[日本語] English
万見
- PDB-5vih: Crystal structure of GluN1/GluN2A NMDA receptor agonist binding d... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vih
タイトルCrystal structure of GluN1/GluN2A NMDA receptor agonist binding domains with glycine and antagonist, 4-fluorophenyl-ACEPC
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / RECEPTOR (受容体) / NMDA receptor (NMDA型グルタミン酸受容体) / Antagonist (受容体拮抗薬)
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / conditioned place preference / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / response to environmental enrichment ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / conditioned place preference / pons maturation / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / response to environmental enrichment / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / olfactory learning / serotonin metabolic process / conditioned taste aversion / 樹状突起 / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / response to other organism / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / propylene metabolic process / response to glycine / regulation of ARF protein signal transduction / cellular response to magnesium ion / response to methylmercury / 睡眠 / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to dsRNA / dendritic spine organization / response to carbohydrate / locomotion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / response to morphine / cellular response to lipid / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate-gated calcium ion channel activity / parallel fiber to Purkinje cell synapse / response to manganese ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / regulation of NMDA receptor activity / protein heterotetramerization / glutamate binding / cellular response to zinc ion / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / neuromuscular process / regulation of synapse assembly / 活動電位 / glycine binding / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of dendrite morphogenesis / male mating behavior / regulation of axonogenesis / spinal cord development / dopamine metabolic process / suckling behavior / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / response to amine / modulation of excitatory postsynaptic potential / response to lithium ion / social behavior / 学習 / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / monoatomic cation transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity / excitatory synapse / cellular response to glycine / positive regulation of dendritic spine maintenance / response to light stimulus / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / neuron development / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of postsynaptic membrane potential / phosphatase binding / glutamate receptor binding / postsynaptic density, intracellular component / calcium ion homeostasis / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / multicellular organismal response to stress / long-term memory / monoatomic cation channel activity / regulation of neuron apoptotic process / presynaptic active zone membrane / synaptic cleft / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / sensory perception of pain / cell adhesion molecule binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse
類似検索 - 分子機能
: / : / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル ...: / : / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5DZ / グリシン / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Mou, T.-C. / Conti, P. / Pinto, A. / Tamborini, L. / Sprang, S.R. / Hansen, K.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103546 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of subunit selectivity for competitive NMDA receptor antagonists with preference for GluN2A over GluN2B subunits.
著者: Lind, G.E. / Mou, T.C. / Tamborini, L. / Pomper, M.G. / De Micheli, C. / Conti, P. / Pinto, A. / Hansen, K.B.
履歴
登録2017年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2017年5月17日ID: 5DE4
改定 1.12017年5月17日Group: Other
改定 1.22017年8月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32017年8月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42017年8月23日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.52017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,6005
ポリマ－65,1252
非ポリマー4743
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area24820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.736, 87.221, 122.277
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin1, Nmdar1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35439
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 31785.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00959

-
非ポリマー , 4種, 224分子

#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-5DZ / 5-[(2R)-2-amino-2-carboxyethyl]-1-(4-fluorophenyl)-1H-pyrazole-3-carboxylic acid


分子量: 293.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H12FN3O4
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細THIS SAMPLE SEQUENCE MATCHES WITH NCBI REFERENCE SEQUENCE NP_036705.3 FOR GLUN2A

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ammonia Acetate, PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月12日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.98 Å / Num. obs: 25693 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 8.78
反射 シェル解像度: 2.11→2.18 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.95 / Rsym value: 0.649 / % possible all: 86.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4NF8

4nf8


解像度: 2.4→19.985 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 25.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2718 1802 7.79 %
Rwork0.1996 --
obs0.2052 23145 98.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4356 0 33 221 4610
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034481
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6096047
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.732674
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046667
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004771
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.46480.33771260.28991493X-RAY DIFFRACTION91
2.4648-2.53720.36761330.26911562X-RAY DIFFRACTION95
2.5372-2.61890.33561360.27331616X-RAY DIFFRACTION97
2.6189-2.71230.35691350.25621602X-RAY DIFFRACTION99
2.7123-2.82060.30081380.23991635X-RAY DIFFRACTION99
2.8206-2.94860.32411380.22781647X-RAY DIFFRACTION99
2.9486-3.10350.29481390.22061639X-RAY DIFFRACTION99
3.1035-3.29710.30441380.20831639X-RAY DIFFRACTION100
3.2971-3.55040.28151410.18571672X-RAY DIFFRACTION100
3.5504-3.90530.24481430.16941680X-RAY DIFFRACTION100
3.9053-4.46490.23291410.15081680X-RAY DIFFRACTION100
4.4649-5.60470.19751440.15761700X-RAY DIFFRACTION100
5.6047-19.98530.22361500.18191778X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る