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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ejn | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of Juno, the mammalian egg receptor for sperm Izumo1 | |||||||||||||||||||||
要素 | Sperm-egg fusion protein Juno | |||||||||||||||||||||
キーワード | CELL ADHESION (細胞接着) / Fertilization (受精) / sperm receptor / gamete adhesion / egg-sperm membrane fusion | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / sperm-egg recognition / fusion of sperm to egg plasma membrane involved in single fertilization / single fertilization / signaling receptor activity / 細胞接着 / signaling receptor binding / 生体膜 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.703 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Nishimura, K. / Han, L. / Jovine, L. | |||||||||||||||||||||
資金援助 | スウェーデン, 6件
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引用 | ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 2016 タイトル: Divergent evolution of vitamin B9 binding underlies Juno-mediated adhesion of mammalian gametes. 著者: Han, L. / Nishimura, K. / Sadat Al Hosseini, H. / Bianchi, E. / Wright, G.J. / Jovine, L. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2014 タイトル: Juno is the egg Izumo receptor and is essential for mammalian fertilization. 著者: Bianchi, E. / Doe, B. / Goulding, D. / Wright, G.J. #2: ジャーナル: Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 年: 2015 タイトル: Cross-species fertilization: the hamster egg receptor, Juno, binds the human sperm ligand, Izumo1. 著者: Bianchi, E. / Wright, G.J. #3: ジャーナル: Nature / 年: 2013 タイトル: Structural basis for molecular recognition of folic acid by folate receptors. 著者: Chen, C. / Ke, J. / Zhou, X.E. / Yi, W. / Brunzelle, J.S. / Li, J. / Yong, E.L. / Xu, H.E. / Melcher, K. #4: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2013 タイトル: Structures of human folate receptors reveal biological trafficking states and diversity in folate and antifolate recognition. 著者: Wibowo, A.S. / Singh, M. / Reeder, K.M. / Carter, J.J. / Kovach, A.R. / Meng, W. / Ratnam, M. / Zhang, F. / Dann, C.E. #5: ジャーナル: Cell / 年: 2009 タイトル: Structure of N-terminal domain of NPC1 reveals distinct subdomains for binding and transfer of cholesterol. 著者: Kwon, H.J. / Abi-Mosleh, L. / Wang, M.L. / Deisenhofer, J. / Goldstein, J.L. / Brown, M.S. / Infante, R.E. #6: ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997 タイトル: Crystal structure of chicken riboflavin-binding protein. 著者: Monaco, H.L. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ejn.cif.gz | 215.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ejn.ent.gz | 175.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ejn.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ej/5ejn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ej/5ejn | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 4lrhS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25217.330 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 19-221 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Izumo1r, Folbp3, Folr4, Juno / プラスミド: pHLsec3H / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9EQF4 #2: 糖 | ChemComp-NAG / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.4 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 25% PEG 4000, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2 M calcium chloride |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.984 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.984 Å / 相対比: 1 |
Reflection twin | Operator: h,-k,-l / Fraction: 0.49 |
反射 | 解像度: 2.7→44.83 Å / Num. obs: 9510 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 13.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.774 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 98.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4LRH 解像度: 2.703→44.829 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 39.25 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.703→44.829 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | S33: -0 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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