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- PDB-6gkf: Structure of 14-3-3 gamma in complex with caspase-2 14-3-3 bindin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6gkf
タイトルStructure of 14-3-3 gamma in complex with caspase-2 14-3-3 binding motif Ser139
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • Caspase-2カスパーゼ-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / complex / phosphorylation (リン酸化) / 14-3-3 protein (14-3-3タンパク質) / caspase-2 (カスパーゼ-2)
機能・相同性
機能・相同性情報


カスパーゼ-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / execution phase of apoptosis / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity ...カスパーゼ-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / execution phase of apoptosis / regulation of neuron differentiation / protein kinase C inhibitor activity / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / protein targeting / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / ectopic germ cell programmed cell death / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / positive regulation of apoptotic signaling pathway / RHO GTPases activate PKNs / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / negative regulation of TORC1 signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / insulin-like growth factor receptor binding / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / protein sequestering activity / protein kinase C binding / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / apoptotic signaling pathway / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / regulation of synaptic plasticity / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / presynapse / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / cysteine-type endopeptidase activity / focal adhesion / apoptotic process / DNA damage response / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / シグナル伝達 / RNA binding / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
カスパーゼ-2 / Caspase recruitment domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 ...カスパーゼ-2 / Caspase recruitment domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3タンパク質 / Death-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
カスパーゼ-2 / 14-3-3 protein gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.598 Å
データ登録者Alblova, M. / Obsil, T. / Obsilova, V.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
Czech Science Foundation17-00726S チェコ
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2018
タイトル: 14-3-3 protein masks the nuclear localization sequence of caspase-2.
著者: Smidova, A. / Alblova, M. / Kalabova, D. / Psenakova, K. / Rosulek, M. / Herman, P. / Obsil, T. / Obsilova, V.
履歴
登録2018年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
C: 14-3-3 protein gamma
E: 14-3-3 protein gamma
G: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
F: 14-3-3 protein gamma
H: 14-3-3 protein gamma
I: Caspase-2
J: Caspase-2
K: Caspase-2
L: Caspase-2
M: Caspase-2
N: Caspase-2
O: Caspase-2
P: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,28416
ポリマ－224,28416
非ポリマー00
水2,054114
1
A: 14-3-3 protein gamma
B: 14-3-3 protein gamma
I: Caspase-2
J: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0714
ポリマ－56,0714
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: 14-3-3 protein gamma
D: 14-3-3 protein gamma
K: Caspase-2
L: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0714
ポリマ－56,0714
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: 14-3-3 protein gamma
F: 14-3-3 protein gamma
M: Caspase-2
N: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0714
ポリマ－56,0714
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: 14-3-3 protein gamma
H: 14-3-3 protein gamma
O: Caspase-2
P: Caspase-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0714
ポリマ－56,0714
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)122.540, 122.540, 312.013
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27004.426 Da / 分子数: 8 / 変異: S235Stop / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / プラスミド: pET15-b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド
Caspase-2 / カスパーゼ-2


分子量: 1031.052 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42575*PLUS, カスパーゼ-2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG 4000, TRIS-HCl, sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月7日 / 詳細: Sagitally bended Si111 crystal
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.598→48.183 Å / Num. obs: 74062 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 26.7 % / Biso Wilson estimate: 59.68 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1293 / Rpim(I) all: 0.02535 / Rrim(I) all: 0.1318 / Net I/σ(I): 23.63
反射 シェル解像度: 2.598→2.691 Å / 冗長度: 27.5 % / Rmerge(I) obs: 1.658 / Mean I/σ(I) obs: 2.17 / Num. unique obs: 7245 / CC1/2: 0.849 / Rpim(I) all: 0.3199 / Rrim(I) all: 1.689 / % possible all: 99.59

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2B05

2b05


解像度: 2.598→48.183 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2888 2098 2.84 %Random selection
Rwork0.2415 ---
obs0.2428 73994 99.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.598→48.183 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13994 0 0 114 14108
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214190
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.36719261
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1265071
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0312233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022490
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5976-2.6580.35341350.31254644X-RAY DIFFRACTION98
2.658-2.72450.31431380.29324729X-RAY DIFFRACTION100
2.7245-2.79810.3051380.28844714X-RAY DIFFRACTION100
2.7981-2.88050.36961380.30514712X-RAY DIFFRACTION100
2.8805-2.97340.37861380.31714752X-RAY DIFFRACTION100
2.9734-3.07970.35471390.29464735X-RAY DIFFRACTION100
3.0797-3.2030.32151380.27844731X-RAY DIFFRACTION100
3.203-3.34870.32951390.27674757X-RAY DIFFRACTION100
3.3487-3.52520.31821390.26924771X-RAY DIFFRACTION100
3.5252-3.7460.29421390.24344773X-RAY DIFFRACTION100
3.746-4.03510.27531410.22944813X-RAY DIFFRACTION100
4.0351-4.44090.22641410.21584822X-RAY DIFFRACTION100
4.4409-5.08290.2881420.21974874X-RAY DIFFRACTION100
5.0829-6.40150.30931430.25014909X-RAY DIFFRACTION100
6.4015-48.19150.23931500.19085160X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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