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万見
- PDB-5ghs: DNA replication protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ghs
タイトルDNA replication protein
要素
  • Putative uncharacterized protein
  • SsDNA-specific exonuclease
キーワードDNA BINDING PROTEIN/REPLICATION / DNA replication (DNA複製) / DNA BINDING PROTEIN-REPLICATION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


exonuclease activity / nucleic acid binding
類似検索 - 分子機能
Archaeal GINS complex, Gins51 subunit / Ribosomal Protein L9; domain 1 - #50 / : / DHH-CID domain / Ribosomal Protein L9; domain 1 / DDH domain / DHH family / DHH phosphoesterase superfamily / DHHA1 domain / DHHA1 domain ...Archaeal GINS complex, Gins51 subunit / Ribosomal Protein L9; domain 1 - #50 / : / DHH-CID domain / Ribosomal Protein L9; domain 1 / DDH domain / DHH family / DHH phosphoesterase superfamily / DHHA1 domain / DHHA1 domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA replication complex GINS family protein / Single-stranded-DNA-specific exonuclease RecJ
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.591 Å
データ登録者Oyama, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Atomic structure of an archaeal GAN suggests its dual roles as an exonuclease in DNA repair and a CMG component in DNA replication.
著者: Oyama, T. / Ishino, S. / Shirai, T. / Yamagami, T. / Nagata, M. / Ogino, H. / Kusunoki, M. / Ishino, Y.
履歴
登録2016年6月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SsDNA-specific exonuclease
B: SsDNA-specific exonuclease
C: Putative uncharacterized protein
D: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,3179
ポリマ－123,8374
非ポリマー4805
水79344
1
A: SsDNA-specific exonuclease
C: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2075
ポリマ－61,9182
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area22680 Å2
手法PISA
2
B: SsDNA-specific exonuclease
D: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1114
ポリマ－61,9182
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.040, 116.277, 235.401
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SsDNA-specific exonuclease


分子量: 52910.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (strain ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1) (古細菌)
株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK1252 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5JGL0
#2: タンパク質 Putative uncharacterized protein


分子量: 9008.398 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 131-188 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermococcus kodakarensis (古細菌)
株: ATCC BAA-918 / JCM 12380 / KOD1 / 遺伝子: TK0536 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5JF31
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG MME 5000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.591→50 Å / Num. obs: 42104 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 18.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.591→44.478 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2729 2126 5.06 %
Rwork0.2373 --
obs0.2391 41983 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 17.768 Å2 / ksol: 0.336 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.9349 Å20 Å2-0 Å2
2--15.6275 Å20 Å2
3----2.7034 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.591→44.478 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7183 0 25 44 7252
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037324
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6869882
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.772746
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521096
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031295
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5909-2.65110.37061610.31362491X-RAY DIFFRACTION95
2.6511-2.71740.34141430.31212594X-RAY DIFFRACTION100
2.7174-2.79090.32061310.28652636X-RAY DIFFRACTION100
2.7909-2.8730.32251310.28632614X-RAY DIFFRACTION100
2.873-2.96570.32871390.2662650X-RAY DIFFRACTION100
2.9657-3.07170.30341440.27632622X-RAY DIFFRACTION100
3.0717-3.19460.30161330.25672642X-RAY DIFFRACTION100
3.1946-3.340.31911540.25912614X-RAY DIFFRACTION100
3.34-3.5160.28861230.24652674X-RAY DIFFRACTION100
3.516-3.73620.26631390.23162654X-RAY DIFFRACTION100
3.7362-4.02450.26281310.21132700X-RAY DIFFRACTION100
4.0245-4.42910.24291530.19032652X-RAY DIFFRACTION100
4.4291-5.06930.21191560.18862683X-RAY DIFFRACTION100
5.0693-6.38370.22491340.23192753X-RAY DIFFRACTION100
6.3837-44.48440.23761540.22562878X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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