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- PDB-6ovg: L-Methionine Depletion with an Engineered Human Enzyme Disrupts P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ovg
タイトルL-Methionine Depletion with an Engineered Human Enzyme Disrupts Prostate Cancer Metabolism
要素Cystathionine gamma-lyase
キーワードLYASE (リアーゼ) / Engineering (工学)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) ...protein sulfhydration / selenocystathionine gamma-lyase activity / positive regulation of aortic smooth muscle cell differentiation / protein-pyridoxal-5-phosphate linkage via peptidyl-N6-pyridoxal phosphate-L-lysine / homocysteine desulfhydrase / homocysteine desulfhydrase activity / Cysteine formation from homocysteine / Degradation of cysteine and homocysteine / cystathionine gamma-lyase / L-cystine L-cysteine-lyase (deaminating) / cystathionine gamma-lyase activity / cysteine biosynthetic process via cystathionine / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / cysteine metabolic process / L-cysteine desulfhydrase activity / transsulfuration / negative regulation of apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to leukemia inhibitory factor / lipid metabolic process / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / calmodulin binding / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cystathionine gamma-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.719 Å
データ登録者Yan, W. / Irani, S. / Zhang, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)R01 GM104896, GM125882, 米国
Welch FoundationF-1778 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: Enzyme-mediated depletion of serum l-Met abrogates prostate cancer growth via multiple mechanisms without evidence of systemic toxicity.
著者: Lu, W.C. / Saha, A. / Yan, W. / Garrison, K. / Lamb, C. / Pandey, R. / Irani, S. / Lodi, A. / Lu, X. / Tiziani, S. / Zhang, Y.J. / Georgiou, G. / DiGiovanni, J. / Stone, E.
履歴
登録2019年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine gamma-lyase
B: Cystathionine gamma-lyase
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
E: Cystathionine gamma-lyase
F: Cystathionine gamma-lyase
G: Cystathionine gamma-lyase
H: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)365,92010
ポリマ－365,7288
非ポリマー1922
水6,954386
1
A: Cystathionine gamma-lyase
B: Cystathionine gamma-lyase
C: Cystathionine gamma-lyase
D: Cystathionine gamma-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,0566
ポリマ－182,8644
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18300 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area45390 Å2
手法PISA
2
E: Cystathionine gamma-lyase
F: Cystathionine gamma-lyase
G: Cystathionine gamma-lyase
H: Cystathionine gamma-lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,8644
ポリマ－182,8644
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18160 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area45670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.558, 164.330, 181.696
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Cystathionine gamma-lyase / / Cysteine-protein sulfhydrase / Gamma-cystathionase


分子量: 45716.039 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P32929, cystathionine gamma-lyase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 30% isopropanol, 150mM sodium citrate 100mM sodium cocadylate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03321 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03321 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.719→50 Å / Num. obs: 175177 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.3 % / Net I/σ(I): 13.109
反射 シェル解像度: 2.719→2.7498 Å / Num. unique obs: 5110

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NMP

2nmp


解像度: 2.719→49.337 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 8804 5.03 %
Rwork0.1806 --
obs0.183 175175 99.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.719→49.337 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23972 0 10 386 24368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00424521
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67733284
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.63714598
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0473791
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0054251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.719-2.74980.28512290.24785110X-RAY DIFFRACTION90
2.7498-2.78220.2982880.23795574X-RAY DIFFRACTION98
2.7822-2.81610.29673130.2325407X-RAY DIFFRACTION99
2.8161-2.85180.33592850.22165554X-RAY DIFFRACTION98
2.8518-2.88930.27933280.21375419X-RAY DIFFRACTION98
2.8893-2.92890.25272790.2135551X-RAY DIFFRACTION99
2.9289-2.97070.28382900.21745497X-RAY DIFFRACTION99
2.9707-3.0150.29212860.21595552X-RAY DIFFRACTION99
3.015-3.06210.30642680.22015598X-RAY DIFFRACTION99
3.0621-3.11230.29523190.20945535X-RAY DIFFRACTION100
3.1123-3.1660.25982540.2035574X-RAY DIFFRACTION99
3.166-3.22360.27892600.22365623X-RAY DIFFRACTION100
3.2236-3.28550.26292520.22485584X-RAY DIFFRACTION100
3.2855-3.35260.27242980.20835602X-RAY DIFFRACTION100
3.3526-3.42550.23283490.19145493X-RAY DIFFRACTION100
3.4255-3.50510.22122900.18245611X-RAY DIFFRACTION100
3.5051-3.59280.23782900.19135563X-RAY DIFFRACTION100
3.5928-3.68990.26182650.18545620X-RAY DIFFRACTION100
3.6899-3.79840.23122670.16935586X-RAY DIFFRACTION100
3.7984-3.9210.22893140.16245612X-RAY DIFFRACTION100
3.921-4.0610.21652810.15225594X-RAY DIFFRACTION100
4.061-4.22360.18023100.1525585X-RAY DIFFRACTION100
4.2236-4.41570.19372850.14965557X-RAY DIFFRACTION100
4.4157-4.64830.2033020.15425597X-RAY DIFFRACTION100
4.6483-4.93930.18442890.14285599X-RAY DIFFRACTION100
4.9393-5.32020.18553370.14485555X-RAY DIFFRACTION100
5.3202-5.85490.19933390.16565551X-RAY DIFFRACTION100
5.8549-6.70030.20963340.17855560X-RAY DIFFRACTION100
6.7003-8.43480.19912640.16465601X-RAY DIFFRACTION100
8.4348-49.34490.19823390.17325507X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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