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Yorodumi- PDB-4wdd: Catalytic domain of mouse 2',3'-cyclic nucleotide 3'- phosphodies... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4wdd | ||||||
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Title | Catalytic domain of mouse 2',3'-cyclic nucleotide 3'- phosphodiesterase, with mutation T232A, complexed with citrate | ||||||
Components | 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / myelin / nervous system | ||||||
Function / homology | Function and homology information cyclic nucleotide catabolic process / 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase / 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase activity / myelin sheath abaxonal region / myelin sheath adaxonal region / cyclic nucleotide binding / regulation of mitochondrial membrane permeability / oligodendrocyte differentiation / pseudopodium / microvillus ...cyclic nucleotide catabolic process / 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase / 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase activity / myelin sheath abaxonal region / myelin sheath adaxonal region / cyclic nucleotide binding / regulation of mitochondrial membrane permeability / oligodendrocyte differentiation / pseudopodium / microvillus / forebrain development / axonogenesis / adult locomotory behavior / cell projection / response to toxic substance / melanosome / myelin sheath / mitochondrial inner membrane / microtubule / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / RNA binding / membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.101 Å | ||||||
Authors | Myllykoski, M. / Raasakka, A. / Kursula, P. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2015 Title: Determinants of ligand binding and catalytic activity in the myelin enzyme 2',3'-cyclic nucleotide 3'-phosphodiesterase. Authors: Raasakka, A. / Myllykoski, M. / Laulumaa, S. / Lehtimaki, M. / Hartlein, M. / Moulin, M. / Kursula, I. / Kursula, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4wdd.cif.gz | 136.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4wdd.ent.gz | 107.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4wdd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wd/4wdd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wd/4wdd | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4wbiC 4wblC 4wc9C 4wcaC 4wcbC 4wccC 4wdaC 4wdbC 4wdeC 4wdfC 4wdgC 4wdhC 4wexC 4wfrC 5ae0C 2xmiS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | biological unit is the same as asym. |
-Components
#1: Protein | Mass: 24263.900 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: catalytic domain, unp residues 179-398 / Mutation: H309Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Cnp, Cnp1 / Plasmid: pTH27 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): rosetta2 References: UniProt: P16330, 2',3'-cyclic-nucleotide 3'-phosphodiesterase | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-CIT / | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.14 Å3/Da / Density % sol: 42.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: Na-citrate, PEG 4000 / 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: EMBL/DESY, HAMBURG / Beamline: X12 / Wavelength: 0.97 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 7, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→20 Å / Num. obs: 12659 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 32.7 Å2 / Rmerge F obs: 0.239 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rrim(I) all: 0.155 / Χ2: 0.969 / Net I/σ(I): 9.77 / Num. measured all: 71976 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2xmi Resolution: 2.101→19.856 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 30 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 164.66 Å2 / Biso mean: 57.4465 Å2 / Biso min: 19.73 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.101→19.856 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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