[日本語] English
万見
- PDB-4zkf: Crystal structure of human phosphodiesterase 12 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zkf
タイトルCrystal structure of human phosphodiesterase 12
要素2',5'-phosphodiesterase 12
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Diesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


oligoribonucleotidase activity / mitochondrial mRNA catabolic process / regulation of mitochondrial mRNA stability / poly(A)-specific ribonuclease / poly(A)-specific ribonuclease activity / cellular response to interferon-alpha / nucleic acid metabolic process / OAS antiviral response / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / cellular response to dsRNA ...oligoribonucleotidase activity / mitochondrial mRNA catabolic process / regulation of mitochondrial mRNA stability / poly(A)-specific ribonuclease / poly(A)-specific ribonuclease activity / cellular response to interferon-alpha / nucleic acid metabolic process / OAS antiviral response / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / cellular response to dsRNA / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / exonuclease activity / antiviral innate immune response / positive regulation of viral genome replication / 転写後修飾 / cellular response to type II interferon / 3'-5'-RNA exonuclease activity / defense response to virus / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / 2',5'-phosphodiesterase 12-like, N-terminal domain / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2',5'-phosphodiesterase 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Kim, S.Y. / Kohno, T. / Mori, T. / Kitano, K. / Hakoshima, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human phosphodiesterase
著者: Kim, S.Y. / Kohno, T. / Mori, T. / Kitano, K. / Hakoshima, T.
履歴
登録2015年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月24日Group: Structure summary
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 2',5'-phosphodiesterase 12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9463
ポリマ－51,8981
非ポリマー492
水8,341463
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area230 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.817, 99.840, 104.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 2',5'-phosphodiesterase 12 / 2-PDE / Mitochondrial deadenylase


分子量: 51897.535 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 154-609 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDE12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6L8Q7, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素, poly(A)-specific ribonuclease
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, sodium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→50 Å / Num. obs: 43956 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Χ2: 1.671 / Net I/av σ(I): 24.625 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 240887
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.82-1.894.60.50942951.2599.2
1.89-1.965.40.40743131.28100
1.96-2.055.60.29743451.331100
2.05-2.165.60.21843411.397100
2.16-2.295.70.16943821.433100
2.29-2.475.70.1343301.438100
2.47-2.725.70.09844121.455100
2.72-3.115.70.07744131.829100
3.11-3.925.30.06544593.046100
3.92-505.40.04446662.18299.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASERデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.82→33.755 Å / FOM work R set: 0.8872 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1897 2237 5.1 %
Rwork0.1657 41652 -
obs0.167 43889 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 86.41 Å2 / Biso mean: 22.36 Å2 / Biso min: 6.45 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.82→33.755 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3656 0 2 463 4121
Biso mean--24.12 30.8 -
残基数----462
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073757
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1285114
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047561
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006663
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4521370
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8192-1.85880.24791380.24042515265398
1.8588-1.9020.27881680.21625472715100
1.902-1.94960.21551480.191825262674100
1.9496-2.00230.21611470.176825812728100
2.0023-2.06120.18591260.166625732699100
2.0612-2.12770.22991350.169925842719100
2.1277-2.20370.20991370.170325862723100
2.2037-2.29190.23141260.167126132739100
2.2919-2.39620.19761220.166425892711100
2.3962-2.52250.19051590.169125642723100
2.5225-2.68050.19541220.173926412763100
2.6805-2.88740.17081440.167325922736100
2.8874-3.17770.20561400.162426182758100
3.1777-3.63710.16931460.150626372783100
3.6371-4.58050.14251330.135926982831100
4.5805-33.76080.17131460.170627882934100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る