[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5t6j: Structure of the MIND Complex Shows a Regulatory Focus of Yeast K... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5t6j | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the MIND Complex Shows a Regulatory Focus of Yeast Kinetochore Assembly | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | CELL CYCLE / kinetochore / complex / chromosome / segregation / MIND / Mis12 / Mtw1 / Spc24 / Spc25 / Ndc80 / Nuf2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information centromere clustering / MIS12/MIND type complex / Ndc80 complex / sister chromatid biorientation / spindle attachment to meiosis I kinetochore / attachment of spindle microtubules to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Neutrophil degranulation / chromosome segregation / kinetochore ...centromere clustering / MIS12/MIND type complex / Ndc80 complex / sister chromatid biorientation / spindle attachment to meiosis I kinetochore / attachment of spindle microtubules to kinetochore / mitotic sister chromatid segregation / Neutrophil degranulation / chromosome segregation / kinetochore / spindle pole / cell division / identical protein binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.752 Å | ||||||
Authors | Valverde, R. / Jenni, S. / Dimitrova, Y. / Khin, Y. / Harrison, S.C. | ||||||
Citation | Journal: Cell / Year: 2016 Title: Structure of the MIND Complex Defines a Regulatory Focus for Yeast Kinetochore Assembly. Authors: Dimitrova, Y.N. / Jenni, S. / Valverde, R. / Khin, Y. / Harrison, S.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5t6j.cif.gz | 109.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5t6j.ent.gz | 87.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5t6j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t6/5t6j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/t6/5t6j | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5t51C 5t58C 5t59C 2ftxS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 6942.951 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SPC24, YMR117C, YM9718.16C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q04477 |
---|---|
#2: Protein | Mass: 10030.358 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Residues S130, N131, A132 are left over from the TEV protease cleavage site. Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: SPC25, YER018C / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P40014 |
#3: Protein/peptide | Mass: 1450.723 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: DSN1, YIR010W, YIB10W / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P40568 |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.26 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M HEPES, pH 7.0-7.5, 1.0 M potassium sodium tartrate, 0.2 M lithium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.999965 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Feb 12, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.999965 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→42.944 Å / Num. obs: 18161 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 17.6 % / Net I/σ(I): 25.3 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2FTX Resolution: 1.752→42.944 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 30.85 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.752→42.944 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|