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- PDB-6um3: Structure of Zika virus NS2b-NS3 protease mutant stabilizing the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6um3
タイトルStructure of Zika virus NS2b-NS3 protease mutant stabilizing the super-open conformation
要素NS2B-NS3 PROTEASE fusion
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / FLAVIVIRUS / SERINE PROTEASE (セリンプロテアーゼ) / ZIKA VIRUS (ジカウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / negative regulation of innate immune response / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / negative regulation of innate immune response / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / double-stranded RNA binding / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / molecular adaptor activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / ヘリカーゼ / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / RNA依存性RNAポリメラーゼ / virus-mediated perturbation of host defense response / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / 中心体 / エンベロープ (ウイルス) / lipid binding / host cell nucleus / virion attachment to host cell / GTP binding / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thrombin, subunit H - #120 / : / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus ...Thrombin, subunit H - #120 / : / Flavivirus capsid protein C superfamily / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus non-structural protein NS2B / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Thrombin, subunit H / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Zika virus (ジカ熱ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Shiryaev, S.A. / Liddington, R.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)AI134581-01 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of Zika virus NS2b-NS3 protease mutant stabilizing the super-open conformation
著者: Aleshin, A.E. / Shiryaev, S.A. / Liddington, R.C.
履歴
登録2019年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NS2B-NS3 PROTEASE fusion
B: NS2B-NS3 PROTEASE fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0353
ポリマ－50,9722
非ポリマー621
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area15430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.742, 55.898, 61.675
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 112.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A
12B
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A49 - 68
2010B49 - 68
1020A18 - 156
2020B18 - 156

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 NS2B-NS3 PROTEASE fusion


分子量: 25486.248 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zika virus (ジカ熱ウイルス) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A1V0E2E5, UniProt: A0A219YLK5, UniProt: A0A024B7W1*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG4000, NaCl, Tris-Cl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月25日
放射モノクロメーター: Si(111) and Si(220) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→39.88 Å / Num. obs: 10922 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 1042 / CC1/2: 0.969 / Rrim(I) all: 0.29 / % possible all: 81.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TFO

5tfo


解像度: 2.5→39.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 10.115 / SU ML: 0.222 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.505 / ESU R Free: 0.317
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2491 525 4.8 %RANDOM
Rwork0.1879 ---
obs0.1909 10386 95.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 134.4 Å2 / Biso mean: 39.663 Å2 / Biso min: 7.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.33 Å20 Å2-2.24 Å2
2--2.83 Å20 Å2
3----3.14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→39.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2457 0 4 70 2531
Biso mean--42.78 33.62 -
残基数----323
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0132514
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172324
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4811.643410
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1871.5875373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1575319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.1421.613124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.32915403
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2561518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022839
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02535
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A4070.12
12B4070.12
21A39160.1
22B39160.1
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 36 -
Rwork0.312 637 -
all-673 -
obs--79.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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