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Yorodumi- PDB-4hoi: Crystal structure of PAS domain from the mouse EAG1 potassium channel -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4hoi | ||||||
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Title | Crystal structure of PAS domain from the mouse EAG1 potassium channel | ||||||
Components | Potassium voltage-gated channel subfamily H member 1 | ||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Potassium channel domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / nuclear inner membrane / phosphatidylinositol bisphosphate binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / startle response ...Voltage gated Potassium channels / potassium channel complex / regulation of presynaptic cytosolic calcium ion concentration / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / delayed rectifier potassium channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / nuclear inner membrane / phosphatidylinositol bisphosphate binding / regulation of synaptic vesicle exocytosis / startle response / axolemma / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / monoatomic ion transmembrane transport / 14-3-3 protein binding / cellular response to calcium ion / regulation of membrane potential / postsynaptic density membrane / presynaptic membrane / regulation of cell population proliferation / early endosome membrane / perikaryon / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / axon / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Adaixo, R. / Morais-Cabral, J.H. | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2013 Title: Structural properties of PAS domains from the KCNH potassium channels Authors: Adaixo, R. / Harley, C.A. / Castro-Rodrigues, A.F. / Morais-Cabral, J.H. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2010 Title: Crystallization and preliminary crystallographic characterization of the PAS domains of EAG and ELK potassium channels Authors: Adaixo, R. / Morais-Cabral, J.H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4hoi.cif.gz | 212 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4hoi.ent.gz | 172.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4hoi.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ho/4hoi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ho/4hoi | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4hp4C 4hp9C 4hqaC 1bywS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Details | The biological unit is most likely a monomer. There are 4 biological units in the asymmetric unit |
-Components
#1: Protein | Mass: 13302.239 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: PAS domain of KCNH1 channel, UNP residues 28-137 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Eag, Kcnh1 / Plasmid: pet15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Bl21(DE3) / References: UniProt: Q60603 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.9 Å3/Da / Density % sol: 68.45 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 1.3M ammonium sulfate, 0.25M lithium sulfate, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID14-2 / Wavelength: 0.933 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Nov 24, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.933 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.85→79.06 Å / Num. all: 71849 / Num. obs: 71849 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2.1 / Observed criterion σ(I): 1.3 / Redundancy: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 7.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1BYW Resolution: 1.85→40.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.15 / SU R Cruickshank DPI: 0.0996 / σ(F): 1.36 / Phase error: 18.01 / Stereochemistry target values: ML / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.8497 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→40.34 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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