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- PDB-5j9p: KcsA in vitro -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j9p
タイトルKcsA in vitro
要素
  • (FabFragment antigen-binding) x 2
  • pH-gated potassium channel KcsA
キーワードMETAL TRANSPORT / Membrane Protein (膜タンパク質) / Ion Channel (イオンチャネル) / In vitro (In vitro)
機能・相同性
機能・相同性情報


delayed rectifier potassium channel activity / voltage-gated potassium channel complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / イオンチャネル / Helix Hairpins / 抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / pH-gated potassium channel KcsA
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Streptomyces lividans (スナパリシン)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Matulef, K. / Valiyaveetil, F.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Combining in Vitro Folding with Cell Free Protein Synthesis for Membrane Protein Expression.
著者: Focke, P.J. / Hein, C. / Hoffmann, B. / Matulef, K. / Bernhard, F. / Dotsch, V. / Valiyaveetil, F.I.
履歴
登録2016年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fab
B: Fab
C: pH-gated potassium channel KcsA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1749
ポリマ－56,9403
非ポリマー2356
水64936
1
A: Fab
B: Fab
C: pH-gated potassium channel KcsA
ヘテロ分子

A: Fab
B: Fab
C: pH-gated potassium channel KcsA
ヘテロ分子

A: Fab
B: Fab
C: pH-gated potassium channel KcsA
ヘテロ分子

A: Fab
B: Fab
C: pH-gated potassium channel KcsA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,69836
ポリマ－227,75912
非ポリマー93824
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_595-x,-y+4,z1
crystal symmetry operation3_775-y+2,x+2,z1
crystal symmetry operation4_375y-2,-x+2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)155.695, 155.695, 74.791
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-201-

K

21C-202-

K

31C-203-

K

41C-204-

K

51C-205-

K

61C-206-

K

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要素

#1: 抗体 Fab / Fragment antigen-binding


分子量: 23411.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Hybridoma Cells / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 Fab / Fragment antigen-binding


分子量: 23435.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Hybridoma Cells / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質 pH-gated potassium channel KcsA / Streptomyces lividans K+ channel / SKC1


分子量: 10092.809 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 22-117 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Streptomyces lividans (スナパリシン) / 参照: UniProt: P0A334
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2014年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50.962 Å / Num. all: 21104 / Num. obs: 21104 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 56.24 Å2 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.202 / Rsym value: 0.188 / Net I/av σ(I): 3.717 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 160009
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.85-37.31.9760.42226930640.7932.1321.9761.1100
3-3.197.71.0170.82227828970.3921.0911.0172.3100
3.19-3.417.70.6261.22099227350.2420.6710.6263.8100
3.41-3.687.70.3671.91930325220.1420.3930.3677100
3.68-4.037.70.2342.91804023510.090.250.23410.8100
4.03-4.517.70.1245.41621421120.0480.1330.12417.8100
4.51-5.27.60.0957.11439818830.0370.1010.09522100
5.2-6.377.60.09571214615910.0370.1020.09521.4100
6.37-9.017.50.05911.3934612410.0230.0630.05929.6100
9.01-50.9627.10.03417.150237080.0140.0370.03447.399.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→42.638 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 29.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2664 1953 10.1 %
Rwork0.2167 17375 -
obs0.2216 19328 91.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.23 Å2 / Biso mean: 64.2734 Å2 / Biso min: 16.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.85→42.638 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3970 0 6 36 4012
Biso mean--30 47.52 -
残基数----527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024074
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.485565
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.019643
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.7061406
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8501-2.92140.4341280.35031002113076
2.9214-3.00030.38231120.3311065117777
3.0003-3.08860.38221230.29071079120282
3.0886-3.18830.44131090.28871190129986
3.1883-3.30220.30151420.27191187132989
3.3022-3.43430.31111340.24891242137692
3.4343-3.59060.30321460.21911257140394
3.5906-3.77980.24161600.22521271143195
3.7798-4.01640.24451280.19161320144896
4.0164-4.32620.23381600.18451308146898
4.3262-4.76110.23821490.17251332148199
4.7611-5.44880.22771390.18731373151299
5.4488-6.86030.24561790.201713461525100
6.8603-42.64310.22861440.20841403154799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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