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万見
- PDB-3wzf: Crystal structure of human cytoplasmic aspartate aminotransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wzf
タイトルCrystal structure of human cytoplasmic aspartate aminotransferase
要素Aspartate aminotransferase, cytoplasmicアスパラギン酸アミノ基転移酵素
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Glutamic-oxaloacetic transaminase 1 / growth-inhibiting protein 18 / cysteine transaminase (システイントランスアミナーゼ) / cytoplasmic (細胞質)
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / システイントランスアミナーゼ / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism ...phosphatidylserine decarboxylase activity / glutamate catabolic process to aspartate / glutamate catabolic process to 2-oxoglutarate / システイントランスアミナーゼ / L-cysteine transaminase activity / Methionine salvage pathway / aspartate biosynthetic process / glycerol biosynthetic process / aspartate metabolic process / Aspartate and asparagine metabolism / glutamate metabolic process / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / oxaloacetate metabolic process / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / 糖新生 / fatty acid homeostasis / response to glucocorticoid / Notchシグナリング / 糖新生 / cellular response to insulin stimulus / pyridoxal phosphate binding / extracellular exosome / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate aminotransferase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.991 Å
データ登録者Jiang, X. / Chang, H. / Zhou, Y. / Chen, L. / Yang, Q.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Recombinant expression, purification and Preliminary crystallographic studies of human cytoplasmic aspartate aminotransferase
著者: Jiang, X. / Chang, H. / Zhou, Y. / Chen, L. / Yang, Q.
履歴
登録2014年9月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1681
ポリマ－46,1681
非ポリマー00
水362
1
A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic

A: Aspartate aminotransferase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3362
ポリマ－92,3362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
Buried area6370 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area32180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.388, 93.388, 107.402
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Aspartate aminotransferase, cytoplasmic / アスパラギン酸アミノ基転移酵素 / cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cytoplasmic / cCAT / ...cAspAT / Cysteine aminotransferase / cytoplasmic / Cysteine transaminase / cytoplasmic / cCAT / Glutamate oxaloacetate transaminase 1 / Transaminase A


分子量: 46168.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOT1 / プラスミド: pET22b-got1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P17174, アスパラギン酸アミノ基転移酵素, システイントランスアミナーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Bis-Tris 21%(w/v) PEG 3350, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月8日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.991→50 Å / Num. all: 10120 / Num. obs: 10049 / % possible obs: 99.4 %
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 12.9 % / Num. unique all: 483 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ajr

1ajr


解像度: 2.991→33.429 Å / FOM work R set: 0.7326 / SU ML: 0.48 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2982 689 7 %random
Rwork0.2535 ---
obs0.2566 9837 97.66 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 233.2 Å2 / Biso mean: 82.69 Å2 / Biso min: 21.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.991→33.429 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3261 0 0 2 3263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083346
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1894550
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006596
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6831218
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9911-3.22190.49621320.36891754188696
3.2219-3.54580.30241340.31221777191198
3.5458-4.05810.3081370.25671823196098
4.0581-5.10980.26541390.22731844198399
5.1098-33.43060.26211470.21491950209798
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.6108 Å / Origin y: 113.4765 Å / Origin z: 18.1214 Å
111213212223313233
T0.8552 Å2-0.2472 Å20.032 Å2-0.2433 Å20.0215 Å2--0.4639 Å2
L2.2353 °2-0.62 °2-2.0752 °2-1.3088 °21.1596 °2--7.127 °2
S-0.4006 Å °-0.1731 Å °-0.1558 Å °0.6335 Å °0.0349 Å °0.0428 Å °1.9975 Å °-0.4193 Å °0.2115 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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