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- PDB-4y6k: Complex structure of presenilin homologue PSH bound to an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y6k
タイトルComplex structure of presenilin homologue PSH bound to an inhibitor
要素Uncharacterized protein PSH
キーワードMEMBRANE PROTEIN/INHIBITOR (生体膜) / Complex / Inhibitor / MEMBRANE PROTEIN-INHIBITOR complex (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic endopeptidase activity, intramembrane cleaving / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Signal-peptide peptidase, presenilin aspartyl protease / Signal-peptide peptidase, presenilin aspartyl protease / Presenilin/signal peptide peptidase / Presenilin, signal peptide peptidase, family
類似検索 - ドメイン・相同性
N-{(2R,4S,5S)-2-benzyl-5-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-4-hydroxy-6-phenylhexanoyl}-L-leucyl-L-phenylalaninamide / Chem-4B5 / Signal peptide peptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanoculleus marisnigri JR1 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.855 Å
データ登録者Dang, S. / Wu, S. / Wang, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Cleavage of amyloid precursor protein by an archaeal presenilin homologue PSH
著者: Dang, S. / Wu, S. / Wang, J. / Li, H. / Huang, M. / He, W. / Li, Y.M. / Wong, C.C. / Shi, Y.
履歴
登録2015年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Non-polymer description
改定 1.22015年4月8日Group: Database references
改定 1.32020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein PSH
B: Uncharacterized protein PSH
C: Uncharacterized protein PSH
D: Uncharacterized protein PSH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,8636
ポリマ－127,5174
非ポリマー1,3462
水0
1
A: Uncharacterized protein PSH
B: Uncharacterized protein PSH

A: Uncharacterized protein PSH
B: Uncharacterized protein PSH


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,5174
ポリマ－127,5174
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x,-y+1,-z+11
Buried area7570 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area50780 Å2
手法PISA
2
C: Uncharacterized protein PSH
D: Uncharacterized protein PSH
ヘテロ分子

C: Uncharacterized protein PSH
D: Uncharacterized protein PSH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,2088
ポリマ－127,5174
非ポリマー2,6914
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_567x,-y+1,-z+21
Buried area8430 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area50010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.617, 201.691, 117.505
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質
Uncharacterized protein PSH


分子量: 31879.260 Da / 分子数: 4 / 変異: D40N, E42S, A147E, V148P, A229V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanoculleus marisnigri JR1 (古細菌)
株: JR1 / 遺伝子: Memar_1924 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A3CWV0
#2: 化合物 ChemComp-4B5 / N-{(2R,4S,5S)-2-benzyl-5-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-4-hydroxy-6-phenylhexanoyl}-L-leucyl-L-phenylalaninamide / L-682679


タイプ: peptide-likeペプチド, Peptide-likeペプチド
クラス: 阻害剤 / 分子量: 672.853 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C39H52N4O6
参照: N-{(2R,4S,5S)-2-benzyl-5-[(tert-butoxycarbonyl)amino]-4-hydroxy-6-phenylhexanoyl}-L-leucyl-L-phenylalaninamide

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.6 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Glycine pH 3.6, 0.2 M (NH4)2SO4, 20% (w/v) PEG500MME, 6% (w/v) Glycerol, 0.04% (w/v) Anapoe-C12E8,1% (w/v) N-heptyl-b-D-thioglucoside

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 724 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.85→50 Å / Num. obs: 7729 / % possible obs: 51 % / 冗長度: 6.5 % / Net I/σ(I): 8.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HYG

4hyg


解像度: 3.855→48.203 Å / SU ML: 0.66 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.69 / 位相誤差: 47.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3675 361 4.67 %
Rwork0.3199 --
obs0.3222 7725 40.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.855→48.203 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7102 0 98 0 7200
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067351
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.49510038
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2682475
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581295
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0111187
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8545-4.4120.3465540.28921017X-RAY DIFFRACTION17
4.412-5.55730.3596880.29651889X-RAY DIFFRACTION31
5.5573-48.20630.37952190.34284458X-RAY DIFFRACTION71
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0899-0.23430.03171.1930.05771.2434-0.27040.05980.0606-0.2875-0.25390.0794-0.0124-0.2537-0.11010.3339-0.03620.19820.60260.05650.575104.605792.104931.5358
20.5154-0.0284-0.23380.9480.44191.3017-0.0644-0.098-0.1510.1111-0.2265-0.01930.2362-0.2754-0.00340.44360.08530.1610.72240.21250.621105.317674.515867.7764
30.63360.00590.1420.61630.0490.8284-0.28470.03810.4157-0.012-0.1403-0.055-0.43360.089-0.29880.57430.2303-0.86710.8709-0.01850.5099148.1464126.0922104.3259
40.35980.152-0.12830.5958-0.17391.057-0.26370.12360.18160.1401-0.20570.2657-0.4573-0.0245-0.03420.35990.0267-0.02230.8464-0.35470.7896148.4218112.8205143.0595
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 4:293
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 7:291
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resid 4:293
4X-RAY DIFFRACTION4chain D and resid 6:291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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