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万見
- PDB-5nro: Structure of full-length DnaK with bound J-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nro
タイトルStructure of full-length DnaK with bound J-domain
要素
  • Chaperone protein DnaJシャペロン
  • Chaperone protein DnaKシャペロン
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / DnaK (Hsp70) / DnaJ (Hsp40) / Hsp70 (Hsp70) / Hsp40 (Hsp40)
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / protein disulfide isomerase activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / protein-disulfide reductase activity / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / protein disulfide isomerase activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / protein-disulfide reductase activity / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding / viral process / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / フォールディング / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA複製 / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Hsp40 / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / DnaJ domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal ...Hsp40 / DnaJ central domain / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain / Zinc finger CR-type profile. / Heat shock protein DnaJ, cysteine-rich domain superfamily / DnaJ domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / Chaperone DnaK / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Helix Hairpins / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chaperone protein DnaJ / Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Kopp, J. / Kityk, R. / Mayer, M.P.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationMA 1278/4-3 ドイツ
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2018
タイトル: Molecular Mechanism of J-Domain-Triggered ATP Hydrolysis by Hsp70 Chaperones.
著者: Kityk, R. / Kopp, J. / Mayer, M.P.
履歴
登録2017年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein DnaK
B: Chaperone protein DnaJ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8444
ポリマ－78,3122
非ポリマー5312
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, DnaK and DnaJ form a hetero dimer; there is no higher oligomerisation state
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area31330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.246, 127.246, 252.885
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein DnaK / シャペロン / HSP70 / Heat shock 70 kDa protein / Heat shock protein 70


分子量: 66393.922 Da / 分子数: 1 / 変異: E47C, T199A, F529C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dnaK, groP, grpF, seg, b0014, JW0013 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Y8
#2: タンパク質 Chaperone protein DnaJ / シャペロン / HSP40 / Heat shock protein J


分子量: 11918.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dnaJ, groP, b0015, JW0014 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08622
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.25 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 9% w/v PEG 8000 0.1M calcium acetate 0.1 M imidazole pH 6.5 protein at 18 mg/ml crystalization drop contained 200 nl protein + 100 nl reservoir solution

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.872899 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.872899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→46.121 Å / Num. obs: 19859 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.4 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 3.25→3.51 Å / 冗長度: 20.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 3983 / CC1/2: 0.515 / Rpim(I) all: 0.608 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4B9Q

4b9q


解像度: 3.25→46.121 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 974 4.92 %
Rwork0.216 --
obs0.2168 19808 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→46.121 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5097 0 32 4 5133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095200
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6477016
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7033236
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043811
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003924
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2501-3.42140.37141190.3562629X-RAY DIFFRACTION100
3.4214-3.63570.33011340.29832632X-RAY DIFFRACTION100
3.6357-3.91630.27781440.25752617X-RAY DIFFRACTION100
3.9163-4.31010.2341360.21192655X-RAY DIFFRACTION100
4.3101-4.93320.23781310.20382695X-RAY DIFFRACTION100
4.9332-6.21290.22821560.21312705X-RAY DIFFRACTION100
6.2129-46.12510.18891540.17632901X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8870.6368-0.81415.58931.15934.880.06950.1635-0.2997-0.19380.0533-0.19960.40160.1665-0.22431.00020.05260.06070.9292-0.07310.979427.874916.1723-29.0949
22.0699-0.58920.59765.7371.32093.41980.2604-0.02060.4546-0.2248-0.1062-0.7791-0.32040.7589-0.22570.9096-0.11860.16911.1066-0.07690.982935.416730.7065-23.9073
34.25222.22950.80343.26190.34551.91880.332-0.1939-0.0397-0.0682-0.11930.05080.29350.0409-0.08411.0436-0.08110.18070.766-0.07090.87598.811822.7915-25.1984
46.26363.05663.02814.94331.53673.51340.0870.20941.27410.06240.09540.2781-0.73780.4820.08551.176-0.11560.20880.8785-0.09721.189118.314641.7727-21.2029
52.5862-0.82460.6145.0206-1.24392.3055-0.191-0.6245-0.17190.90570.1129-0.72390.03210.8781-0.05221.1044-0.0217-0.0011.4956-0.13381.024241.774322.3997-2.6395
62.3876-1.23341.64882.9107-0.32713.2938-0.5602-0.09670.14680.2509-0.1732-0.5476-0.00210.74660.52440.9628-0.00880.16491.1337-0.06251.224236.24889.9581-48.987
73.7911-0.32351.94873.63991.19432.96080.29160.6850.1382-0.3705-0.0485-0.46190.34860.3939-0.23291.27410.02020.15231.0949-0.14181.095832.69923.3938-69.7612
8-0.0064-0.05170.02870.235-0.12380.0518-0.5478-1.07751.41420.78330.1502-0.0818-0.92910.6516-0.10542.0917-0.1384-0.03161.6477-0.04591.813252.717744.21032.6541
90.0101-0.0067-0.0270.00030.0050.10230.24080.24671.5889-0.30430.862-0.0674-0.59730.47790.21042.49590.0353-0.08512.1421-0.33762.193146.78753.79963.4084
100.0027-0.03560.0110.5387-0.58310.53930.80870.90690.68050.0814-0.1374-3.1286-0.23220.89-0.0132.161-0.20320.26321.83370.01742.155146.731744.2769-11.0391
111.4982.92752.84285.8185.55995.4750.20451.07651.07311.21490.4193-1.58-0.92831.7106-1.3182.10630.07680.07012.3102-0.28021.687247.606538.2259-4.4138
120.03410.0298-0.09990.1035-0.02380.24681.5895-0.99211.24730.99160.31870.8871-2.5276-1.0095-0.75253.3099-0.73960.77351.8539-0.41952.295639.9844.90559.0342
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 111 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 112 through 213 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 214 through 327 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 328 through 369 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 370 through 508 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 509 through 553 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 554 through 604 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 3 through 10 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 11 through 17 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 18 through 40 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 41 through 58 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 59 through 65 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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