+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4b9q | ||||||
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Title | Open conformation of ATP-bound Hsp70 homolog DnaK | ||||||
Components | CHAPERONE PROTEIN DNAK | ||||||
Keywords | CHAPERONE | ||||||
Function / homology | Function and homology information stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / protein folding chaperone / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / protein folding chaperone / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / response to heat / DNA replication / protein-containing complex assembly / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ESCHERICHIA COLI (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Kopp, J. / Mayer, M.P. / Sinning, I. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2012 Title: Structure and Dynamics of the ATP-Bound Open Conformation of Hsp70 Chaperones Authors: Kityk, R. / Kopp, J. / Sinning, I. / Mayer, M.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4b9q.cif.gz | 934.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4b9q.ent.gz | 786.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4b9q.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4b9q_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4b9q_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 4b9q_validation.xml.gz | 84.7 KB | Display | |
Data in CIF | 4b9q_validation.cif.gz | 117.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b9/4b9q ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b9/4b9q | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 66268.461 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Plasmid: PDMI.1 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BB1553 / References: UniProt: P0A6Y8 #2: Chemical | ChemComp-ATP / #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.8 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / pH: 7.6 Details: 28% PEG4000, 5% GLYCEROL, 0.1 M AMMONIUM ACETATE, 0.085 M SODIUM CITRATE PH 5.6, 5 MM ATP, 10 MM MGCL2, 291 K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.9792 |
Detector | Type: ADSC CCD / Detector: CCD / Date: Nov 7, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→59.72 Å / Num. obs: 108374 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 44.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 5.23 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.47 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 1.55 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 1DKG AND 1DKX Resolution: 2.4→59.717 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 0.46 / Phase error: 26.34 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 70.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→59.717 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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