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Yorodumi- PDB-5fgb: Three dimensional structure of broadly neutralizing human anti - ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5fgb | ||||||
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Title | Three dimensional structure of broadly neutralizing human anti - Hepatitis C virus (HCV) glycoprotein E2 Fab fragment HC33.4 | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Fab fragment / neutralizing antibody / Hepatitis C virus E2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet ...positive regulation of hexokinase activity / modulation by virus of host cellular process / translocation of peptides or proteins into host cell cytoplasm / Toll-like receptor 2 binding / viral capsid assembly / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / TBC/RABGAPs / hepacivirin / host cell mitochondrial membrane / host cell lipid droplet / symbiont-mediated suppression of host TRAF-mediated signal transduction / transformation of host cell by virus / positive regulation of cytokinesis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / negative regulation of protein secretion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / SH3 domain binding / kinase binding / : / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / RNA helicase / induction by virus of host autophagy / ribonucleoprotein complex / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Hepatitis C virus genotype 1a | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.65 Å | ||||||
Authors | Girard-Blanc, C. / Rey, F.A. / Krey, T. | ||||||
Funding support | France, 1items
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Citation | Journal: J.Virol. / Year: 2016 Title: Antibody Response to Hypervariable Region 1 Interferes with Broadly Neutralizing Antibodies to Hepatitis C Virus. Authors: Keck, Z.Y. / Girard-Blanc, C. / Wang, W. / Lau, P. / Zuiani, A. / Rey, F.A. / Krey, T. / Diamond, M.S. / Foung, S.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5fgb.cif.gz | 350.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5fgb.ent.gz | 283.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5fgb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/5fgb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fg/5fgb | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5fgcC 3kdmS 4jzoS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein/peptide , 1 types, 2 molecules FG
#3: Protein/peptide | Mass: 2295.511 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Details: Fragment Residues 406-425 of HCV strain H77 polyprotein Source: (synth.) Hepatitis C virus genotype 1a (isolate H) References: UniProt: P27958, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases, hepacivirin, nucleoside-triphosphate phosphatase, RNA helicase, RNA-directed RNA polymerase |
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-Antibody , 2 types, 4 molecules ABCE
#1: Antibody | Mass: 23509.979 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pMT/BiP modified / Cell line (production host): Schneider 2 / Production host: Drosophila (fruit flies) #2: Antibody | Mass: 28389.340 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pMT/BiP modified / Cell line (production host): Schneider 2 / Production host: Drosophila (fruit flies) |
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-Non-polymers , 3 types, 615 molecules
#4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.28 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.2 Details: 100 mM sodium citrate pH 5.2 300 mM ammonium sulfate 100 mM potassium phosphate 1 M lithium chloride |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SOLEIL / Beamline: PROXIMA 1 / Wavelength: 0.97857 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 17, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97857 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→50 Å / Num. obs: 118795 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 23.98 Å2 / Net I/σ(I): 12.52 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.75 Å / Redundancy: 5.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.63 / % possible all: 98.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: hypthetical Fab assembled from the light chain of PDB 4JZO and the heavy chain of PDB 3KDM Resolution: 1.65→24.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9536 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9514 / SU R Cruickshank DPI: 0.08 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.081 / SU Rfree Blow DPI: 0.077 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.077
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Displacement parameters | Biso mean: 29.36 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.194 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 1.65→24.16 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.65→1.69 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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