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- PDB-6s1u: Crystal structure of dimeric M-PMV protease C7A/D26N/C106A mutant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s1u
タイトルCrystal structure of dimeric M-PMV protease C7A/D26N/C106A mutant in complex with inhibitor
要素
  • Gag-Pro-Pol polyprotein
  • PRO-0A1-VAL-PSA-ALA-MET-THR
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Mason-Pfizer Monkey Virus / M-PMV / retrovirus (レトロウイルス科) / retropepsin / aspartic protease (アスパラギン酸プロテアーゼ) / dimerization / inhibitor (酵素阻害剤) / flap structure
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / RNA stem-loop binding / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity ...dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / RNA stem-loop binding / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / structural constituent of virion / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / タンパク質分解 / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
GAG-polyprotein viral zinc-finger / Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / dUTPase-like / dUTPase ...GAG-polyprotein viral zinc-finger / Beta-retroviral matrix protein / Beta-retroviral matrix superfamily / Retroviral GAG p10 protein / G-patch domain / G-patch domain profile. / G-patch domain / glycine rich nucleic binding domain / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pro-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mason-Pfizer monkey virus (ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wosicki, S. / Gilski, M. / Jaskolski, M. / Zabranska, H. / Pichova, I.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号
Czech Academy of SciencesRVO 61388963 チェコ
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / : 2019
タイトル: Comparison of a retroviral protease in monomeric and dimeric states.
著者: Wosicki, S. / Gilski, M. / Zabranska, H. / Pichova, I. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / : 2011
タイトル: Crystal structure of a monomeric retroviral protease solved by protein folding game players.
著者: Khatib, F. / DiMaio, F. / Cooper, S. / Kazmierczyk, M. / Gilski, M. / Krzywda, S. / Zabranska, H. / Pichova, I. / Thompson, J. / Popovic, Z. / Jaskolski, M. / Baker, D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2011
タイトル: High-resolution structure of a retroviral protease folded as a monomer.
著者: Gilski, M. / Kazmierczyk, M. / Krzywda, S. / Zabranska, H. / Cooper, S. / Popovic, Z. / Khatib, F. / DiMaio, F. / Thompson, J. / Baker, D. / Pichova, I. / Jaskolski, M.
#3: ジャーナル: Nature / : 1989
タイトル: Crystal structure of a retroviral protease proves relationship to aspartic protease family.
著者: Miller, M. / Jaskolski, M. / Rao, J.K. / Leis, J. / Wlodawer, A.
#4: ジャーナル: Science / : 1989
タイトル: Conserved folding in retroviral proteases: crystal structure of a synthetic HIV-1 protease.
著者: Wlodawer, A. / Miller, M. / Jaskolski, M. / Sathyanarayana, B.K. / Baldwin, E. / Weber, I.T. / Selk, L.M. / Clawson, L. / Schneider, J. / Kent, S.B.
履歴
登録2019年6月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gag-Pro-Pol polyprotein
B: Gag-Pro-Pol polyprotein
I: PRO-0A1-VAL-PSA-ALA-MET-THR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,6863
ポリマ-26,6863
非ポリマー00
2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area10650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.603, 29.413, 85.533
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TRP / Beg label comp-ID: TRP / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 1 - 108 / Label seq-ID: 1 - 108

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

-
要素

#1: タンパク質 Gag-Pro-Pol polyprotein / Pr180


分子量: 12899.834 Da / 分子数: 2 / 変異: C7A, D26N, C106A; ENGINEERED MUTATION / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Gaps in the sequence indicate residues that were not modeled because of poor electron density.
由来: (組換発現) Mason-Pfizer monkey virus (ウイルス)
遺伝子: gag-pro-pol / プラスミド: pBPS13ATG
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P07572, dUTP diphosphatase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ, 逆転写酵素, ...参照: UniProt: P07572, dUTP diphosphatase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ, 逆転写酵素, DNAポリメラーゼ, リボヌクレアーゼH, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質・ペプチド PRO-0A1-VAL-PSA-ALA-MET-THR


分子量: 886.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: In the standard definition used by Refmac, the Cgamma atom of the PSA residue is labeled as CA. In the PDB Validation Report this label is interpreted as Calpha causing geometrical alerts. ...詳細: In the standard definition used by Refmac, the Cgamma atom of the PSA residue is labeled as CA. In the PDB Validation Report this label is interpreted as Calpha causing geometrical alerts. These alerts are false and should be ignored.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.365 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.99 % / 解説: plate
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Protein solution: 6.8 mg/mL protein with 1.2-fold molar excess (relative to dimeric protein) of Pro-0A1-Val-PSA-Ala-Met-Thr (inhibitor), 10 mM Tris buffer pH 7.4; Reservoir solution: 0.1 M ...詳細: Protein solution: 6.8 mg/mL protein with 1.2-fold molar excess (relative to dimeric protein) of Pro-0A1-Val-PSA-Ala-Met-Thr (inhibitor), 10 mM Tris buffer pH 7.4; Reservoir solution: 0.1 M imidazole buffer, 1.2 M sodium acetate;

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月22日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator, Si-111 crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.3 Å / Num. obs: 20007 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.02 % / Biso Wilson estimate: 29.7 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rrim(I) all: 0.124 / Net I/σ(I): 11.49
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / 冗長度: 3.67 % / Rmerge(I) obs: 0.98 / Mean I/σ(I) obs: 1.53 / Num. unique obs: 3082 / CC1/2: 0.969 / Rrim(I) all: 1.146 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0232精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3sqf, chain A
解像度: 1.9→48.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 8.787 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.144 / 詳細: HYDROGEN ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23538 1001 5 %RANDOM
Rwork0.19286 ---
obs0.19499 19004 99.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 38.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1 Å2-0 Å2-0.68 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----0.97 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.9→48.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1726 0 0 149 1875
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0131773
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7361.642424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3091.5723882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.695209
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.66825.14370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.01315300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.574154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021884
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02322
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4512.389858
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.3912.383857
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.7943.5141062
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8023.5231063
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.832.689915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8282.691915
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3983.9411362
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.29328.5812026
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.23428.2232004
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / : 3110 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1B
2A
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 68 -
Rwork0.35 1290 -
obs--91.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.160.89653.43286.36775.87637.5980.0901-0.0831-0.16190.4158-0.058-0.33970.44130.0987-0.03210.23020.04210.00390.08610.06770.115921.4764-6.392221.2131
21.23910.0024-0.62052.14371.24153.34610.03480.1259-0.04270.1081-0.25030.27930.1565-0.37440.21540.2333-0.01660.04850.1053-0.02780.14666.0635-1.714132.3504
32.7611-0.78471.94280.2256-0.5511.3806-0.1256-0.09340.05470.01790.0471-0.0062-0.1517-0.10490.07850.50540.0702-0.02720.3336-0.06160.3828-2.9598.683123.6275
46.545-0.22523.01151.8435-0.2093.8663-0.0299-0.11140.2580.2715-0.16310.2399-0.0244-0.19630.19290.2737-0.02140.08550.1059-0.04330.17848.15262.396435.8454
51.74030.6913-0.6033.85180.74663.6157-0.0409-0.03830.0460.2603-0.04690.33850.00520.12170.08780.3080.00720.03570.13780.0070.15812.70141.601927.7347
61.5012-1.316-1.90533.53330.54648.4447-0.02770.13580.25580.15350.0425-0.2609-0.2112-0.098-0.01490.1207-0.0244-0.0230.18380.00230.125626.45623.218821.1202
77.2004-8.198-0.524312.22043.7923.58140.21290.19710.5291-0.5583-0.0364-0.7234-0.40030.2177-0.17650.2649-0.13390.02910.11710.03640.069123.79758.735421.0576
81.13091.3507-0.24881.68-0.53925.08820.1247-0.0549-0.04430.0981-0.0538-0.1518-0.1624-0.1394-0.07090.17-0.00770.05690.00750.00050.214218.42189.60087.2234
92.40780.08830.68270.07190.24531.25780.01160.06570.07990.0211-0.01170.0464-0.0652-0.07540.00010.17020.01810.03050.01140.01340.120710.06993.87063.294
107.9975-0.0972.10370.02470.00050.60020.2377-0.3418-0.29080.0438-0.0817-0.02530.1256-0.1943-0.15590.1887-0.2013-0.04380.33280.13320.20161.9629-6.18377.2856
113.43970.0585-0.35670.8011-0.24930.1266-0.0071-0.0637-0.2142-0.13910.0188-0.00770.0093-0.008-0.01160.17150.01650.02270.01120.01420.120115.24451.00632.0295
121.571-0.17370.10680.57881.38583.56780.0052-0.34320.0727-0.00060.117-0.04880.11310.2202-0.12210.2110.04840.01520.1233-0.01440.082120.2741.072914.87
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 9
2X-RAY DIFFRACTION2A10 - 49
3X-RAY DIFFRACTION3A50 - 61
4X-RAY DIFFRACTION4A62 - 87
5X-RAY DIFFRACTION5A88 - 102
6X-RAY DIFFRACTION6A103 - 108
7X-RAY DIFFRACTION7B1 - 7
8X-RAY DIFFRACTION8B8 - 24
9X-RAY DIFFRACTION9B25 - 47
10X-RAY DIFFRACTION10B48 - 59
11X-RAY DIFFRACTION11B60 - 88
12X-RAY DIFFRACTION12B89 - 109

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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