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- PDB-6d30: Structure of human Usb1 with uridine-uridine, inactive H208Q mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d30
タイトルStructure of human Usb1 with uridine-uridine, inactive H208Q mutant
要素
  • RNA (5'-R(UP*U)-3')
  • U6 snRNA phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE/RNA / exonuclease (エキソヌクレアーゼ) / U6 snRNA (U6 snRNA) / 2H phosphodiesterase superfamily / HYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(U)-specific exoribonuclease activity, producing 3' uridine cyclic phosphate ends / U6 snRNA 3'-end processing / snRNA 3'-end processing / 細胞結合 / RNA splicing / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / 3'-5'-RNA exonuclease activity / lyase activity / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
U6 snRNA phosphodiesterase 1 / Uncharacterised conserved protein / Cyclic Phosphodiesterase; Chain: A, / Cyclic phosphodiesterase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / U6 snRNA phosphodiesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.17 Å
データ登録者Nomura, Y. / Montemayor, E.J. / Butcher, S.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R01 GM065166 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)R35 GM118131 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural and mechanistic basis for preferential deadenylation of U6 snRNA by Usb1.
著者: Nomura, Y. / Roston, D. / Montemayor, E.J. / Cui, Q. / Butcher, S.E.
履歴
登録2018年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年12月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: U6 snRNA phosphodiesterase
C: RNA (5'-R(UP*U)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7793
ポリマ－22,7442
非ポリマー351
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.698, 53.038, 45.814
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 U6 snRNA phosphodiesterase / hUsb1


分子量: 22176.482 Da / 分子数: 1 / 変異: H208Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USB1, C16orf57 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BQ65, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(UP*U)-3')


分子量: 567.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.45 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 100 mM Tris, 25% SOKALN CP 42, 10% tetrahydrofuran

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.17→53.04 Å / Num. obs: 60998 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.17→1.19 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5V1M

5v1m


解像度: 1.17→44.1 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.91 / 位相誤差: 18.64
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1717 2380 3.92 %
Rwork0.1494 --
obs0.1503 60974 91.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.17→44.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1525 40 1 220 1786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0141704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2972341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.588627
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.222268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009297
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.17-1.18330.3261850.32772041X-RAY DIFFRACTION50
1.1833-1.19720.3308960.32292296X-RAY DIFFRACTION56
1.1972-1.21180.3665990.31952472X-RAY DIFFRACTION61
1.2118-1.22720.37331130.30252785X-RAY DIFFRACTION67
1.2272-1.24330.30651210.29312996X-RAY DIFFRACTION75
1.2433-1.26040.30541390.28083346X-RAY DIFFRACTION81
1.2604-1.27840.27871520.25783591X-RAY DIFFRACTION90
1.2784-1.29740.23291630.24574005X-RAY DIFFRACTION96
1.2974-1.31770.22641630.23234079X-RAY DIFFRACTION100
1.3177-1.33930.2521670.22624031X-RAY DIFFRACTION99
1.3393-1.36240.26451570.21074056X-RAY DIFFRACTION100
1.3624-1.38720.25641670.20374115X-RAY DIFFRACTION100
1.3872-1.41390.20771650.18574046X-RAY DIFFRACTION100
1.4139-1.44270.22191690.17814097X-RAY DIFFRACTION100
1.4427-1.47410.21531640.16294056X-RAY DIFFRACTION100
1.4741-1.50840.19511650.14884039X-RAY DIFFRACTION100
1.5084-1.54610.15541640.13934073X-RAY DIFFRACTION100
1.5461-1.58790.15481680.12944058X-RAY DIFFRACTION100
1.5879-1.63470.17161700.12314057X-RAY DIFFRACTION99
1.6347-1.68740.14351590.12414073X-RAY DIFFRACTION99
1.6874-1.74770.14391700.12164050X-RAY DIFFRACTION99
1.7477-1.81770.17321650.12644045X-RAY DIFFRACTION99
1.8177-1.90040.14011710.12344051X-RAY DIFFRACTION99
1.9004-2.00060.13391570.11923972X-RAY DIFFRACTION98
2.0006-2.1260.14591600.11883941X-RAY DIFFRACTION97
2.126-2.29010.13641630.11413915X-RAY DIFFRACTION96
2.2901-2.52060.15061620.12783932X-RAY DIFFRACTION95
2.5206-2.88520.17611570.14553886X-RAY DIFFRACTION95
2.8852-3.63480.14681560.13793788X-RAY DIFFRACTION93
3.6348-44.13090.16471450.1523655X-RAY DIFFRACTION89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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