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- PDB-5lt5: Carboxysome shell protein CcmP from Synechococcus elongatus PCC 7942 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lt5
タイトルCarboxysome shell protein CcmP from Synechococcus elongatus PCC 7942
要素CcmP
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / Carboxysome Shell protein BMC domain Gated transport
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / カルボキシソーム / 炭素固定 / 光合成
類似検索 - 分子機能
Bacterial microcompartment (BMC) circularly permuted domain / Bacterial microcompartment (BMC) circularly permuted domain profile. / BMC (bacterial microcompartment) domain / Bacterial microcompartment domain / CcmK-like superfamily / BMC / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxysome shell protein CcmP
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus PCC 7942 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Larsson, A.M. / Hasse, D. / Valegard, K. / Andersson, I.
資金援助 スウェーデン, 4件
組織認可番号国
Swedish Research Council スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation スウェーデン
European Research Council スウェーデン
Rontgen-Angstrom Cluster スウェーデン
引用ジャーナル: J. Exp. Bot. / 年: 2017
タイトル: Crystal structures of beta-carboxysome shell protein CcmP: ligand binding correlates with the closed or open central pore.
著者: Larsson, A.M. / Hasse, D. / Valegard, K. / Andersson, I.
履歴
登録2016年9月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CcmP
B: CcmP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7635
ポリマ－48,5432
非ポリマー2203
水5,855325
1
A: CcmP
B: CcmP
ヘテロ分子

A: CcmP
B: CcmP
ヘテロ分子

A: CcmP
B: CcmP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,28915
ポリマ－145,6306
非ポリマー6599
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_455y-1/2,-z+1/2,-x1
Buried area20570 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area38950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.154, 107.154, 107.154
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 CcmP


分子量: 24271.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus PCC 7942 (バクテリア)
遺伝子: Synpcc7942_0520 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q31QW7
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20 mM BIS-tris propane, 50 mM NaCl, 10 mM glycerol, 0.2 M Li sulphate, 0.1 mM Tris-HCl pH 7.5 and 5% w/v PEG 4000, 50 mM RuBP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97239 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97239 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→47.92 Å / Num. obs: 72625 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 19.17 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
1.45-1.479.60.8930.7791100
7.94-47.929.50.0281199.7

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.29データスケーリング
BUSTER-TNT1.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSNovember 11, 2013データ削減
PHASER2.5.2位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HT5

4ht5


解像度: 1.45→47.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9615 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9536 / SU R Cruickshank DPI: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.061 / SU Rfree Blow DPI: 0.06 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.059
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1836 3659 5.04 %RANDOM
Rwork0.165 ---
obs0.166 72565 99.97 %-
原子変位パラメータBiso max: 101.51 Å2 / Biso mean: 21.32 Å2 / Biso min: 11.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.145 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→47.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3130 0 13 325 3468
Biso mean--26.09 33.14 -
残基数----409
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1204SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes85HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes502HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3311HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion435SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4324SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3311HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4498HARMONIC21.05
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.98
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2167 296 5.55 %
Rwork0.1909 5035 -
all0.1923 5331 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.51650.15870.43820.3380.16120.92180.0603-0.0591-0.07090.0577-0.0121-0.00550.1378-0.0925-0.0482-0.0108-0.0049-0.0003-0.03880.0048-0.01176.165432.15292.7687
20.5518-0.17010.27490.511-0.07230.40320.00870.0855-0.0171-0.08720.0032-0.0395-0.02520.058-0.0119-0.0107-0.00180.0168-0.0079-0.0118-0.03538.947453.2142-25.9122
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A3 - 206
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B2 - 206

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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