAY DIFFRACTION100
3.5-28.730.27961600.25321401X-RAY DIFFRACTION97.99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.64466390231 Å / Origin y: 17.8902543259 Å / Origin z: 33.9777944271 Å
111213212223313233
T0.15482393656 Å2-0.0133284593967 Å2-0.0046995702715 Å2-0.152849748257 Å20.0168054037364 Å2--0.183830381387 Å2
L1.46446997115 °2-0.0415154550847 °20.00625266365156 °2-2.2748419966 °21.16973900029 °2--2.66147625017 °2
S-0.0475463987339 Å °0.0778345097515 Å °-0.261521298978 Å °-0.173016572746 Å °0.00962126149397 Å °-0.0141644687274 Å °0.263517580287 Å °0.121779451321 Å °0.0419663242892 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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