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万見
- PDB-6pjq: Time-resolved structural snapshot of proteolysis by GlpG inside t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pjq
タイトルTime-resolved structural snapshot of proteolysis by GlpG inside the membrane
要素
  • Peptide aldehyde inhibitor
  • Rhomboid protease GlpG
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


maternal determination of dorsal/ventral axis, ovarian follicular epithelium, germ-line encoded / dorsal/ventral axis specification, ovarian follicular epithelium / anterior/posterior axis specification, follicular epithelium / determination of dorsal identity / chorion-containing eggshell pattern formation / oocyte anterior/posterior axis specification / oocyte microtubule cytoskeleton organization / oocyte dorsal/ventral axis specification / imaginal disc-derived wing vein specification / dorsal appendage formation ...maternal determination of dorsal/ventral axis, ovarian follicular epithelium, germ-line encoded / dorsal/ventral axis specification, ovarian follicular epithelium / anterior/posterior axis specification, follicular epithelium / determination of dorsal identity / chorion-containing eggshell pattern formation / oocyte anterior/posterior axis specification / oocyte microtubule cytoskeleton organization / oocyte dorsal/ventral axis specification / imaginal disc-derived wing vein specification / dorsal appendage formation / positive regulation of border follicle cell migration / rhomboid protease / anterior/posterior pattern specification / epidermal growth factor receptor binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / endopeptidase activity / receptor ligand activity / cell surface receptor signaling pathway / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular space / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Protein Gurken/Spitz / Rhomboid-like fold / Rhomboid-like / Peptidase S54, GlpG peptidase, N-terminal / Rhomboid protease GlpG / GlpG peptidase, N-terminal domain superfamily / Cytoplasmic N-terminal domain of rhomboid serine protease / Peptidase S54, rhomboid domain / Rhomboid family / Rhomboid-like superfamily ...Protein Gurken/Spitz / Rhomboid-like fold / Rhomboid-like / Peptidase S54, GlpG peptidase, N-terminal / Rhomboid protease GlpG / GlpG peptidase, N-terminal domain superfamily / Cytoplasmic N-terminal domain of rhomboid serine protease / Peptidase S54, rhomboid domain / Rhomboid family / Rhomboid-like superfamily / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Rhomboid protease GlpG / Rhomboid protease GlpG / Protein gurken
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Urban, S. / Cho, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01AI066025 米国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2019
タイトル: Ten catalytic snapshots of rhomboid intramembrane proteolysis from gate opening to peptide release.
著者: Cho, S. / Baker, R.P. / Ji, M. / Urban, S.
履歴
登録2019年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhomboid protease GlpG
B: Peptide aldehyde inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3252
ポリマ－25,3252
非ポリマー00
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area8860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.739, 96.450, 62.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Rhomboid protease GlpG / Intramembrane serine protease


分子量: 23800.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: glpG, APT88_21985, SK83_00858 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A0J2E248, UniProt: P09391*PLUS, rhomboid protease
#2: タンパク質・ペプチド Peptide aldehyde inhibitor


分子量: 1524.894 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P42287*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Na-acetate pH 5.5, 3 M NaCl, and 5 % ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→57.63 Å / Num. obs: 7484 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 5.6 % / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Num. unique obs: 851 / Rsym value: 0.451

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0222精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5F5D

5f5d


解像度: 2.5→57.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.844 / SU B: 13.201 / SU ML: 0.271 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.576 / ESU R Free: 0.325 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2882 395 5.1 %RANDOM
Rwork0.2412 ---
obs0.2435 7304 98.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 162.57 Å2 / Biso mean: 69.509 Å2 / Biso min: 36.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.22 Å20 Å2-0 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3----6.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→57.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1408 0 0 16 1424
Biso mean---54.28 -
残基数----178
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0121446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4491.5941963
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9795174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.37220.48462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.27415229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.738157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.2175
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021060
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 25 -
Rwork0.341 542 -
all-567 -
obs--99.65 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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