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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5cre | ||||||
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タイトル | Human skeletal calsequestrin, D210G mutant low-calcium complex | ||||||
要素 | Calsequestrin-1 | ||||||
キーワード | Calcium binding protein (カルシウム結合タンパク質) / Calsequestrin Calcium-binding protein | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 terminal cisterna lumen / positive regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / regulation of store-operated calcium entry / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / sarcoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum organization / sarcomere organization / protein polymerization / 小胞体 ...terminal cisterna lumen / positive regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / regulation of store-operated calcium entry / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / sarcoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum organization / sarcomere organization / protein polymerization / 小胞体 / skeletal muscle tissue development / Ion homeostasis / 横行小管 / sarcoplasmic reticulum membrane / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / : / 筋小胞体 / Stimuli-sensing channels / Z disc / response to heat / ミトコンドリアマトリックス / calcium ion binding / 小胞体 / ミトコンドリア / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.315 Å | ||||||
データ登録者 | Lewis, K.M. / Ronish, L.A. / Kang, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015 タイトル: Characterization of Two Human Skeletal Calsequestrin Mutants Implicated in Malignant Hyperthermia and Vacuolar Aggregate Myopathy. 著者: Lewis, K.M. / Ronish, L.A. / Rios, E. / Kang, C. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5cre.cif.gz | 83 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5cre.ent.gz | 59.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5cre.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cr/5cre ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cr/5cre | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41664.543 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 35-396 / 変異: D210G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASQ1, CASQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31415 | ||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.72 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.1 M MOPS, 27.5 % (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.2 M NaCl |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 80 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.315→44.716 Å / Num. obs: 7649 / % possible obs: 99.62 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 31.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5CRD 解像度: 3.315→44.716 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.61 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.315→44.716 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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