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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5v75 | ||||||
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タイトル | Structure of Haliangium ochraceum BMC-T HO-5816 | ||||||
要素 | Microcompartments proteinBacterial microcompartment | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / BACTERIAL MICROCOMPARTMENTS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Haliangium ochraceum (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Sutter, M. / Aussignargues, C. / Kerfeld, C.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Science / 年: 2017 タイトル: Assembly principles and structure of a 6.5-MDa bacterial microcompartment shell. 著者: Markus Sutter / Basil Greber / Clement Aussignargues / Cheryl A Kerfeld / 要旨: Many bacteria contain primitive organelles composed entirely of protein. These bacterial microcompartments share a common architecture of an enzymatic core encapsulated in a selectively permeable ...Many bacteria contain primitive organelles composed entirely of protein. These bacterial microcompartments share a common architecture of an enzymatic core encapsulated in a selectively permeable protein shell; prominent examples include the carboxysome for CO fixation and catabolic microcompartments found in many pathogenic microbes. The shell sequesters enzymatic reactions from the cytosol, analogous to the lipid-based membrane of eukaryotic organelles. Despite available structural information for single building blocks, the principles of shell assembly have remained elusive. We present the crystal structure of an intact shell from , revealing the basic principles of bacterial microcompartment shell construction. Given the conservation among shell proteins of all bacterial microcompartments, these principles apply to functionally diverse organelles and can inform the design and engineering of shells with new functionalities. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5v75.cif.gz | 436 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5v75.ent.gz | 366.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5v75.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v7/5v75 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v7/5v75 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 22904.137 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Haliangium ochraceum (strain DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2) (バクテリア) 株: DSM 14365 / JCM 11303 / SMP-2 / 遺伝子: Hoch_5816 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D0LID6 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.71 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Na Acetate pH 5.1 1.6 M MgSO4 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.976484 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.976484 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.7→38.59 Å / Num. obs: 131926 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 14.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 21 |
反射 シェル | 解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 14.8 % / Rmerge(I) obs: 1.613 / Num. unique obs: 18813 / CC1/2: 0.695 / % possible all: 97.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4HT5 解像度: 1.7→38.587 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.03 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→38.587 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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