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- PDB-5o2z: Domain swap dimer of the G167R variant of gelsolin second domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o2z
タイトルDomain swap dimer of the G167R variant of gelsolin second domain
要素Gelsolin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Amyloidosis (アミロイドーシス) / Gelsolin / 3D domain swap / dimer / pathological mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / regulation of podosome assembly / sequestering of actin monomers / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / actin filament depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / cilium assembly / 筋形質 / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / blood microparticle / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / クエン酸 / Gelsolin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Boni, F. / Milani, M. / Mastrangelo, E. / de Rosa, M.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Fondazione TelethonGEP15070 イタリア
引用ジャーナル: Hum. Mol. Genet. / 年: 2018
タイトル: Gelsolin pathogenic Gly167Arg mutation promotes domain-swap dimerization of the protein.
著者: Boni, F. / Milani, M. / Barbiroli, A. / Diomede, L. / Mastrangelo, E. / de Rosa, M.
履歴
登録2017年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22019年8月14日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / reflns_shell
Item: _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Gelsolin
A: Gelsolin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,24811
ポリマ－26,5342
非ポリマー7159
水4,252236
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5970 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area12310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.290, 44.420, 58.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-415-

HOH

21B-416-

HOH

31B-519-

HOH

-
要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Gelsolin / / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin


分子量: 13266.791 Da / 分子数: 2 / 変異: G167R / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: domain 2 (G2) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396

-
非ポリマー , 6種, 245分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト / クエン酸


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2M ammonium acetate, 0.1M sodium citrate, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 1.0109 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0109 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→54.46 Å / Num. obs: 26967 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rrim(I) all: 0.124 / Net I/σ(I): 9.82
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 7132 / Rrim(I) all: 0.802 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FAF

5faf


解像度: 1.7→45.386 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.29
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 1329 4.95 %random
Rwork0.1993 ---
obs0.2014 26866 95.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→45.386 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1670 0 44 236 1950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061887
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7672579
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.7281205
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005353
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6999-1.7680.34341430.34962911X-RAY DIFFRACTION98
1.768-1.84850.29661640.29072901X-RAY DIFFRACTION99
1.8485-1.94590.43821500.37412558X-RAY DIFFRACTION88
1.9459-2.06780.31051340.2722817X-RAY DIFFRACTION94
2.0678-2.22750.26161460.2512895X-RAY DIFFRACTION97
2.2275-2.45160.24471530.2072791X-RAY DIFFRACTION95
2.4516-2.80640.24291350.17452897X-RAY DIFFRACTION96
2.8064-3.53550.19751600.15692898X-RAY DIFFRACTION97
3.5355-45.40240.19561440.14752869X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.2565-3.84722.60435.8954-4.89534.5690.68350.2317-1.0530.0893-0.246-0.05751.21150.0053-0.68110.2988-0.0015-0.090.2150.01430.3510.5128-3.0053108.4691
26.53584.73794.90117.37344.19284.9218-0.06720.5804-0.2992-0.10330.3416-0.3652-0.14540.5543-0.05380.115-0.04190.01860.2328-0.02810.1678-8.6766-1.981584.295
39.48357.02296.93855.8266.68918.8583-0.1282-0.2413-0.1981-0.14730.1124-0.4015-0.26840.3581-0.01360.13330.006-0.02040.16930.01580.1762-20.4934-14.951164.1344
46.2496-0.54521.75922.0672-2.66059.170.0006-0.1676-0.05280.1297-0.0992-0.0397-0.0691-0.24820.10940.105-0.01650.00550.1032-0.02610.1337-30.6157-14.197163.0414
53.94540.4328-1.23081.1471-0.59813.70730.00540.00310.3489-0.0174-0.07290.0792-0.383-0.1634-0.04560.15990.0247-0.01190.0902-0.01750.1971-28.2475-5.132659.5129
61.6157-1.349-0.16446.8222-1.04982.5636-0.1002-0.3415-0.07160.3215-0.0337-0.10730.0062-0.29520.00570.1784-0.0508-0.0130.2493-0.00060.2489-36.6765-18.499765.7415
73.3563-0.2375-3.61070.93110.84514.2658-0.20040.60260.0055-0.6421-0.23440.1075-0.4504-0.57480.4640.2464-0.009-0.03690.27940.01130.2295-26.5067-17.49448.5703
82.10972.46863.80052.86034.36626.54490.0630.5417-0.16070.11570.4075-0.3970.24341.2481-0.40560.1651-0.0239-0.01040.3277-0.03490.2233-15.4827-9.808975.4094
98.408-0.06424.19554.01842.83275.3294-0.41840.30390.3405-0.27540.2261-0.2514-0.72630.52230.15890.228-0.0841-0.0130.25740.03030.1517-7.01984.994485.3248
106.66850.67475.1511.78321.68637.266-0.27330.01010.2691-0.0782-0.02890.0461-0.4192-0.28810.27740.2004-0.0143-0.02930.1812-0.03330.1881-12.61072.312992.1321
113.74241.59333.41136.93640.87173.34880.0377-0.29570.05380.2523-0.07320.04550.3766-0.3318-0.07610.1134-0.02670.06860.2392-0.02590.1788-15.4664-6.59392.4119
123.4749-3.65153.89213.8709-4.06614.37440.2431-0.2414-1.58820.19620.13150.90351.28330.9446-0.34750.6249-0.0288-0.14090.44050.09360.6305-5.7141-7.8445104.4914
136.53780.11772.68792.169-0.44324.0703-0.4332-0.32040.47260.02630.36860.528-0.9418-0.82410.06920.25630.083-0.01960.3019-0.04990.2732-15.49246.247597.9736
145.32180.99045.18012.3028-0.61347.5259-0.58990.49490.609-0.60990.33160.4198-1.05220.35740.5660.4849-0.0795-0.13020.27570.05040.3421-8.894812.372790.6482
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 150 through 159 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 160 through 169 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 170 through 179 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 180 through 201 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 202 through 234 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 235 through 258 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 154 through 163 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 164 through 173 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 174 through 187 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 188 through 206 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 207 through 223 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 224 through 229 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 230 through 240 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 241 through 257 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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