+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4z0u | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | RNase HI/SSB-Ct complex | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | Hydrolase/Peptide / Ribonuclease / peptide complex / Hydrolase-Peptide complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information single-stranded DNA-binding protein complex / nucleoid / recombinational repair / replisome / SOS response / RNA catabolic process / ribonuclease H / positive regulation of catalytic activity / enzyme activator activity / mismatch repair ...single-stranded DNA-binding protein complex / nucleoid / recombinational repair / replisome / SOS response / RNA catabolic process / ribonuclease H / positive regulation of catalytic activity / enzyme activator activity / mismatch repair / DNA-templated DNA replication / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / magnesium ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli O139:H28 (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2 Å | |||||||||
Authors | Petzold, C. / Keck, J.L. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2015 Title: Interaction with Single-stranded DNA-binding Protein Stimulates Escherichia coli Ribonuclease HI Enzymatic Activity. Authors: Petzold, C. / Marceau, A.H. / Miller, K.H. / Marqusee, S. / Keck, J.L. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4z0u.cif.gz | 78 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4z0u.ent.gz | 59 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4z0u.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/4z0u ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z0/4z0u | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 17622.998 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli O139:H28 (bacteria) / Strain: E24377A / ETEC / Gene: rnhA, EcE24377A_0219 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A7ZHV1, ribonuclease H #2: Protein/peptide | Mass: 1300.392 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0AGE0*PLUS #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.2 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 / Details: sodium citrate, HEPES, glycerol, 1,4 dioxane |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-D / Wavelength: 0.97856 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Oct 11, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97856 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→50 Å / Num. obs: 21970 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 1.34 / Net I/av σ(I): 27.436 / Net I/σ(I): 11.5 / Num. measured all: 88106 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
|
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 5.44 / SU ML: 0.147 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.176 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 42.569 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→40 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|