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万見
- PDB-5luz: Structure of Human Neurolysin (E475Q) in complex with neurotensin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5luz
タイトルStructure of Human Neurolysin (E475Q) in complex with neurotensin peptide products
要素
  • Neurolysin, mitochondrialノイロリシン
  • PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PROTEASE (プロテアーゼ) / MITOCHONDRIA (ミトコンドリア) / NEUROTENSIN (ニューロテンシン)
機能・相同性
機能・相同性情報


ノイロリシン / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / neuropeptide receptor binding / peptide metabolic process / neuropeptide hormone activity / regulation of gluconeogenesis / neuropeptide signaling pathway / axon terminus / 小胞 / blood vessel diameter maintenance ...ノイロリシン / regulation of skeletal muscle fiber differentiation / neuropeptide receptor binding / peptide metabolic process / neuropeptide hormone activity / regulation of gluconeogenesis / neuropeptide signaling pathway / axon terminus / 小胞 / blood vessel diameter maintenance / Peptide ligand-binding receptors / peptide binding / ミトコンドリア / metalloendopeptidase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / G alpha (q) signalling events / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / シグナル伝達 / タンパク質分解 / extracellular region / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Neurolysin, domain 3 / Endopeptidase. Chain P; domain 1 / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, N-terminal / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, domain 2 / Peptidase M3A/M3B catalytic domain / Peptidase M3A/M3B / Peptidase family M3 / Neurolysin; domain 3 / Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor ...Neurolysin, domain 3 / Endopeptidase. Chain P; domain 1 / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, N-terminal / Neurolysin/Thimet oligopeptidase, domain 2 / Peptidase M3A/M3B catalytic domain / Peptidase M3A/M3B / Peptidase family M3 / Neurolysin; domain 3 / Neurotensin/neuromedin N / Neurotensin/neuromedin N precursor / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neurotensin/neuromedin N / Neurolysin, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Masuyer, G. / Berntsson, R.P.-A. / Teixeira, P.F. / Kmiec, B. / Glaser, E. / Stenmark, P.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council2014-5667 スウェーデン
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Mechanism of Peptide Binding and Cleavage by the Human Mitochondrial Peptidase Neurolysin.
著者: Teixeira, P.F. / Masuyer, G. / Pinho, C.M. / Branca, R.M.M. / Kmiec, B. / Wallin, C. / Warmlander, S.K.T.S. / Berntsson, R.P. / Ankarcrona, M. / Graslund, A. / Lehtio, J. / Stenmark, P. / Glaser, E.
履歴
登録2016年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年2月7日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32018年2月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year
改定 2.02020年3月11日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
改定 2.12024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neurolysin, mitochondrial
B: Neurolysin, mitochondrial
C: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
D: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
P: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
Q: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,28711
ポリマ－163,9936
非ポリマー2945
水2,108117
1
A: Neurolysin, mitochondrial
C: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
P: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,1906
ポリマ－81,9973
非ポリマー1933
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area27720 Å2
手法PISA
2
B: Neurolysin, mitochondrial
D: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
Q: PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0985
ポリマ－81,9973
非ポリマー1012
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area27790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.329, 131.329, 195.229
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 ABCDPQ

#1: タンパク質 Neurolysin, mitochondrial / ノイロリシン / Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / ...Angiotensin-binding protein / Microsomal endopeptidase / MEP / Mitochondrial oligopeptidase M / Neurotensin endopeptidase


分子量: 78644.781 Da / 分子数: 2 / 変異: E475Q / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Catalytically impaired Human neurolysin / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NLN, AGTBP, KIAA1226 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta 2 / 参照: UniProt: Q9BYT8, ノイロリシン
#2: タンパク質・ペプチド
PRO-ARG-ARG-PRO neurotensin fragment


分子量: 1675.948 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: Neurotensin product of the cleavage reaction by human neurolysin
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P30990*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 122分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 % / 解説: elongated pyramidal shapes
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris-propane, 11% PEG 3350, 10% glycerol, 0.2M potassium thiocyanate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 46686 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 5.9 % / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.79 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / CC1/2: 0.632 / % possible all: 99.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimless0.5.15データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I1I

1i1i


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 32.777 / SU ML: 0.305 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.661 / ESU R Free: 0.368 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26786 2301 4.9 %RANDOM
Rwork0.21558 ---
obs0.21813 44361 98.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 55.723 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.45 Å20 Å20 Å2
2---0.45 Å20 Å2
3---0.9 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10826 0 10 117 10953
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01911049
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210556
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0681.9714894
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.869324341
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.46151333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.68324.167528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.971152037
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2091571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.21629
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212346
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022521
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.794.5245359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.794.5235358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4596.7756683
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4596.7766684
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5234.6075690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.5234.6075690
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.0136.8848211
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined2.63234.90712284
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other2.63134.91112281
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 159 -
Rwork0.31 3274 -
obs--99.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.30920.37350.18880.68670.25930.5865-0.02380.0437-0.1090.11070.0511-0.0977-0.0889-0.1066-0.02720.11430.04270.01040.065-0.03630.05152.539-17.822420.3902
21.1384-0.2015-0.61290.3760.26860.45530.08180.1271-0.01170.0211-0.06720.0515-0.0154-0.0232-0.01460.01860.01780.0010.1086-0.0690.054518.5873-48.8973-21.4954
30000000000000000.074000.07400.074000
40000000000000000.074000.07400.074000
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A15 - 1101
2X-RAY DIFFRACTION2B13 - 1002

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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