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- PDB-5d8h: CRYSTAL STRUCTURE OF THE BASE OF THE RIBOSOMAL P STALK FROM METHA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d8h
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE BASE OF THE RIBOSOMAL P STALK FROM METHANOCOCCUS JANNASCHII WITH ANTIBIOTIC THIOSTREPTON
要素
  • (50S ribosomal protein ...) x 2
  • 23S ribosomal RNA23SリボソームRNA
  • THIOSTREPTONチオストレプトン
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / ribosome (リボソーム) / P-stalk / archaea (古細菌) / ANTIBIOTIC (抗生物質) / THIOSTREPTON (チオストレプトン)
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / defense response to bacterium / 翻訳 (生物学) / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L10, N-terminal fragment, domain II / Thiazolylpeptide-type bacteriocin precursor / Ribosomal protein L10, N-terminal RNA-binding domain / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / 50S ribosomal protein L10, archaea / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P ...Ribosomal protein L10, N-terminal fragment, domain II / Thiazolylpeptide-type bacteriocin precursor / Ribosomal protein L10, N-terminal RNA-binding domain / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / 50S ribosomal protein L10, archaea / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L10-like domain superfamily / Ribosomal protein L10 / Ribosomal protein L10P / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
チオストレプトン / リボ核酸 / RNA (> 10) / : / チオストレプトン / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL10
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
Streptomyces azureus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Gabdulkhakov, A.G. / Mitroshin, I.V. / Garber, M.B.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF THE BASE OF THE RIBOSOMAL P STALK FROM METHANOCOCCUS JANNASCHII WITH ANTIBIOTIC THIOSTREPTON
著者: Gabdulkhakov, A.G. / Mitroshin, I.V. / Garber, M.B.
履歴
登録2015年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Structure summary
改定 1.22016年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.32019年4月10日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_polymer_linkage / struct_ref
Item: _struct_ref.db_code
改定 2.02019年4月24日Group: Data collection / Polymer sequence
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / entity_poly / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 23S ribosomal RNA
B: 50S ribosomal protein L10
C: 50S ribosomal protein L11
D: THIOSTREPTON
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,89022
ポリマ－67,1644
非ポリマー72618
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8810 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area27490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.070, 127.160, 132.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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50S ribosomal protein ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 50S ribosomal protein L10 / / Acidic ribosomal protein P0 homolog / MjaL10


分子量: 23635.162 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 9-221 / Mutation: Met changed to SeMet / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: rpl10, rplP0, MJ0509 / プラスミド: pET-11c/MjaP0NTF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pUBS520 / 参照: UniProt: P54049
#3: タンパク質 50S ribosomal protein L11 /


分子量: 17794.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: rpl11, MJ0373 / プラスミド: pET-11c/MjaL11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pUBS520 / 参照: UniProt: P54030

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RNA鎖 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AD

#1: RNA鎖 23S ribosomal RNA / 23SリボソームRNA


分子量: 23928.295 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
プラスミド: pMja23S-74.UC18 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1(Blue) / 参照: REF: 470491724
#4: タンパク質・ペプチド THIOSTREPTON / チオストレプトン / チオストレプトン


タイプ: Thiopeptideチオペプチド / クラス: 抗生剤抗生物質 / 分子量: 1805.985 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Thiostrepton is a hetrocyclic thiopeptide belonging to the thiocillin family, consisting of four thiazole, one thiozoline and one piperideine rings. A modified quinoline linked to main-chain ...詳細: Thiostrepton is a hetrocyclic thiopeptide belonging to the thiocillin family, consisting of four thiazole, one thiozoline and one piperideine rings. A modified quinoline linked to main-chain residue 1 and side-chain of residue 12. Post translational maturation of thiazole and oxazole containing antibiotics involves the enzymic condensation of a Cys or Ser with the alpha-carbonyl of the preceding amino acid to form a thioether or ether bond, then dehydration to form a double bond with the alpha-amino nitrogen. Thiazoline or oxazoline ring are dehydrogenated to form thiazole or oxazole rings. the pyridinyl involves the cross-linking of a Ser and a Cys-Ser pair usually separated by 7 or 8 residues along the peptide chain. The Ser residues are dehydrated to didehydroalanines, then bonded between their beta carbons. The alpha carbonyl of the Cys condenses with alpha carbon of the first Ser to form a pyridinyl ring. The ring may be mutiply dehydrogenated to form a pyridine ring with loss of the amino nitrogen of the first Ser. The amidation of Ser-17 probably does not occur by the same mechanism, oxidative cleavage of glycine, as in eukaryotes.
由来: (天然) Streptomyces azureus (バクテリア) / 参照: UniProt: P0C8P8, チオストレプトン

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非ポリマー , 4種, 83分子

#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / トリスヒドロキシメチルアミノメタン


分子量: 122.143 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THIOSTREPTON IS A MEMBER OF A SULPHUR-RICH HETEROCYCLIC PEPTIDES CLASS. ALL SHARE A MACROCYLIC ...THIOSTREPTON IS A MEMBER OF A SULPHUR-RICH HETEROCYCLIC PEPTIDES CLASS. ALL SHARE A MACROCYLIC CORE, CONSISTING OF A NITROGEN CONTAINING, SIX-MEMBERED RING CENTRAL TO DEHYDROAMINO ACIDS AND A SUBSET OF FIVE MEMBER RING STRUCTURES INCLUDING THIAZOLES, THIAZOLINES AND OXAZOLES. HERE, THIOSTREPTON IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 mM Tris-HCl, pH 7.5, 10% PEG 8000, 20% glycerol, 1 mM TCEP (tris(2-carboxyethyl)phosphine), 0.125 mM CTAB

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97953 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97953 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 50260 / Num. obs: 50260 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.47 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 14.96
反射 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / 冗長度: 3.49 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 1.32 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→45.545 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.26 / 位相誤差: 30.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 2495 4.98 %
Rwork0.2081 --
obs0.2099 50053 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.545 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2900 1588 39 65 4592
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0164737
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.9296754
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0042035
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066840
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01577
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8001-2.85390.46921320.40382647X-RAY DIFFRACTION98
2.8539-2.91220.36011360.35912623X-RAY DIFFRACTION100
2.9122-2.97550.31411350.32122648X-RAY DIFFRACTION99
2.9755-3.04470.31151380.29472644X-RAY DIFFRACTION99
3.0447-3.12080.25371370.2722640X-RAY DIFFRACTION99
3.1208-3.20520.35351390.23832625X-RAY DIFFRACTION99
3.2052-3.29950.25791430.22042636X-RAY DIFFRACTION99
3.2995-3.40590.37371410.22612633X-RAY DIFFRACTION99
3.4059-3.52760.24431360.22862643X-RAY DIFFRACTION100
3.5276-3.66880.24661420.21212642X-RAY DIFFRACTION100
3.6688-3.83570.25481440.20462677X-RAY DIFFRACTION99
3.8357-4.03780.22761390.18872626X-RAY DIFFRACTION100
4.0378-4.29060.22531410.18742666X-RAY DIFFRACTION100
4.2906-4.62160.23141390.19172635X-RAY DIFFRACTION99
4.6216-5.08620.21641410.1722672X-RAY DIFFRACTION100
5.0862-5.82080.21861350.17082649X-RAY DIFFRACTION100
5.8208-7.32870.19191400.1992654X-RAY DIFFRACTION100
7.3287-45.55090.24021370.20022598X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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