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万見
- PDB-4y5i: Crystal structure of C-terminal modified Tau peptide-hybrid 126B ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y5i
タイトルCrystal structure of C-terminal modified Tau peptide-hybrid 126B with 14-3-3sigma
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Microtubule-associated protein tauタウタンパク質
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 sigma / protein-protein interaction (タンパク質間相互作用) / inhibitor (酵素阻害剤) / tau / peptide-hybrid
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / 軸索輸送 / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / 軸索輸送 / histone-dependent DNA binding / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of diacylglycerol kinase activity / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / positive regulation of protein localization to synapse / microtubule lateral binding / tubulin complex / phosphatidylinositol bisphosphate binding / main axon / regulation of long-term synaptic depression / negative regulation of kinase activity / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / regulation of chromosome organization / positive regulation of protein localization / rRNA metabolic process / internal protein amino acid acetylation / regulation of mitochondrial fission / intracellular distribution of mitochondria / axonal transport of mitochondrion / axon development / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / central nervous system neuron development / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / ケラチン / regulation of microtubule polymerization / 微小管 / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / lipoprotein particle binding / dynactin binding / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial membrane potential / apolipoprotein binding / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / protein polymerization / negative regulation of mitochondrial fission / axolemma / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / establishment of skin barrier / positive regulation of axon extension / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of microtubule cytoskeleton organization / supramolecular fiber organization / stress granule assembly / regulation of cellular response to heat / cytoplasmic microtubule organization / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / axon cytoplasm / RHO GTPases activate PKNs / regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of microtubule polymerization / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / synapse assembly / protein kinase A signaling / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / phosphatidylinositol binding / nuclear periphery / protein sequestering activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / cellular response to nerve growth factor stimulus / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of superoxide anion generation / protein phosphatase 2A binding / regulation of autophagy / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / astrocyte activation / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to lead ion / synapse organization / microglial cell activation / negative regulation of protein kinase activity / Hsp90 protein binding / regulation of synaptic plasticity / PKR-mediated signaling / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / protein homooligomerization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / 記憶 / microtubule cytoskeleton organization / cellular response to reactive oxygen species / SH3 domain binding / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / neuron projection development
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / タウタンパク質 / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / : / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / タウタンパク質 / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3タンパク質 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
タウタンパク質 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Leysen, S. / Bartel, M. / Milroy, L. / Brunsveld, L. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: Stabilizer-Guided Inhibition of Protein-Protein Interactions.
著者: Milroy, L.G. / Bartel, M. / Henen, M.A. / Leysen, S. / Adriaans, J.M. / Brunsveld, L. / Landrieu, I. / Ottmann, C.
履歴
登録2015年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 2.02019年3月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / diffrn_radiation_wavelength ...atom_site / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_solvent_atom_site_mapping / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.pdbx_auth_seq_id / _pdbx_distant_solvent_atoms.auth_seq_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_solvent_atom_site_mapping.auth_seq_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2
改定 2.12024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: 14-3-3 protein sigma
F: Microtubule-associated protein tau
G: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0476
ポリマ－54,9764
非ポリマー712
水13,385743
1
A: 14-3-3 protein sigma
F: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子

B: 14-3-3 protein sigma
G: Microtubule-associated protein tau
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0476
ポリマ－54,9764
非ポリマー712
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_445x-1/2,-y-1/2,-z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area22660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.105, 70.213, 129.107
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 詳細 (発現宿主): pProEx Htb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Microtubule-associated protein tau / タウタンパク質 / Neurofibrillary tangle protein / Paired helical filament-tau / PHF-tau


分子量: 945.031 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 528-534 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 743 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.34 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.1 M Hepes/NaOH pH 7.1, 0.19 M CaCl2, 24% PEG 400, 5% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99983 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99983 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→64.553 Å / Num. all: 113518 / Num. obs: 113518 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.2 % / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.081 / Rsym value: 0.077 / Net I/av σ(I): 3.853 / Net I/σ(I): 17.7 / Num. measured all: 1497659
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.4-1.4813.20.761216271163800.2170.763.9100
1.48-1.5712.50.4451.6193990155260.130.4456.1100
1.57-1.6713.40.2722.7196586146280.0770.2729.1100
1.67-1.8113.50.1794.1183610136240.050.17912.3100
1.81-1.9812.70.1185.9159351125680.0350.11816.8100
1.98-2.2113.90.088.2158751114100.0220.0825.6100
2.21-2.5613.50.0679.5136763101170.0190.06730.9100
2.56-3.1312.90.0629.511175686300.0180.06234.5100
3.13-4.4313.60.0599.69152767380.0170.05941.4100
4.43-46.93412.60.0696.24905438970.020.06939.999.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FL5

4fl5


解像度: 1.4→45.125 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1716 5678 5.01 %
Rwork0.147 107744 -
obs0.1483 113422 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.4 Å2 / Biso mean: 23.1811 Å2 / Biso min: 10.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→45.125 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3582 0 114 743 4439
Biso mean--29.82 36.06 -
残基数----455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054046
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.965530
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036625
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004711
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.051635
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.4-1.41590.23322140.17535143728
1.4159-1.43260.18721650.165435723737
1.4326-1.45010.21561810.156335253706
1.4501-1.46840.2071590.144736353794
1.4684-1.48770.1881620.13435393701
1.4877-1.50810.16641770.132535633740
1.5081-1.52970.1722050.127335313736
1.5297-1.55250.16021820.125735733755
1.5525-1.57680.16441920.123335763768
1.5768-1.60260.16262030.116835293732
1.6026-1.63020.16211670.116135853752
1.6302-1.65990.17821800.120535813761
1.6599-1.69180.1531980.122235283726
1.6918-1.72630.17131890.128135533742
1.7263-1.76390.18981870.132935803767
1.7639-1.80490.16122200.135635703790
1.8049-1.85010.18771980.138535593757
1.8501-1.90010.17721870.139835803767
1.9001-1.9560.15972040.143335573761
1.956-2.01910.16111890.136735693758
2.0191-2.09130.15061930.13435843777
2.0913-2.1750.16531970.133735963793
2.175-2.2740.16081800.137536063786
2.274-2.39390.16521810.143136233804
2.3939-2.54390.171780.148236443822
2.5439-2.74030.17851980.157935983796
2.7403-3.0160.15952010.162136513852
3.016-3.45220.18581850.156536513836
3.4522-4.34890.15511920.140237133905
4.3489-45.14880.19282140.177838594073

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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