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- PDB-5v1m: Structure of human Usb1 with uridine 5'-monophosphate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5v1m
タイトルStructure of human Usb1 with uridine 5'-monophosphate
要素U6 snRNA phosphodiesterase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Usb1 RNA exonuclease U6
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(U)-specific exoribonuclease activity, producing 3' uridine cyclic phosphate ends / U6 snRNA 3'-end processing / snRNA 3'-end processing / 細胞結合 / RNA splicing / 付加脱離酵素（リアーゼ）; P-Oリアーゼ類; - / 3'-5'-RNA exonuclease activity / lyase activity / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
U6 snRNA phosphodiesterase 1 / Uncharacterised conserved protein / Cyclic Phosphodiesterase; Chain: A, / Cyclic phosphodiesterase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / U6 snRNA phosphodiesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Montemayor, E.J. / Didychuk, A.L. / Butcher, S.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM065166 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118131 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Usb1 controls U6 snRNP assembly through evolutionarily divergent cyclic phosphodiesterase activities.
著者: Didychuk, A.L. / Montemayor, E.J. / Carrocci, T.J. / DeLaitsch, A.T. / Lucarelli, S.E. / Westler, W.M. / Brow, D.A. / Hoskins, A.A. / Butcher, S.E.
履歴
登録2017年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: U6 snRNA phosphodiesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,0999
ポリマ－22,1871
非ポリマー9128
水2,810156
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.512, 53.219, 46.638
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 U6 snRNA phosphodiesterase / hUsb1


分子量: 22186.500 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 79-205 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USB1, C16orf57 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BQ65, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-U5P / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP / ウリジル酸


分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 156 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% w/v PEG 20,000, 20% v/v glycerol, 100 mM bis-tris base, 50 mM HCl, and 10 mM disodium 5' UMP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→44.59 Å / Num. obs: 65375 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.7 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 1.47→1.5 Å / 冗長度: 6.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 1621 / CC1/2: 0.581 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4H7W

4h7w


解像度: 1.47→44.59 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 22.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1944 3883 5.94 %
Rwork0.159 --
obs0.1611 65375 98.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.47→44.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1509 0 58 156 1723
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.021674
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.862277
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.756615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.114251
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01284
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4699-1.48780.35741320.29912044X-RAY DIFFRACTION94
1.4878-1.50670.29991410.28412247X-RAY DIFFRACTION99
1.5067-1.52650.31631370.2792189X-RAY DIFFRACTION99
1.5265-1.54740.3421360.26712161X-RAY DIFFRACTION98
1.5474-1.56950.29191380.26382216X-RAY DIFFRACTION97
1.5695-1.5930.32511340.25172058X-RAY DIFFRACTION95
1.593-1.61780.30091420.23612246X-RAY DIFFRACTION99
1.6178-1.64440.27831410.23412209X-RAY DIFFRACTION100
1.6444-1.67270.26471400.2312225X-RAY DIFFRACTION99
1.6727-1.70310.2861390.22042251X-RAY DIFFRACTION100
1.7031-1.73590.23771390.20352189X-RAY DIFFRACTION100
1.7359-1.77130.25061410.19322260X-RAY DIFFRACTION99
1.7713-1.80990.21161400.18172177X-RAY DIFFRACTION99
1.8099-1.8520.21011380.17082260X-RAY DIFFRACTION100
1.852-1.89830.18491410.15392220X-RAY DIFFRACTION99
1.8983-1.94960.17961410.15242224X-RAY DIFFRACTION99
1.9496-2.0070.21251380.14662198X-RAY DIFFRACTION99
2.007-2.07170.19641360.14082179X-RAY DIFFRACTION98
2.0717-2.14580.21491380.14282139X-RAY DIFFRACTION95
2.1458-2.23170.17351280.13342084X-RAY DIFFRACTION93
2.2317-2.33330.1551410.11872248X-RAY DIFFRACTION100
2.3333-2.45630.19181370.13262192X-RAY DIFFRACTION100
2.4563-2.61010.1731430.13492239X-RAY DIFFRACTION100
2.6101-2.81170.1531430.13072231X-RAY DIFFRACTION100
2.8117-3.09450.14471430.12962206X-RAY DIFFRACTION99
3.0945-3.54220.13931410.12622225X-RAY DIFFRACTION99
3.5422-4.46210.15821380.13912139X-RAY DIFFRACTION96
4.4621-44.61040.22881390.18682234X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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