+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5fos | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | HUMANISED MONOMERIC RADA IN COMPLEX WITH OLIGOMERISATION PEPTIDE | ||||||
要素 | (DNA REPAIR AND RECOMBINATION PROTEIN RADA) x 2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / FXXA MOTIF / RECOMBINASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 DNA recombinase assembly / mitotic recombination / DNA strand invasion / DNA strand exchange activity / ATP-dependent DNA damage sensor activity / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / damaged DNA binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | PYROCOCCUS FURIOSUS (ピュロコックス・フリオスス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å | ||||||
データ登録者 | Sharpe, T. / Moschetti, T. / Fischer, G. / Marsh, M. / Blundell, T.L. / Abell, C. / Hyvonen, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016 タイトル: Engineering Archeal Surrogate Systems for the Development of Protein-Protein Interaction Inhibitors against Human RAD51. 著者: Moschetti, T. / Sharpe, T. / Fischer, G. / Marsh, M.E. / Ng, H.K. / Morgan, M. / Scott, D.E. / Blundell, T.L. / R Venkitaraman, A. / Skidmore, J. / Abell, C. / Hyvonen, M. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5fos.cif.gz | 158.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5fos.ent.gz | 127.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5fos.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/5fos ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/5fos | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 5j4hC 5j4kC 5j4lC 5jecC 5jedC 5jeeC 5kddC 5l8vC 5lb2C 5lb4C 5lbiC 1pznS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25502.150 Da / 分子数: 1 / 断片: ATPASE, UNP RESIDUES 108-349 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) PYROCOCCUS FURIOSUS (ピュロコックス・フリオスス) プラスミド: PBAT4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PUBS520 参照: UniProt: O74036, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1915.245 Da / 分子数: 1 / 断片: OLIGOMERISATION PEPTIDE, UNP RESIDUES 93-108 / 由来タイプ: 合成 由来: (合成) PYROCOCCUS FURIOSUS (ピュロコックス・フリオスス) 参照: UniProt: O74036, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-PO4 / | ||||
#4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | MUTATIONS I169M, Y201A, V202Y, K221M AND REPLACEMENT OF LOOP 287-300 BY AN N. MUTATIONS I169M, ...MUTATIONS I169M, Y201A, V202Y, K221M AND REPLACEMEN | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 % / 解説: NONE |
---|---|
結晶化 | pH: 6.2 / 詳細: 8% PEG-1000, 100 MM NAK PHOSPHATE, PH 6.2 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月31日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.35→36.95 Å / Num. obs: 47394 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.33 |
反射 シェル | 解像度: 1.35→1.43 Å / 冗長度: 4.77 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / % possible all: 98.6 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1PZN 解像度: 1.35→36.949 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 15.99 / 立体化学のターゲット値: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 18.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.35→36.949 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
|