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- PDB-6fk8: Crystal structure of N2C/D282C stabilized opsin bound to RS08 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fk8
タイトルCrystal structure of N2C/D282C stabilized opsin bound to RS08
要素Rhodopsinロドプシン
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / RHODOPSIN (ロドプシン) / G PROTEIN-COUPLED RECEPTORS (Gタンパク質共役受容体) / RETINITIS PIGMENTOSA (網膜色素変性症) / SIGNALING PROTEIN / SENSORY TRANSDUCTION / PHOTORECEPTOR PROTEIN / KINTEGRAL MEMBRANE PROTEIN / VISION / MEMBRANE (生体膜) / RECEPTOR (受容体) / TRANSDUCER PHOTORECEPTOR / SMALL MOLECULE COMPLEX (小分子)
機能・相同性
機能・相同性情報


Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / rod bipolar cell differentiation / rod photoreceptor outer segment / sperm head plasma membrane / absorption of visible light / podosome assembly / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / : ...Opsins / VxPx cargo-targeting to cilium / rod bipolar cell differentiation / rod photoreceptor outer segment / sperm head plasma membrane / absorption of visible light / podosome assembly / opsin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / : / G protein-coupled photoreceptor activity / photoreceptor inner segment membrane / G protein-coupled opsin signaling pathway / 11-cis retinal binding / cellular response to light stimulus / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / phototransduction, visible light / thermotaxis / Activation of the phototransduction cascade / outer membrane / detection of temperature stimulus involved in thermoception / arrestin family protein binding / photoreceptor cell maintenance / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / phototransduction / response to light stimulus / photoreceptor outer segment / G-protein alpha-subunit binding / sperm midpiece / 視覚 / guanyl-nucleotide exchange factor activity / photoreceptor disc membrane / microtubule cytoskeleton organization / cell-cell junction / 遺伝子発現 / G protein-coupled receptor signaling pathway / ゴルジ体 / zinc ion binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / ロドプシン / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. ...Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / ロドプシン / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DNZ / パルミチン酸 / ロドプシン
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Mattle, D. / Standfuss, J. / Dawson, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
RocheRPF スイス
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2018
タイトル: Ligand channel in pharmacologically stabilized rhodopsin.
著者: Mattle, D. / Kuhn, B. / Aebi, J. / Bedoucha, M. / Kekilli, D. / Grozinger, N. / Alker, A. / Rudolph, M.G. / Schmid, G. / Schertler, G.F.X. / Hennig, M. / Standfuss, J. / Dawson, R.J.P.
履歴
登録2018年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月11日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / refine_hist / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _refine_hist.d_res_low / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rhodopsin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1736
ポリマ－39,0351
非ポリマー2,1395
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint27 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)242.183, 242.183, 110.967
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

ACE

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要素

#1: タンパク質 Rhodopsin / ロドプシン


分子量: 39034.586 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-326 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: RHO / プラスミド: PCMV-TET O / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GNTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02699
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#4: 化合物 ChemComp-DNZ / (2~{R},3~{S})-3-azanyl-2-(4-chlorophenyl)-1-spiro[1,3-benzodioxole-2,4'-piperidine]-1'-yl-butan-1-one


分子量: 386.872 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H23ClN2O3
#5: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド / Octyl glucoside


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 8.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 84.22 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: see publication

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→45.77 Å / Num. obs: 28482 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 0.1926 / Rsym value: 0.1926 / Net I/σ(I): 12.28
反射 シェル解像度: 2.87→2.97 Å / 冗長度: 11.5 % / Rmerge(I) obs: 3.531 / Mean I/σ(I) obs: 0.72 / Rsym value: 3.531 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDS(VERSION Oct 15データ削減
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4J4Q

4j4q


解像度: 2.87→45.77 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 1483 5.22 %
Rwork0.2285 --
obs0.2294 28426 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.87→45.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2591 0 145 0 2736
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092827
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2533853
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.921650
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008459
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8701-2.96270.41591410.37212396X-RAY DIFFRACTION99
2.9627-3.06860.43821370.36062431X-RAY DIFFRACTION100
3.0686-3.19140.38181270.32782422X-RAY DIFFRACTION100
3.1914-3.33660.30081330.28542435X-RAY DIFFRACTION100
3.3366-3.51250.2881320.24872454X-RAY DIFFRACTION100
3.5125-3.73250.23821300.23122436X-RAY DIFFRACTION100
3.7325-4.02050.21041310.20822449X-RAY DIFFRACTION100
4.0205-4.42480.21941300.18852472X-RAY DIFFRACTION100
4.4248-5.06450.22781420.18662443X-RAY DIFFRACTION100
5.0645-6.37830.24421490.22752470X-RAY DIFFRACTION100
6.3783-47.41450.21091310.22172535X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.9754 Å / Origin y: 389.1563 Å / Origin z: 39.0769 Å
111213212223313233
T0.4265 Å20.042 Å20.1173 Å2-0.5314 Å20.0726 Å2--0.7398 Å2
L1.8019 °2-1.1533 °20.1205 °2-3.8798 °2-0.0648 °2--1.429 °2
S0.087 Å °0.2095 Å °0.1114 Å °-0.2679 Å °-0.1133 Å °-0.3453 Å °-0.0598 Å °0.0638 Å °0.0055 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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