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- PDB-4wjv: Crystal structure of Rsa4 in complex with the Nsa2 binding peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wjv
タイトルCrystal structure of Rsa4 in complex with the Nsa2 binding peptide
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein
  • Ribosome assembly protein 4
  • Ribosome biogenesis protein NSA2リボソーム生合成
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / ribosome biogenesis ribosome assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-RNA complex remodeling / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of 5.8S rRNA / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / preribosome, large subunit precursor / carbohydrate transport ...protein-RNA complex remodeling / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of 5.8S rRNA / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / preribosome, large subunit precursor / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / maturation of LSU-rRNA / ribosomal large subunit biogenesis / ribosomal large subunit assembly / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / DNA damage response / 核小体 / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
NLE / NLE (NUC135) domain / Ribosomal biogenesis NSA2 family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Bacterial extracellular solute-binding protein / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H ...NLE / NLE (NUC135) domain / Ribosomal biogenesis NSA2 family / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Bacterial extracellular solute-binding protein / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Bacterial extracellular solute-binding protein / Ribosomal protein S8e/ribosomal biogenesis NSA2 / Ribosomal protein S8e / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Ribosome assembly protein 4 / Ribosome biogenesis protein NSA2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Holdermann, I. / Paternoga, H. / Bassler, J. / Hurt, E. / Sinning, I.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2014
タイトル: A network of assembly factors is involved in remodeling rRNA elements during preribosome maturation.
著者: Baler, J. / Paternoga, H. / Holdermann, I. / Thoms, M. / Granneman, S. / Barrio-Garcia, C. / Nyarko, A. / Stier, G. / Clark, S.A. / Schraivogel, D. / Kallas, M. / Beckmann, R. / Tollervey, D. ...著者: Baler, J. / Paternoga, H. / Holdermann, I. / Thoms, M. / Granneman, S. / Barrio-Garcia, C. / Nyarko, A. / Stier, G. / Clark, S.A. / Schraivogel, D. / Kallas, M. / Beckmann, R. / Tollervey, D. / Barbar, E. / Sinning, I. / Hurt, E.
履歴
登録2014年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月3日Group: Database references
改定 1.22014年12月10日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ribosome assembly protein 4
B: Ribosome assembly protein 4
C: Ribosome assembly protein 4
D: Ribosome assembly protein 4
E: Maltose-binding periplasmic protein
F: Maltose-binding periplasmic protein
G: Maltose-binding periplasmic protein
H: Maltose-binding periplasmic protein
I: Ribosome biogenesis protein NSA2
J: Ribosome biogenesis protein NSA2
K: Ribosome biogenesis protein NSA2
L: Ribosome biogenesis protein NSA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)348,67826
ポリマ－346,34812
非ポリマー2,33014
水0
1
A: Ribosome assembly protein 4
K: Ribosome biogenesis protein NSA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2275
ポリマ－44,9392
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribosome assembly protein 4
L: Ribosome biogenesis protein NSA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1314
ポリマ－44,9392
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ribosome assembly protein 4
I: Ribosome biogenesis protein NSA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1314
ポリマ－44,9392
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ribosome assembly protein 4
J: Ribosome biogenesis protein NSA2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2275
ポリマ－44,9392
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9902
ポリマ－41,6481
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9902
ポリマ－41,6481
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9902
ポリマ－41,6481
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: Maltose-binding periplasmic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9902
ポリマ－41,6481
非ポリマー3421
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)198.578, 96.493, 196.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.45, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Ribosome assembly protein 4


分子量: 42455.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RSA4, YCR072C, YCR72C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25382
#2: タンパク質
Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 41648.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the ...詳細: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the Nsa2 peptide is not visible in the electron density and was not built into the model.
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9
#3: タンパク質・ペプチド
Ribosome biogenesis protein NSA2 / リボソーム生合成 / NOP7-associated protein 2


分子量: 2483.665 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the ...詳細: Rsa4-interacting peptide of Nsa2 was fused C-terminally to carrier-protein MBP (mutated to reduce surface entropy) and co-crystallized with Rsa4. The linker (6 residues) between MBP and the Nsa2 peptide is not visible in the electron density and was not built into the model.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NSA2, YER126C, SYGP-ORF47 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40078
#4: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2M NH4SO4, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.3 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.3 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.985 Å / Num. obs: 55664 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.168 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 11.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WJU and 4EDQ

4wju

4edq


解像度: 3.2→48.985 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 23.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2438 2823 5.07 %
Rwork0.192 --
obs0.1946 55659 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→48.985 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23533 0 142 0 23675
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00324257
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69632957
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1638721
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0273615
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034181
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.25520.37941360.28672660X-RAY DIFFRACTION100
3.2552-3.31440.29051410.27492617X-RAY DIFFRACTION100
3.3144-3.37810.29461240.24952611X-RAY DIFFRACTION100
3.3781-3.4470.27121340.24612679X-RAY DIFFRACTION100
3.447-3.5220.27941560.23692571X-RAY DIFFRACTION100
3.522-3.60390.30141420.23252595X-RAY DIFFRACTION100
3.6039-3.6940.27241520.2182643X-RAY DIFFRACTION100
3.694-3.79380.27011480.21722607X-RAY DIFFRACTION100
3.7938-3.90540.2791400.21572640X-RAY DIFFRACTION100
3.9054-4.03140.26511360.20112617X-RAY DIFFRACTION100
4.0314-4.17540.23951300.19252653X-RAY DIFFRACTION100
4.1754-4.34250.2211420.16652632X-RAY DIFFRACTION100
4.3425-4.540.20851360.16032645X-RAY DIFFRACTION100
4.54-4.77920.20921510.16072634X-RAY DIFFRACTION100
4.7792-5.07830.21341610.15532617X-RAY DIFFRACTION100
5.0783-5.46990.20441360.16822646X-RAY DIFFRACTION100
5.4699-6.01950.24831310.18692678X-RAY DIFFRACTION100
6.0195-6.88850.25891410.18492672X-RAY DIFFRACTION100
6.8885-8.67090.25341440.18082674X-RAY DIFFRACTION100
8.6709-48.99050.19191420.16322745X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.15150.0545-0.17860.51140.49670.3485-0.10350.1289-0.1573-1.2304-0.0239-0.07590.382-0.1104-01.4505-0.21010.21970.6895-0.18430.969636.9576-5.185861.8896
20.8604-0.16920.02720.28330.25590.6815-0.0763-0.0461-0.1232-0.36760.2294-0.9102-0.08580.07130.15760.7993-0.10920.27560.5106-0.2271.077150.0286.014671.048
30.8098-1.0139-1.05861.59450.01451.9510.1398-0.0440.0705-0.54250.2005-0.2888-0.1092-0.18570.01410.7742-0.09010.0370.4645-0.05720.595131.447413.43775.6177
40.8261-0.16060.80852.2634-0.63531.2963-0.24280.064-0.08080.2624-0.0528-0.48970.43290.2472-0.10210.57490.0786-0.10180.73120.07450.606981.06134.71227.5143
50.18850.18910.31390.7579-0.08450.48780.06250.01110.06920.227-0.0303-0.2125-0.02140.1015-00.57330.0454-0.12780.74250.07640.484376.439521.192633.8827
60.95520.5480.50191.7409-0.95620.9888-0.00840.1838-0.11260.0329-0.0143-0.0264-0.10610.0121-00.42690.0308-0.0320.58490.07830.448868.632320.946217.0703
71.92431.296-1.15661.6845-0.46141.5931-0.10740.030.503-0.50570.0627-0.4719-0.06550.0692-0.0140.644-0.08690.09060.59990.12280.829441.5035-36.648263.7261
80.49550.4869-0.21621.4854-0.03090.8084-0.56360.2084-0.3948-0.7360.477-0.4427-0.044-0.0135-0.1560.7053-0.15680.25180.75340.03430.808941.4683-51.193758.0768
90.17830.167-0.11970.3984-0.2349-0.0102-0.09631.03960.3153-0.76740.4139-0.12670.1493-0.3860.00010.7618-0.1450.03130.75980.00920.569426.7886-55.460858.2141
101.5951.2123-0.2731.2795-1.00151.1562-0.045-0.15970.16570.1017-0.13970.01870.16740.1485-0.00010.4904-0.04420.03490.48630.05520.601329.0351-51.038276.5259
111.18240.94370.34892.5059-0.05811.00930.081-0.14220.22650.378-0.0155-0.3065-0.40670.036100.6219-0.0106-0.01950.69310.01030.560584.3967-29.402823.2603
120.37770.44670.6040.1111-0.03840.01230.1166-0.1218-0.26840.23220.0478-0.15760.1914-0.2308-00.63-0.0122-0.11710.63490.07240.535785.6318-46.699325.4978
130.74350.7880.31281.0728-0.73330.98120.0338-0.0280.16450.0563-0.110.0476-0.0289-0.2183-0.00010.41220.00190.02690.66150.09870.502370.1661-43.395815.8025
140.4001-0.10480.41621.1307-0.46070.6699-0.06740.14020.06780.57780.1471-0.194-0.17650.10510.00010.8081-0.02280.08410.42130.00790.557843.4609-15.720137.6169
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400.0150.00370.01260.02750.03670.02710.1208-0.29230.2986-0.50210.5254-0.46480.1318-0.1091-0.00010.8641-0.10210.15730.65240.10250.784532.018-5.109382.2975
410.035-0.06680.06120.0841-0.00620.0352-0.27190.0187-0.37890.4654-0.24320.2805-1.0468-0.2626-00.58740.1032-0.01030.57020.16340.770762.74623.390623.0691
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 138 through 223 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 224 through 364 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 365 through 515 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 138 through 286 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 287 through 386 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 387 through 515 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 138 through 299 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 300 through 364 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 365 through 410 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 411 through 515 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 138 through 328 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 329 through 386 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 387 through 515 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'E' and (resid 12 through 83 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'E' and (resid 84 through 106 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'E' and (resid 107 through 174 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid 175 through 195 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'E' and (resid 196 through 228 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'E' and (resid 229 through 255 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'E' and (resid 256 through 292 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'E' and (resid 293 through 324 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'E' and (resid 325 through 380 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'F' and (resid 13 through 83 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'F' and (resid 84 through 292 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'F' and (resid 293 through 324 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'F' and (resid 325 through 343 )
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'F' and (resid 344 through 361 )
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'F' and (resid 362 through 380 )
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'G' and (resid 12 through 52 )
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'G' and (resid 53 through 83 )
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'G' and (resid 84 through 282 )
32X-RAY DIFFRACTION32chain 'G' and (resid 283 through 304 )
33X-RAY DIFFRACTION33chain 'G' and (resid 305 through 343 )
34X-RAY DIFFRACTION34chain 'G' and (resid 344 through 380 )
35X-RAY DIFFRACTION35chain 'H' and (resid 12 through 106 )
36X-RAY DIFFRACTION36chain 'H' and (resid 107 through 304 )
37X-RAY DIFFRACTION37chain 'H' and (resid 305 through 380 )
38X-RAY DIFFRACTION38chain 'I' and (resid 85 through 95 )
39X-RAY DIFFRACTION39chain 'J' and (resid 85 through 95 )
40X-RAY DIFFRACTION40chain 'K' and (resid 85 through 96 )
41X-RAY DIFFRACTION41chain 'L' and (resid 85 through 95 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る