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- PDB-6nyx: Human parainfluenza virus type 3 fusion protein N-terminal heptad... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6nyx
タイトルHuman parainfluenza virus type 3 fusion protein N-terminal heptad repeat domain+VI
要素(Fusion glycoprotein F0) x 2
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Fusion protein (融合タンパク質) / fusion inhibitor (侵入阻害剤) / six-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / エンベロープ (ウイルス) / host cell plasma membrane / virion membrane / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Human respirovirus 3 (パラインフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Outlaw, V.K. / Kreitler, D.F. / Gellman, S.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1F32GM122263 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R01AI114736 米国
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2019
タイトル: Dual Inhibition of Human Parainfluenza Type 3 and Respiratory Syncytial Virus Infectivity with a Single Agent.
著者: Outlaw, V.K. / Bottom-Tanzer, S. / Kreitler, D.F. / Gellman, S.H. / Porotto, M. / Moscona, A.
履歴
登録2019年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0
D: Fusion glycoprotein F0
E: Fusion glycoprotein F0
F: Fusion glycoprotein F0
G: Fusion glycoprotein F0
H: Fusion glycoprotein F0
I: Fusion glycoprotein F0
J: Fusion glycoprotein F0
K: Fusion glycoprotein F0
L: Fusion glycoprotein F0
M: Fusion glycoprotein F0
N: Fusion glycoprotein F0
O: Fusion glycoprotein F0
P: Fusion glycoprotein F0
Q: Fusion glycoprotein F0
T: Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,98020
ポリマ－88,68018
非ポリマー3002
水5,296294
1
A: Fusion glycoprotein F0
B: Fusion glycoprotein F0
C: Fusion glycoprotein F0
M: Fusion glycoprotein F0
N: Fusion glycoprotein F0
O: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5606
ポリマ－29,5606
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13790 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area10400 Å2
手法PISA
2
D: Fusion glycoprotein F0
E: Fusion glycoprotein F0
F: Fusion glycoprotein F0
P: Fusion glycoprotein F0
Q: Fusion glycoprotein F0
T: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5606
ポリマ－29,5606
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13820 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area10680 Å2
手法PISA
3
G: Fusion glycoprotein F0
H: Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子

G: Fusion glycoprotein F0
H: Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子

G: Fusion glycoprotein F0
H: Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1439
ポリマ－29,5606
非ポリマー5833
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area13480 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area11590 Å2
手法PISA
4
I: Fusion glycoprotein F0
J: Fusion glycoprotein F0

I: Fusion glycoprotein F0
J: Fusion glycoprotein F0

I: Fusion glycoprotein F0
J: Fusion glycoprotein F0


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5606
ポリマ－29,5606
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area13570 Å2
ΔGint-128 kcal/mol
Surface area10850 Å2
手法PISA
5
K: Fusion glycoprotein F0
L: Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子

K: Fusion glycoprotein F0
L: Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子

K: Fusion glycoprotein F0
L: Fusion glycoprotein F0
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8789
ポリマ－29,5606
非ポリマー3183
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area14070 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area11180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.030, 88.030, 75.750
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Space group name HallP3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z

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要素

#1: タンパク質
Fusion glycoprotein F0


分子量: 5656.473 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 139-189 / 由来タイプ: 合成
詳細: This compound is derived from residues 139-189 of the HPIV3 fusion glycoprotein. It is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus.
由来: (合成) Human respirovirus 3 (パラインフルエンザウイルス)
参照: UniProt: Q84193, UniProt: P06828*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
Fusion glycoprotein F0


分子量: 4196.825 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 449-484 / Mutation: E459V, A463I / 由来タイプ: 合成
詳細: VI is a synthetic peptide derived from residues 449-484 of the HPIV3 fusion glycoprotein C-terminal heptad repeat domain with substitutions E459V and A463I. It is acetylated at the N-terminus ...詳細: VI is a synthetic peptide derived from residues 449-484 of the HPIV3 fusion glycoprotein C-terminal heptad repeat domain with substitutions E459V and A463I. It is acetylated at the N-terminus and amidated at the C-terminus.
由来: (合成) Human respirovirus 3 (パラインフルエンザウイルス)
参照: UniProt: Q84193, UniProt: P06828*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30 mM NaF, 30 mM NaBr, 30 mM NaI, 20% (v/v) PEG 500 MME, 10% (w/v) PEG 20000 in 100 mM imidazole/MES monohydrate buffer (pH 6.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→38.12 Å / Num. obs: 56066 / % possible obs: 99.82 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 31.14 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.03216 / Rrim(I) all: 0.07694 / Rsym value: 0.06986 / Net I/σ(I): 12.85
反射 シェル解像度: 1.85→1.916 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / Num. unique obs: 5640 / CC1/2: 0.66 / Rpim(I) all: 0.5373 / Rrim(I) all: 1.254 / Rsym value: 1.132 / % possible all: 99.96

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZTM

1ztm


解像度: 1.85→38.12 Å / SU ML: 0.2386 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 24.7929
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2288 1693 3.02 %
Rwork0.1979 --
obs0.1988 55986 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 45.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→38.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5775 0 20 294 6089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01765829
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.56277842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0798970
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0151990
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.60352266
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.90.31991390.29744568X-RAY DIFFRACTION99.98
1.9-1.970.27951420.26334520X-RAY DIFFRACTION99.96
1.97-2.040.27461460.2594523X-RAY DIFFRACTION100
2.04-2.120.241420.23434519X-RAY DIFFRACTION99.96
2.12-2.210.21571420.20534501X-RAY DIFFRACTION99.91
2.21-2.330.21611300.19324567X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.480.2041370.1964530X-RAY DIFFRACTION99.96
2.48-2.670.22611450.18964522X-RAY DIFFRACTION99.91
2.67-2.940.23851380.20264532X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.360.21091460.19214506X-RAY DIFFRACTION99.94
3.36-4.230.18421480.16484534X-RAY DIFFRACTION99.91
4.23-38.130.28711380.20214471X-RAY DIFFRACTION98.44

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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