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- PDB-6psh: Crystal structure of periplasmic domain of antiholin RI from T4 phage -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6psh
タイトルCrystal structure of periplasmic domain of antiholin RI from T4 phage
要素Antiholin
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / phage (ファージ) / lysis inhibition
機能・相同性Antiholin T4 type / host cell periplasmic space / molecular function inhibitor activity / killing of cells of another organism / host cell plasma membrane / DNA binding / Antiholin
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Kuznetsov, V.B. / Krieger, I.V. / Sacchettini, J.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Welch FoundationA-0015 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2020
タイトル: The Structural Basis of T4 Phage Lysis Control: DNA as the Signal for Lysis Inhibition.
著者: Inna V Krieger / Vladimir Kuznetsov / Jeng-Yih Chang / Junjie Zhang / Samir H Moussa / Ryland F Young / James C Sacchettini /
要旨: Optimal phage propagation depends on the regulation of the lysis of the infected host cell. In T4 phage infection, lysis occurs when the holin protein (T) forms lesions in the host membrane. However, ...Optimal phage propagation depends on the regulation of the lysis of the infected host cell. In T4 phage infection, lysis occurs when the holin protein (T) forms lesions in the host membrane. However, the lethal function of T can be blocked by an antiholin (RI) during lysis inhibition (LIN). LIN sets if the infected cell undergoes superinfection, then the lysis is delayed until host/phage ratio becomes more favorable for the release of progeny. It has been thought that a signal derived from the superinfection is required to activate RI. Here we report structures that suggest a radically different model in which RI binds to T irrespective of superinfection, causing it to accumulate in a membrane as heterotetrameric 2RI-2T complex. Moreover, we show the complex binds non-specifically to DNA, suggesting that the gDNA from the superinfecting phage serves as the LIN signal and that stabilization of the complex by DNA binding is what defines LIN. Finally, we show that soluble domain of free RI crystallizes in a domain-swapped homotetramer, which likely works as a sink for RI molecules released from the RI-T complex to ensure efficient lysis. These results constitute the first structural basis and a new model not only for the historic LIN phenomenon but also for the temporal regulation of phage lysis in general.
履歴
登録2019年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antiholin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,3912
ポリマ－10,3291
非ポリマー621
水18010
1
A: Antiholin
ヘテロ分子

A: Antiholin
ヘテロ分子

A: Antiholin
ヘテロ分子

A: Antiholin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5638
ポリマ－41,3144
非ポリマー2484
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation11_656-x+y+1,y,-z+11
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.975, 49.975, 118.677
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

HOH

21A-308-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Antiholin / Protein rI


分子量: 10328.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: rI, 58.6, rIA, tk.-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13304
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.61 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 100 mM Na citrate (pH 4.5), 1M Na acetate, 0.5% Anapoe X114

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→50 Å / Num. obs: 4888 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 25.1 % / Biso Wilson estimate: 45.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Χ2: 1.831 / Net I/σ(I): 6.3 / Num. measured all: 122852
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.21-2.2519.20.72400.5171100
2.25-2.2920.50.6082290.442199.6
2.29-2.3324.50.6962300.5591100
2.33-2.3825.10.6162390.481100
2.38-2.4326.60.5022290.511100
2.43-2.4927.10.4622380.4991100
2.49-2.5526.90.3512310.561100
2.55-2.6227.90.282440.5591100
2.62-2.727.10.2232320.5871100
2.7-2.7826.90.2112410.6321100
2.78-2.8826.70.1522370.7741100
2.88-327.20.1622390.9421100
3-3.1426.10.1172471.0641100
3.14-3.326.90.1042391.3521100
3.3-3.5126.20.0952391.9471100
3.51-3.78260.0942532.3571100
3.78-4.1625.20.0872513.4631100
4.16-4.7624.60.0812543.8811100
4.76-623.50.0822655.5551100
6-5020.20.0843119.338198.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
TRUNCATEデータ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.21→40.66 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.33 / 位相誤差: 38.38
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3229 476 10 %
Rwork0.2841 --
obs0.2885 4758 97.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 135.15 Å2 / Biso mean: 60.5893 Å2 / Biso min: 25.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→40.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数579 0 4 10 593
Biso mean--72.51 68.64 -
残基数----70
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006616
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.731826
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04581
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005108
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.979517
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2104-2.53030.39991490.3066133895
2.5303-3.18770.39191560.3162140499
3.1877-40.60.29271710.271540100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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