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- PDB-4wrq: Crystal Structure of 14-3-3 zeta with Chibby peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wrq
タイトルCrystal Structure of 14-3-3 zeta with Chibby peptide
要素
  • 14-3-3 protein zeta/delta
  • Chibby
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signalling (Wntシグナル経路) / hub / phosphorylation (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi reassembly / synaptic target recognition / regulation of synapse maturation / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / respiratory system process / establishment of Golgi localization / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / tube formation / Rap1 signalling ...Golgi reassembly / synaptic target recognition / regulation of synapse maturation / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / respiratory system process / establishment of Golgi localization / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / tube formation / Rap1 signalling / negative regulation of protein localization to nucleus / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / negative regulation of Wnt signaling pathway / fat cell differentiation / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / 中心小体 / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell projection / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Negative regulation of NOTCH4 signaling / lung development / ゴルジ体 / regulation of protein stability / protein localization / beta-catenin binding / メラノソーム / protein homotetramerization / DNA-binding transcription factor binding / 血管新生 / vesicle / transmembrane transporter binding / blood microparticle / nuclear speck / cadherin binding / protein domain specific binding / protein phosphorylation / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chibby family / Chibby family / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain ...Chibby family / Chibby family / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3タンパク質 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Protein chibby homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.409 Å
データ登録者Killoran, R.C. / Shilton, B.H. / Choy, W.Y.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP 74679 カナダ
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Structural Analysis of the 14-3-3 zeta /Chibby Interaction Involved in Wnt/ beta-Catenin Signaling.
著者: Killoran, R.C. / Fan, J. / Yang, D. / Shilton, B.H. / Choy, W.Y.
履歴
登録2014年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta
B: 14-3-3 protein zeta/delta
C: Chibby
D: Chibby


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8534
ポリマ－59,8534
非ポリマー00
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3810 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.830, 71.960, 130.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1


分子量: 27834.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P63104
#2: タンパク質・ペプチド Chibby


分子量: 2092.275 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y3M2*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 16-20% PEG 3350, ammonium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→65.49 Å / Num. obs: 26474 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.516 / Rsym value: 0.516 / % possible all: 89.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QJA

1qja


解像度: 2.409→32.078 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.28 / 位相誤差: 26.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2564 3762 7.63 %
Rwork0.2032 45545 -
obs0.2073 24413 98.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 75.21 Å2 / Biso mean: 21.7659 Å2 / Biso min: 3.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.409→32.078 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3710 0 0 147 3857
Biso mean---19.22 -
残基数----464
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083758
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1235056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072564
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005650
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8151440
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4091-2.43950.3811100.33071402151282
2.4395-2.47160.30191330.26021662179597
2.4716-2.50550.24011370.2491657179498
2.5055-2.54120.30231450.23161671181698
2.5412-2.57920.28861290.21741705183498
2.5792-2.61940.28461430.23031681182499
2.6194-2.66240.32061510.23271680183199
2.6624-2.70830.31951360.23491685182199
2.7083-2.75750.31411340.23181703183799
2.7575-2.81050.29521330.22591701183499
2.8105-2.86780.24531410.214217371878100
2.8678-2.93010.281460.221816501796100
2.9301-2.99820.30831500.217617141864100
2.9982-3.07320.2951380.214917211859100
3.0732-3.15620.28621490.20917001849100
3.1562-3.2490.23691450.22717311876100
3.249-3.35370.36951300.223916821812100
3.3537-3.47350.26751440.210117261870100
3.4735-3.61240.27141470.22851704185199
3.6124-3.77650.33861290.25751681181099
3.7765-3.97530.21751480.18517061854100
3.9753-4.22380.18761380.176317351873100
4.2238-4.54910.22771370.156516841821100
4.5491-5.00540.20851390.157117261865100
5.0054-5.72610.23811400.184517201860100
5.7261-7.20080.21991460.187417151861100
7.2008-32.08130.19741440.16981666181099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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