+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5eq6 | ||||||
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Title | Pseudomonas aeruginosa PilM bound to AMP-PNP | ||||||
Components | Type 4 fimbrial biogenesis protein PilM | ||||||
Keywords | PEPTIDE BINDING PROTEIN / PilM / type iv pilus / t4p / Hsp70-like | ||||||
Function / homology | Function and homology information type IV pilus / type IV pilus assembly / type IV pilus-dependent motility / cell division / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pseudomonas aeruginosa (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.5 Å | ||||||
Authors | McCallum, M. / Tammam, S. / Robinson, H. / Shah, M. / Calmettes, C. / Moraes, T. / Burrows, L.L. / Howell, P.L. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2016 Title: PilN Binding Modulates the Structure and Binding Partners of the Pseudomonas aeruginosa Type IVa Pilus Protein PilM. Authors: McCallum, M. / Tammam, S. / Little, D.J. / Robinson, H. / Koo, J. / Shah, M. / Calmettes, C. / Moraes, T.F. / Burrows, L.L. / Howell, P.L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5eq6.cif.gz | 261.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5eq6.ent.gz | 211.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5eq6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/5eq6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/5eq6 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5eouC 5eoxC 5eoySC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38301.578 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228) (bacteria) Strain: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / Gene: pilM, PA5044 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: G3XD28 #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.56 Å3/Da / Density % sol: 51.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: PEG3350, magnesium chloride, Bis-Tris / PH range: 7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: OTHER / Wavelength: 1.5406 Å |
Detector | Type: BRUKER PHOTON 100 / Detector: PIXEL / Date: Aug 15, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5406 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.26→20 Å / Num. obs: 11153 / % possible obs: 87 % / Redundancy: 2.4 % / Rsym value: 0.129 / Net I/σ(I): 1.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5EOY Resolution: 3.5→20 Å / SU ML: 0.48 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.6 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.5→20 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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