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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5m7r | |||||||||
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タイトル | Structure of human O-GlcNAc hydrolase | |||||||||
要素 | Protein O-GlcNAcaseO-GlcNAcアーゼ | |||||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / human glacoside hydrolase GlcNAc | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / glycoprotein catabolic process / O-GlcNAcアーゼ / : / : / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / protein O-linked glycosylation / protein deglycosylation ...glycoprotein metabolic process / hyalurononglucosaminidase activity / N-acetylglucosamine metabolic process / glycoprotein catabolic process / O-GlcNAcアーゼ / : / : / [protein]-3-O-(N-acetyl-D-glucosaminyl)-L-serine/L-threonine O-N-acetyl-alpha-D-glucosaminase activity / protein O-linked glycosylation / protein deglycosylation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å | |||||||||
データ登録者 | Roth, C. / Chan, S. / Offen, W.A. / Hemsworth, G.R. / Willems, L.I. / King, D. / Varghese, V. / Britton, R. / Vocadlo, D.J. / Davies, G.J. | |||||||||
資金援助 | 英国, カナダ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017 タイトル: Structural and functional insight into human O-GlcNAcase. 著者: Roth, C. / Chan, S. / Offen, W.A. / Hemsworth, G.R. / Willems, L.I. / King, D.T. / Varghese, V. / Britton, R. / Vocadlo, D.J. / Davies, G.J. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5m7r.cif.gz | 311.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5m7r.ent.gz | 245.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5m7r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m7/5m7r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m7/5m7r | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 103020.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MGEA5, HEXC, KIAA0679, MEA5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Gold 参照: UniProt: O60502, O-GlcNAcアーゼ, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.7 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 詳細: 0.14 - 0.2 M triammonium citrate pH 7.5, 16-20 % PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.979 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→96.25 Å / Num. obs: 641548 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rrim(I) all: 0.033 / Net I/σ(I): 12 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 2.186 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. measured obs: 4442 / CC1/2: 0.628 / Rpim(I) all: 0.703 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2cho 解像度: 2.35→96.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.254 / ESU R Free: 0.208 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 176.69 Å2 / Biso mean: 80.962 Å2 / Biso min: 38.42 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→96.25 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 1.034 Å / Origin y: 1.827 Å / Origin z: 32.46 Å
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