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- PDB-6uzr: Crystal structure of GLUN1/GLUN2A ligand-binding domain in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uzr
タイトルCrystal structure of GLUN1/GLUN2A ligand-binding domain in complex with glycine and homoquinolinic acid
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / NMDAR (NMDA型グルタミン酸受容体) / ligand-binding domain / agonist (アゴニスト)
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / conditioned place preference / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / response to environmental enrichment ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / conditioned place preference / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / response to environmental enrichment / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / olfactory learning / serotonin metabolic process / conditioned taste aversion / 樹状突起 / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / propylene metabolic process / response to glycine / regulation of ARF protein signal transduction / cellular response to magnesium ion / response to methylmercury / 睡眠 / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to dsRNA / dendritic spine organization / response to carbohydrate / locomotion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / response to morphine / cellular response to lipid / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate-gated calcium ion channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to manganese ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of NMDA receptor activity / protein heterotetramerization / glutamate binding / cellular response to zinc ion / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / neuromuscular process / regulation of synapse assembly / 活動電位 / glycine binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of dendrite morphogenesis / male mating behavior / regulation of axonogenesis / spinal cord development / dopamine metabolic process / suckling behavior / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / response to amine / modulation of excitatory postsynaptic potential / response to lithium ion / social behavior / 学習 / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic cation transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / excitatory synapse / cellular response to glycine / positive regulation of dendritic spine maintenance / response to light stimulus / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / neuron development / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of postsynaptic membrane potential / phosphatase binding / glutamate receptor binding / postsynaptic density, intracellular component / calcium ion homeostasis / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / multicellular organismal response to stress / long-term memory / monoatomic cation channel activity / regulation of neuron apoptotic process / presynaptic active zone membrane / synaptic cleft / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / sensory perception of pain / cell adhesion molecule binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse
類似検索 - 分子機能
: / : / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル ...: / : / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グリシン / 3-(carboxymethyl)pyridine-2-carboxylic acid / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Wang, J.X. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS111745 米国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structural basis of subtype-selective competitive antagonism for GluN2C/2D-containing NMDA receptors.
著者: Wang, J.X. / Irvine, M.W. / Burnell, E.S. / Sapkota, K. / Thatcher, R.J. / Li, M. / Simorowski, N. / Volianskis, A. / Collingridge, G.L. / Monaghan, D.T. / Jane, D.E. / Furukawa, H.
履歴
登録2019年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5717
ポリマ－65,0382
非ポリマー5325
水7,296405
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Full-length NMDAR available, showed the same assembly of LBD dimers (dimer of dimer structure)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3080 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area25980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.367, 88.717, 125.483
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1
断片: ligand-binding domain (UNP residues 415-565,684-821)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 31698.221 Da / 分子数: 1
断片: ligand-binding domain (UNP residues 402-539,661-802)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: Q00959

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非ポリマー , 4種, 410分子

#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-QM1 / 3-(carboxymethyl)pyridine-2-carboxylic acid / ホモキノリン酸 / Homoquinolinic acid


分子量: 181.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H7NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: アゴニスト, 毒素*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES, pH 7.0, 75 mM sodium chloride, 18% PEG2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.92013 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92013 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→46.36 Å / Num. obs: 50584 / % possible obs: 99.99 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 26.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.87→1.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.944 / Num. unique obs: 4950

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCデータ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
pointlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
PHENIX1.13_2998精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4NF8

4nf8


解像度: 1.87→46.36 Å / SU ML: 0.1931 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.3977
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2075 2577 5.09 %
Rwork0.1727 --
obs0.1746 50584 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 32.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→46.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4482 0 36 405 4923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00714691
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83376359
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0576704
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051823
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5522861
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.910.31321290.24492568X-RAY DIFFRACTION99.85
1.91-1.950.25241340.21112644X-RAY DIFFRACTION99.53
1.95-1.990.23071450.20022620X-RAY DIFFRACTION99.89
1.99-2.040.20921680.17922624X-RAY DIFFRACTION99.79
2.04-2.090.20321290.17472630X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.140.23161410.18122611X-RAY DIFFRACTION99.85
2.14-2.210.23171430.1782671X-RAY DIFFRACTION99.96
2.21-2.280.22661350.17822666X-RAY DIFFRACTION99.86
2.28-2.360.21981230.17822678X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.460.26711590.18342632X-RAY DIFFRACTION99.96
2.46-2.570.25021280.19412652X-RAY DIFFRACTION99.93
2.57-2.70.26241240.18862687X-RAY DIFFRACTION99.96
2.7-2.870.19571440.19092680X-RAY DIFFRACTION99.96
2.87-3.090.21151460.18992668X-RAY DIFFRACTION99.89
3.09-3.40.20211620.17192684X-RAY DIFFRACTION100
3.4-3.90.19231540.1562698X-RAY DIFFRACTION99.93
3.9-4.910.18281560.13492728X-RAY DIFFRACTION99.76
4.91-46.360.1671570.17012866X-RAY DIFFRACTION99.8
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.9689417807 Å / Origin y: 74.2316637169 Å / Origin z: 26.1231482833 Å
111213212223313233
T0.181791939534 Å2-0.00899004938655 Å20.0230935056157 Å2-0.174039034102 Å20.00174136564798 Å2--0.228909917986 Å2
L0.331555068293 °2-0.0978916561417 °20.206242544814 °2-0.486663245188 °20.0328415217717 °2--0.86538656944 °2
S-0.0196548907876 Å °-0.0240026662317 Å °0.0039136893308 Å °0.0304445144588 Å °0.0384296984207 Å °-0.034572952403 Å °-0.00440608595713 Å °-0.0382321534172 Å °-0.0115776096706 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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