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Yorodumi- PDB-5ntu: Crystal Structure of human Pro-myostatin Precursor at 2.6 A Resolution -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ntu | ||||||
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Title | Crystal Structure of human Pro-myostatin Precursor at 2.6 A Resolution | ||||||
Components | Growth/differentiation factor 8 | ||||||
Keywords | SIGNALING PROTEIN / growth factor / signalling protein / TGFbeta family / cystine knot | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / skeletal muscle satellite cell differentiation / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / negative regulation of satellite cell differentiation / skeletal muscle atrophy / ovulation cycle process / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes ...negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / skeletal muscle satellite cell differentiation / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / negative regulation of satellite cell differentiation / skeletal muscle atrophy / ovulation cycle process / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / response to gravity / negative regulation of myoblast differentiation / response to muscle activity / muscle organ development / muscle cell cellular homeostasis / positive regulation of macrophage chemotaxis / response to testosterone / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of lamellipodium assembly / response to electrical stimulus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to dexamethasone stimulus / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cytokine activity / growth factor activity / response to estrogen / heparin binding / cellular response to hypoxia / response to ethanol / signaling receptor binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.58 Å | ||||||
Authors | Cotton, T.R. / Fischer, G. / Hyvonen, M. | ||||||
Citation | Journal: EMBO J. / Year: 2018 Title: Structure of the human myostatin precursor and determinants of growth factor latency. Authors: Cotton, T.R. / Fischer, G. / Wang, X. / McCoy, J.C. / Czepnik, M. / Thompson, T.B. / Hyvonen, M. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ntu.cif.gz | 244.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ntu.ent.gz | 206.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ntu.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/5ntu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nt/5ntu | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 37881.328 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Pro-Myostatin Precursor / Mutation: G319A, K320A, K217A, Q218A, E220A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MSTN, GDF8 / Plasmid: pHAT2 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: O14793 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion / pH: 7 Details: 10% PEG6000, 0.1M HEPES: cryo-protection: 70% ethylene glycol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.97625 Å | |||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 16, 2017 | |||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.575→76.264 Å / Num. obs: 22474 / % possible obs: 97.7 % / Redundancy: 4 % / Biso Wilson estimate: 95.66 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 90386 | |||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.58→28.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.576 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.554 / SU Rfree Blow DPI: 0.297 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.303
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Displacement parameters | Biso max: 201.34 Å2 / Biso mean: 100.2 Å2 / Biso min: 46.99 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.36 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.58→28.27 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.58→2.71 Å / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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