[日本語] English
万見
- PDB-4yry: Insights into flavin-based electron bifurcation via the NADH-depe... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yry
タイトルInsights into flavin-based electron bifurcation via the NADH-dependent reduced ferredoxin-NADP oxidoreductase structure
要素
  • Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
  • Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit Aジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ (NADP+)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine nucleotide biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate synthase (NADPH), homotetrameric / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain ...Glutamate synthase (NADPH), homotetrameric / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / リン酸塩 / 鉄・硫黄クラスター / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog / Glutamate synthase, beta subunit / :
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ermler, U. / Thauer, R.K. / Demmer, J.K. / Huang, H. / Wang, S. / Demmer, U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Insights into Flavin-based Electron Bifurcation via the NADH-dependent Reduced Ferredoxin:NADP Oxidoreductase Structure.
著者: Demmer, J.K. / Huang, H. / Wang, S. / Demmer, U. / Thauer, R.K. / Ermler, U.
履歴
登録2015年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32018年11月21日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_Rsym_value
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
B: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
C: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
D: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,79817
ポリマ－164,4764
非ポリマー6,32213
水2,378132
1
A: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
B: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,3518
ポリマ－82,2382
非ポリマー3,1146
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8580 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area30040 Å2
手法PISA
2
C: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
D: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,4469
ポリマ－82,2382
非ポリマー3,2097
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8450 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area31680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.400, 81.400, 307.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog / Dihydroorotate oxidase B / electron transfer subunit homolog


分子量: 30555.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
遺伝子: TM_1639 / プラスミド: pET-51b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9X1X4
#2: タンパク質 Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A / ジヒドロピリミジンデヒドロゲナーゼ (NADP+)


分子量: 51682.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (テルモトガ・マリティマ)
遺伝子: THEMA_06045 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: V9X7T9, UniProt: Q9X1X5*PLUS

-
非ポリマー , 6種, 145分子

#3: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#6: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#7: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: PO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.27 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.225M NH4H2PO4, 5 % (v,v) Ethanol, 20 % glycerol. soaked for 40 min in 5 mM NADH

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 76947 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.113 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.896 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YLF

4ylf


解像度: 2.4→19.96 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.44 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2491 3787 4.94 %
Rwork0.1996 --
obs0.2039 76728 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11439 0 345 132 11916
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00512068
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90916347
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3134474
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341793
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032057
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4014-2.44270.41251680.30833523X-RAY DIFFRACTION92
2.4427-2.4870.35042060.29193573X-RAY DIFFRACTION92
2.487-2.53470.37241760.28083667X-RAY DIFFRACTION95
2.5347-2.58640.34051640.27993632X-RAY DIFFRACTION95
2.5864-2.64250.29691860.28323701X-RAY DIFFRACTION95
2.6425-2.70380.30251950.27023649X-RAY DIFFRACTION95
2.7038-2.77120.2691850.25643649X-RAY DIFFRACTION95
2.7712-2.84590.31051820.25423671X-RAY DIFFRACTION95
2.8459-2.92940.27072170.23873639X-RAY DIFFRACTION94
2.9294-3.02360.29891820.22913696X-RAY DIFFRACTION95
3.0236-3.13120.30721860.22653666X-RAY DIFFRACTION95
3.1312-3.2560.2772240.21893624X-RAY DIFFRACTION94
3.256-3.40340.26441840.2043627X-RAY DIFFRACTION95
3.4034-3.58180.23551770.19573657X-RAY DIFFRACTION94
3.5818-3.80460.25471800.1933638X-RAY DIFFRACTION95
3.8046-4.09580.21541900.17093655X-RAY DIFFRACTION94
4.0958-4.50330.2341920.15023641X-RAY DIFFRACTION94
4.5033-5.14410.18681790.15353640X-RAY DIFFRACTION94
5.1441-6.44090.21851990.17963653X-RAY DIFFRACTION94
6.4409-19.320.17921750.16213673X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.47810.46040.13811.39060.9560.65150.00020.03870.1792-0.0146-0.03420.119-0.06180.03580.09770.59290.0006-0.29560.4646-0.07380.3335-19.662639.876539.9793
20.30150.45450.48370.46990.74641.1321-0.0372-0.00670.016-0.0074-0.07850.0346-0.0364-0.01030.07670.38280.0653-0.10760.35850.02980.2653-20.199539.416839.7848
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and (resid 1 through 276 )) or (chain 'C' and (resid 1 through 276 ))
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and (resid 1 through 468 )) or (chain 'D' and (resid 1 through 468 ))

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る